Explorando a assinatura de dinâmica estrutural em proteínas intrinsecamente desordenadas

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2022
Autor(a) principal: Kliousoff Junior, André
Orientador(a): Scott, Ana Lígia Barbour
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Tese
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Universidade Federal do ABC
Programa de Pós-Graduação: Programa de Pós-Graduação em Engenharia da Informação
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Link de acesso: http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=124795&midiaext=80997
Resumo: Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nivel Superior
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spelling info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisExplorando a assinatura de dinâmica estrutural em proteínas intrinsecamente desordenadas2022-04-20Scott, Ana Lígia BarbourKliousoff Junior, AndréUniversidade Federal do ABCPrograma de Pós-Graduação em Engenharia da InformaçãoUFABCporPROTEPROTEREGIÕES DE DESORDEMDINÂMICA MOLECULARDESORDEM E FUNÇÃODINÂMICA ESTRUTURALCLASSIFICAÇÃO ESTRUTURALCLASSIFICAÇÃO FUNCIONALINTRINSICALLY DISORDERED PROTEINSDISORDERED PROTEINSREGIONS OF DISORDERMOLECULAR DYNAMICSDISORDER AND FUNCTIONSTRUCTURAL DYNAMICSSTRUCTURAL CLASSIFICATIONFUNCTIONAL CLASSIFICATIONPROGRAMA DE PÓS-GRADUAÇÃO EM ENGENHARIA DA INFORMAÇÃO - UFABCCoordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nivel SuperiorProteínas assumem funções essenciais em organismos, dos simples aos complexos. Nas últimas décadas, experimentos constataram a existência de proteínas sem estruturas enoveladas em condições fisiológicas, as ditas Proteínas Intrinsecamente Desordenadas (PID) ou proteínas híbridas que contêm Regiões Intrinsecamente Desordenadas (RID). A verificação que proteínas desordenadas estão diretamente relacionadas a funções questiona a visão clássica de que um requisito essencial para determinar uma proteína como funcional é que esta possua uma estrutura tridimensional definida. Este paradigma de estrutura tridimensional como pré-requisito para função vem sendo questionado. O reconhecimento da abundância natural e importância funcional de proteínas intrinsecamente desordenadas está mudando a ciência das proteínas. Estudos nos últimos anos estabeleceram o papel da dinâmica estrutural, também chamada de dinâmica intrínseca, para facilitar, senão impulsionar, as interações e o funcionamento dos sistemas biomoleculares. Portanto, o paradigma estrutura-função, que já vinha sendo questionado anteriormente hoje é tratado como estrutura-codifica-dinâmica-codifica-função. Dado que PID podem exercer funções apesar de suas particularidades estruturais, entender como a dinâmica dessas estruturas se comporta pode abrir luz a melhor entendimento sobre seus fatores de desordem. Essa tese de Doutorado traz uma análise comparativa entre estruturas com desordem e sem desordem de mesmas superfamílias de proteínas e explora semelhanças e diferenças de padrões de dinâmica entre esses dois grupos. Resultados preliminares apontam diferenças no aspecto evolutivo, estrutural e de coletividade nos grupos com desordem em relação aos seus análogos sem desordem. O próprio estudo é em si um protocolo novo proposto nesta tese, que combina a coleta, tratamento, processamento e análise de dinâmica de estruturas de PID, a partir de técnicas e ferramentas já existentes, porém nunca antes combinadas em um único método.http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=124795&midiaext=80997application/pdfreponame:Repositório Institucional da UFABCinstname:Universidade Federal do ABC (UFABC)instacron:UFABCinfo:eu-repo/semantics/openAccess2026-01-15T22:03:55Zoai:BDTD:124795Repositório InstitucionalPUBhttp://www.biblioteca.ufabc.edu.br/oai/oai.phpopendoar:2023-09-04T19:24:27Repositório Institucional da UFABC - Universidade Federal do ABC (UFABC)false
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