Análise conformacional da melitina por dinâmica molecular e caracterização dos efeitos do peptídeo na função plaquetária - Terra, Renata Maria Soares (2006)
Acidentes envolvendo abelhas africanizadas são freqüentemente relatados, particularmente na América do Sul. As picadas de abelhas causam reações localizadas e sistêmicas e os sintomas do envenenamento incluem náuseas, vômitos, hemólise, falência renal e coagulação intravascular disseminada. Durante muito tempo todas as reações tóxicas eram atribuídas à presença de uma fosfolipase A2, mesmo sendo o veneno uma mistura complexa de substâncias. A melitina, o componente mais abundante e tóxico do veneno de abelha, é um peptídeo de 26 aminoácidos com a habilidade de interagir e danificar membranas celulares. A melitina é também capaz de modular muitas proteínas, aumentando a diversidade de atividades biológicas do peptídeo. Até recentemente, acreditava-se que a estrutura tri-dimensional biologicamente ativa do peptídeo, que possui conformação em hélice, era um tetrâmero. Neste trabalho avaliamos a conformação da melitina e seus estados oligoméricos em solução por dinâmica molecular e a interferência da melitina na função plaquetária. Aqui está demonstrado que a melitina possui uma conformação randômica em condições fisiológicas e que sua estrutura tri-dimensional sofre alterações de acordo com as condições ambientais. Ainda, foi demonstrada uma nova atividade biológica do peptídeo melitina. O peptídeo é capaz de induzir a 8 agregação plaquetária de forma dose-dependente e de interagir diretamente com a superfície de plaquetas. A correlação entre a conformação da melitina e suas atividades biológicas é discutida. Os resultados aqui apresentados podem ser valiosos no entendimento do papel da melitina nas coagulopatias induzidas por veneno de abelha. O estudo estrutural mostrado aqui pode ser aplicado para explicar as diferentes atividades do peptídeo.