Sistemas aquosos bifásicos: determinação de equilíbrio de fase e aplicação para partição de alfa-lactoalbumina e beta-lactoglobulina - Andrade, Vivianne Molica de (2011)
Este trabalho apresenta, no primeiro capítulo, uma breve revisão sobre obtenção do soro do leite e sua composição, destacando as propriedades nutricionais e tecnológicas das proteínas do soro. Posteriormente, aborda os principais métodos de separação das proteínas do soro, apresentando a utilização de sistemas aquosos bifásicos (SABs) como uma técnica eficiente e economicamente viável de extração líquido-líquido para separação das proteínas α-lactoalbumina (α-la) e β-lactoglobulina (β-lg). O segundo capítulo descreve a obtenção e a determinação do equilíbrio de fase de novos SABs constituídos pelo copolímero L64 + sais orgânicos (citrato de amônio, citrato de sódio, succinato de sódio ou tartarato de sódio) + H2O em diferentes temperaturas (5, 15 e 25 °C). Medidas microcalorimétricas mostraram que o processo de separação de fases nestes sistemas foi exotérmico e o sal citrato de sódio (Na3C6H5O7) foi mais efetivo em promover a separação de fases que o sal citrato de amônio ((NH4)3C6H5O7). A capacidade dos diferentes ânions em induzir a formação de SABs com L64 obedeceu à seguinte ordem: citrato (C6H5O73–) > tartarato (C4H4O62–) > succinato (C4H4O42–). Por fim, o terceiro capítulo aborda uma aplicação dos SABs constituídos pelo polímero PEO 1500 + sais orgânicos (citrato de sódio, succinato de sódio ou tartarato de sódio) + H2O para a partição das proteínas α-la e β-lg. Além disso, os parâmetros termodinâmicos (ΔtrH°, ΔtrS° e ΔtrG°) associados à transferência das proteínas da fase inferior (FI) para a fase superior (FS) dos sistemas foram determinados. Os resultados obtidos mostraram que a partição da FI para FS é termodinamicamente favorável para α-la (- 6,61 < ΔtrG° < - 0,77 kJ mol-1), mas é desfavorável para β-lg (2,68 < ΔtrG° < 6,20 kJ mol-1). Além disso, este processo ocorre com perda de entropia configuracional (- 9,23 < TΔtrS° < - 1,34 kJ mol-1) e as interações intermoleculares entre moléculas de proteína e polietilenoglicol são mais favoráveis que as interações intermoleculares entre moléculas de proteína e sal (- 7,95 < ΔtrH° < - 1,42 kJ mol-1), para ambas as proteínas em todos os SABs estudados. Para explicar o comportamento de partição das proteínas, o modelo derivado da teoria de Flory-Huggins foi utilizado e observou-se que a partição da α-la para a FS foi entalpicamente dirigida, enquanto a partição da β-lg para a FI foi entropicamente dirigida.