[pt] MECANISMOS DE NITROSILAÇÃO DE FERRO PORFIRINAS POR SNAP: CINÉTICA DE REAÇÃO E ESTABILIDADE EM AMBIENTE AERÓBICO

• Ano de defesa: 2006
• Autor(a) principal: FERNANDO DE SOUZA DIAS DOS SANTOS VILHENA
• Tipo de documento: Tese
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Instituição de defesa: MAXWELL
• Palavras-chave em Português: [pt] BIOFISICA; [pt] MICELAS; [pt] FERRO-PORFIRINAS; [pt] ESPECTROSCOPIA OTICA; [pt] OXIDO NITRICO; [en] BIOPHYSICS; [en] MICELLES; [en] IRON PORPHYRINS; [en] SPECTROSCOPY OTICA; [en] NITRIC OXIDE
• Link de acesso: https://www.maxwell.vrac.puc-rio.br/colecao.php?strSecao=resultado&nrSeq=9242&idi=1; https://www.maxwell.vrac.puc-rio.br/colecao.php?strSecao=resultado&nrSeq=9242&idi=2; http://doi.org/10.17771/PUCRio.acad.9242

[pt] Vários complexos metálicos têm sido identificados como alvos para a ligação de óxido nítrico. Para que esses complexos possam ser usados com eficiência e segurança em aplicações medicinais, tem-se como meta compreender suas propriedades cinéticas e estruturais em modelos cada vez mais realísticos. Neste trabalho foram utilizadas as técnicas de absorção ótica e de ressonância paramagnética eletrônica para estudar a nitrosilação de duas porfirinas férricas solúveis em água, FeTMPyP, porfirina catiônica, e FeTPPS4, porfirina aniônica, pelo doador de óxido nítrico S-nitroso-acetilpenicilamina (SNAP). Foram obtidas as taxas de formação dos complexos nitrosilados em função da concentração de SNAP. Foram encontradas as constantes cinéticas de segunda ordem para ambas porfirinas. A semelhança entre essas constantes, KTMPyP = 0.84 x 10(3) M(-1)s(-1) e KTPPS4 = 0.97 x 10(3) M(-1)s(-1), sugeriram que o mecanismo da reação é independente da natureza dos meso substituintes das porfirinas. Demonstrou-se que a nitrosilação por SNAP é diferente daquela obtida por reação com NO e propô-se um mecanismo para a reação. A reação foi investigada na presença de oxigênio. Ao contrário do que acontece com gás NO, SNAP foi capaz de produzir ferro-porfirinas nitrosiladas em ambiente aeróbico. A influência da interação com micelas iônicas na estabilidade dos complexos foi avaliada em atomosfera aeróbica. A associação das forro-porfirinas com albumina sérica bovina e sua influência de fatores eletrostáticos na ligação da ferro-porfirina com a BSA. A interação com BSA exerceu forte influência sobre as taxas de