Estudo da interação de proteínas relacionadas ao sars-cov-2 em modelos de biomembranas

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2023
Autor(a) principal: Ferreira, Priscila Sabbag
Orientador(a): Alves, Wendel Andrade
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Dissertação
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Universidade Federal do ABC
Programa de Pós-Graduação: Programa de Pós-Graduação em Nanociências e Materiais Avançados
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Link de acesso: http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=126930&midiaext=81330
Resumo: Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nivel Superior
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spelling info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisEstudo da interação de proteínas relacionadas ao sars-cov-2 em modelos de biomembranas2023-08-22Alves, Wendel AndradeFerreira, Priscila SabbagUniversidade Federal do ABCPrograma de Pós-Graduação em Nanociências e Materiais AvançadosUFABCporDPPCCORONAVLIPCOLESTEROLINTERAÇÃOMONOCAMADAAFMCHOLESTEROLINTERACTIONSMONOLAYERSPROGRAMA DE PÓS-GRADUAÇÃO EM NANOCIÊNCIAS E MATERIAIS AVANÇADOS - UFABCCoordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nivel SuperiorO colesterol é um esterol essencial presente nas membranas celulares que pode regular a organização e fluidez das membranas biológicas. Essa biomolécula tem sido identificada como um dos fatores essenciais no processo de internalização de diversos vírus no corpo humano. Portanto, o entendimento desses mecanismos virais é relevante para a compreensão mais aprofundada dessas patogenicidades virais na busca por abordagens terapêuticas eficazes contra doenças virais. Os processos bioquímicos e biofísicos relacionados a essas doenças são altamente complexos; assim, estudar sistemas modelo capazes de mimetizar a interação entre membranas lipídicas modeladas com colesterol e proteínas tem se mostrado fundamental. Estudos recentes mostram que pacientes infectados por SARS-CoV-2 apresentaram alto nível de colesterol em seus organismos (ZAKI; ALASHWAL; IBRAHIM, 2020). Neste trabalho, propomos estudar mudanças estruturais e elásticas em sistemas lipídicos, bi e tridimensionais, compostos por dipalmitoilfosfatidilcolina (DPPC) na presença de diferentes quantidades de colesterol (SUBCZYNSKI; PASENKIEWICZ-GIERULA; WIDOMSKA; MAINALI et al., 2017) na presença e ausência das proteínas Spike e o domínio de ligação ao receptor (RBD). Para caracterizar esses sistemas, utilizamos as técnicas de monocamadas de Langmuir, microscopia de força atômica (AFM), espalhamento de raios-X à baixos ângulos (SAXS) e técnicas eletroquímicas. Observamos que a presença de colesterol nas monocamadas de DPPC promove alteração local, induzindo a formação de regiões de membrana mais rígidas. Todos os resultados obtidos neste trabalho nos levaram a concluir que membranas lipídicas ricas em colesterol promovem um aumento na investigação de proteínas na membrana, principalmente a proteína Spike. Com a interpretação de todos os resultados obtidos nesse trabalho, foi possível propor um modelo estrutural da membrana na presença de colesterol e a interação das proteínas Spike e RBD. O comportamento da isoterma de pressão em função da área média e os dados de SAXS demonstraram que a presença de colesterol na membrana desempenha um papel importante para que as proteínas SARS-CoV-2 possam se alocar nos sistemas lipídicos. Foi observado que ao aumentar a quantidade de colesterol nas membranas, contribui-se para uma melhor adesão das proteínas nas mono/bicamadas, indicando que essas proteínas têm uma preferência em se incorporar em tais sistemas nas regiões ricas em colesterol.http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=126930&midiaext=81330application/pdfreponame:Repositório Institucional da UFABCinstname:Universidade Federal do ABC (UFABC)instacron:UFABCinfo:eu-repo/semantics/openAccess2026-01-15T22:08:04Zoai:BDTD:126930Repositório InstitucionalPUBhttp://www.biblioteca.ufabc.edu.br/oai/oai.phpopendoar:2024-08-30T17:48:36Repositório Institucional da UFABC - Universidade Federal do ABC (UFABC)false
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