Cristalização e dados cristalográficos preliminares de uma nova lectina da semente de jaca (Artocarpus integrifolia)
| Ano de defesa: | 1994 |
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| Tipo de documento: | Dissertação |
| Tipo de acesso: | Acesso aberto |
| Idioma: | por |
| Instituição de defesa: |
Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
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| Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
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| Departamento: |
Não Informado pela instituição
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| País: |
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| Palavras-chave em Português: | |
| Link de acesso: | https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75132/tde-29072025-151141/ |
Resumo: | O objetivo deste trabalho foi a cristalização da Lectina KM+ e sua análise cristalográfica. A proteína estudada foi caracterizada por Santos-Oliveira et al. (1993), como uma lectina α-D-manose específica, com quatro subunidades de 13,5 Kd não covalentemente ligadas. Cristais da proteína foram obtidos em diferentes condições de cristalização, variando-se parâmetros tais como pH, natureza química do precipitante, concentração do precipitante e utilização de aditivos no meio de cristalização. Porém, apenas os cristais crescidos em 50 % de sulfato de amônio/0,1 M de HEPES pH 8.0 foram adequados para a análise cristalográfica. Estes cristais pertencem ao sistema cristalino ortorrômbico, grupo espacial C222 (ou C2221) e parâmetros de rede a = 54,4 Å, b = 127,8 Å e c = 99,8 Å. Os cristais deverão conter dois ou três monômeros da proteína por unidade assimétrica, com um conteúdo de solvente da ordem de 60%. Um conjunto preliminar de dados de difração de raios X foi obtido, apresentando 6.141 reflexões independentes, com uma completeza de 60% e um Rmerge de 9,4% a 3 Å de resolução. |
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Cristalização e dados cristalográficos preliminares de uma nova lectina da semente de jaca (Artocarpus integrifolia)Crystallization and Preliminary Crystallographic Data of a New Lectin from Jackfruit Seed (Artocarpus integrifolia)Artocarpus integrifoliaArtocarpus integrifoliacristalização de proteínasdados cristalográficos preliminaresjackfruit seedlectinlectinapreliminary crystallographic dataprotein crystallizationsemente de jacaO objetivo deste trabalho foi a cristalização da Lectina KM+ e sua análise cristalográfica. A proteína estudada foi caracterizada por Santos-Oliveira et al. (1993), como uma lectina α-D-manose específica, com quatro subunidades de 13,5 Kd não covalentemente ligadas. Cristais da proteína foram obtidos em diferentes condições de cristalização, variando-se parâmetros tais como pH, natureza química do precipitante, concentração do precipitante e utilização de aditivos no meio de cristalização. Porém, apenas os cristais crescidos em 50 % de sulfato de amônio/0,1 M de HEPES pH 8.0 foram adequados para a análise cristalográfica. Estes cristais pertencem ao sistema cristalino ortorrômbico, grupo espacial C222 (ou C2221) e parâmetros de rede a = 54,4 Å, b = 127,8 Å e c = 99,8 Å. Os cristais deverão conter dois ou três monômeros da proteína por unidade assimétrica, com um conteúdo de solvente da ordem de 60%. Um conjunto preliminar de dados de difração de raios X foi obtido, apresentando 6.141 reflexões independentes, com uma completeza de 60% e um Rmerge de 9,4% a 3 Å de resolução.The aim of this work was the crystallization of Lectin KM+ and its crystallographic analysis. The protein studied was characterized by Santos-Oliveira et al. (1993) as an α-D-mannose-specific lectin, with four non-covalently linked subunits of 13.5 Kd. Protein crystals were obtained under different crystallization conditions, by varying parameters such as pH, chemical nature of the precipitant, precipitant concentration, and the use of additives in the crystallization medium. However, only the crystals grown in 50 % ammonium sulfate/0.1 M HEPES pH 8.0 were suitable for crystallographic analysis. These crystals belong to the orthorhombic crystal system, space group C222 (or C2221), with unit-cell parameters a = 54.4 Å, b = 127.8 Å, and c = 99.8 Å. The crystals are expected to contain two or three monomers of the protein per asymmetric unit, with a solvent content of about 60%. A preliminary set of X-ray diffraction data was collected, yielding 6,141 independent reflections, with a completeness of 60 % and an Rmerge of 9.4% at 3 Å resolution.Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USPMascarenhas, Yvonne PrimeranoOliveira, Paulo Sérgio Lopes de1994-04-29info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdfhttps://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75132/tde-29072025-151141/reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USPinstname:Universidade de São Paulo (USP)instacron:USPLiberar o conteúdo para acesso público.info:eu-repo/semantics/openAccesspor2025-08-21T19:16:26Zoai:teses.usp.br:tde-29072025-151141Biblioteca Digital de Teses e Dissertaçõeshttp://www.teses.usp.br/PUBhttp://www.teses.usp.br/cgi-bin/mtd2br.plvirginia@if.usp.br|| atendimento@aguia.usp.br||virginia@if.usp.bropendoar:27212025-08-21T19:16:26Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP - Universidade de São Paulo (USP)false |
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O objetivo deste trabalho foi a cristalização da Lectina KM+ e sua análise cristalográfica. A proteína estudada foi caracterizada por Santos-Oliveira et al. (1993), como uma lectina α-D-manose específica, com quatro subunidades de 13,5 Kd não covalentemente ligadas. Cristais da proteína foram obtidos em diferentes condições de cristalização, variando-se parâmetros tais como pH, natureza química do precipitante, concentração do precipitante e utilização de aditivos no meio de cristalização. Porém, apenas os cristais crescidos em 50 % de sulfato de amônio/0,1 M de HEPES pH 8.0 foram adequados para a análise cristalográfica. Estes cristais pertencem ao sistema cristalino ortorrômbico, grupo espacial C222 (ou C2221) e parâmetros de rede a = 54,4 Å, b = 127,8 Å e c = 99,8 Å. Os cristais deverão conter dois ou três monômeros da proteína por unidade assimétrica, com um conteúdo de solvente da ordem de 60%. Um conjunto preliminar de dados de difração de raios X foi obtido, apresentando 6.141 reflexões independentes, com uma completeza de 60% e um Rmerge de 9,4% a 3 Å de resolução. |
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