Efeitos da tecnologia não-térmica de processamento (UV-C) na hidrólise da β-Lactoglobulina por Tripsina: perfil de peptídeos e transporte transepitelial de peptídeos bioativos em monocamadas de células de Caco-2 - Cavalcante, Keila Nascimento (2022)
A β-Lactoglobulina é a proteína majoritária no soro do leite, apresenta baixa digestibilidade in vivo, e elevado potencial alergênico. O emprego de tecnologias de processamento não-térmico vem ganhando interesse na indústria de alimentos, se destacam por serem economicamente viáveis, além de não causarem perdas de nutrientes, comumente observado no processamento de pasteurização. A luz UV-C pode ser capaz de induzir mudanças na conformacionais de proteínas, alterando sua suscetibilidade a enzimas proteolíticas. Nesse contexto, esse trabalho teve como objetivo, comparar os efeitos da irradiação por UV-C com o processo térmico, avaliando mudanças conformacionais na β-lactoglobulina, grau de hidrólise (DH) tríptica, perfil de peptídeos, e o transporte transepitelial dos peptídeos em modelos de células de Caco-2. Foi observado um aumento significativo na constante de velocidade de hidrólise da β-lactoglobulina irradiada com luz UV-C, em comparação a proteína nativa e processada termicamente, sugerindo que os sítios de clivagem na cadeia proteíca se encontram mais expostos. O perfil de massas de peptídeos nos hidrolisados da β-lactoglobulina irradiada com luz UV-C apresenta uma maior diversidade e teor de peptídeos em comparação aos hidrolisado da proteína nativa e pasteurizada. Nos hidrolisados trípiticos da β-lactoglobulina, irradiada com luz UV-C, foram encontrados seis peptídeos bioativos, fβ-LG (f31-36, f57-76, f87-91, f91-99, f118-121, e f158-164). O transporte transepitelial em modelos de células de Caco-2, mostrou de baixa a médio transporte/absorção in vivo para os peptídeos bioativos f87-91, f91-99 e f158-164. O uso da luz UV-C se mostra uma alternativa de grande relevância frente ao tratamento térmico, elevando significativamente o grau de hidrólise tríptica, promovendo a formação e peptídeos bioativos, e diminuindo o potencial alergênico dos hidrolisados.