Estudos estruturais do domínio GTPase isolado da septina humana SEPT4 e estrutura cristalográfica da Glutationa -S- Transferase de Xylella fastidiosa - Rodrigues, Nathalia de Campos (2008)
As septinas constituem uma conservada família de proteínas de ligação a nucleotídeos de guanina e formação de heterofilamentos. Em mamíferos, tais proteínas estão envolvidas em uma variedade de processos celulares tais como citocinese, exocitose e tráfego de vesículas. A SEPT4 tem sido identificada em depósitos filamentosos e inclusões citoplasmáticas em Alzheimer e doença de Parkinson, respectivamente. A SEPT4 é a única proteína em associação com proteínas aberrantes em depósitos em ambos os tipos de doenças Assim, estudos adicionais de propriedades bioquímicas estruturais e funções fisiológicas para a SEPT4 podem promover importantes insights em relação ao mecanismo das doenças neurodegenerativas citadas acima. O desenovelamento térmico do domínio GTPase do SEPT4-G revelou um intermediário que agrega rapidamente na forma de fibras tipo amilóide em condições fisiológicas. Neste estudo a análise cinética da agregação do SEPT4-G foi monitorada utilizando fluorescência extrínseca e dicroísmo circular. Com os resultados e análises realizados durante este trabalho de mestrado foi possível compreender com mais detalhes a cinética de formação de agregados tipo amilóide do domínio SEPT4-G. Este trabalho também descreve a cristalização, coleta de dados, resolução e refinamento do modelo cristalográfico para a enzima Glutationa-S-Transferase de Xylella fastidiosa. Tal enzima está associada à patogenicidade da bactéria X. fastidiosa, responsável por várias doenças em plantas economicamente importantes, incluindo a Clorose Variegada dos Citros (CVC) ou Amarelinho. Algumas análises também foram realizadas após a obtenção do modelo cristalográfico demonstrando as diferenças estruturais entre GSTs bacterianas.