Interações de Complexos de Ródio(II) com Albumina Humana - Esposito, Breno Pannia (2000)
Vários complexos de ródio Rh2(L)4 (L = acetato, propionato, butirato, trifluoroaceta-to e trifluoroacetamidato) ligam-se à albumina de soro humana (HSA) em relações mola-res de aproximadamente 8:1. Medidas de dicroísmo circular mostraram que os carboxila-tos mais lipossolúveis (butirato e trifluoroacetato) provocaram as maiores alterações na estrutura secundária da HSA. As constantes de Stern-Volmer para a supressão de fluo-rescência da HSA por esses complexos também foram maiores para os compostos mais lipofílicos. O amidato lipossolúvel, Rh2(tfc)4, apresentou supressão intermediária e não provocou alterações estruturais. Isto mostra que é possível projetar metalofármacos anti-tumorais que se ligam a proteínas de transporte em grande quantidade, sem provocar al-terações estruturais importantes. Esses complexos tiveram também suas afinidades em relação à HSA determinadas por espectrofotometria, observando-se no caso dos alquil-carboxilatos uma correlação inversa com suas lipossolubilidades, o que sugere uma com-petição entre coordenação axial ao metal e interação hidrofóbica do ligante. A difusão dos complexos livres ou ligados à proteína para células de Ehrlich in vitro parece primordial-mente governada pelo caráter hidrofóbico do complexo. O complexo Rh2(tfc)4 apresentou afinidade pela proteína (K = 214,1), além de partição celular tanto em ausência (32,1%) como na presença (48,6%) de HSA. Desta forma, o composto HSA:Rh2(tfc)4 teve sua a-ção antitumoral investigada em camundongos Balb-c portadores de ascite de Ehrlich, mostrando que a HSA pode ser um reservatório para o complexo de ródio.