Interações físico-químicas entre proteínas e aptâmeros: um estudo de simulações de dinâmica molecular clássica por meio da amostragem guarda-chuva. - Romeiro, Rafael Risnik (2024)
A produção em escala industrial de biomoléculas é um dos grandes desafios da engenharia química nos últimos anos. A obtenção de proteínas, cadeias de DNA ou RNA e outras biomoléculas, em grande escala, abriu possibilidades de exploração em diversos campos científicos e tecnológicos. Não obstante, os desafios e problemas ainda existem e necessitam da investigação teórica e prática para serem superados, sendo um dos principais o processo de purificação destas moléculas ou a chamada cadeia de downstream. No presente trabalho estudou-se de forma computacional, por meio de simulações de dinâmica molecular guiada e seguida por amostragem guarda-chuva, a interação entre proteínas e aptâmeros utilizando, em particular, dois complexos formados com lisozima: os complexos 4M6D e 4M4O. Simulações computacionais foram realizados em cinco forças iônicas (de 0,1 $%&/( a 0,5 $%&/(, com incrementos de 0,1 mol/L). Os resultados, tanto da força aplicada na simulação guiada como do potencial de força média, mostraram que a estabilidade dos dois complexos é muito semelhante. A força aplicada apresenta um pico em uma distância de aproximadamente 4 a 6 ,$ entre proteína e aptâmero, decaindo até 8 ,$; o valor da força máxima decai com o aumento da força iônica. O comportamento do potencial de força média também dependente da força iônica e é compatível com o modelo de Stern, mostrando que as interações eletrostáticas são predominantes nessa formação dos complexos estudados, embora interações hidrofóbicas também aparentem desempenhar um papel relevante.