Adsorção de aminoácidos em hidróxidos duplos lamelares: efeito da temperatura, pH e força iônica do meio

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2005
Autor(a) principal: Silvério, Fabiano
Orientador(a): Não Informado pela instituição
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Dissertação
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
Programa de Pós-Graduação: Não Informado pela instituição
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Palavras-chave em Português:
Link de acesso: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/59/59138/tde-04122006-075302/
Resumo: Hidróxidos Duplos Lamelares (HDLs), são materiais lamelares constituídos de camadas positivamente carregadas de um hidróxido misto de dois metais (um di e um trivalente), com ânions hidratados no domínio interlamelar. Apesar de serem potenciais adsorventes, o estudo da adsorção de aminoácidos sobre estes sólidos ainda não foi realizado. Este é importante, pois abre caminho para a aplicação de HDLs na remoção e recuperação de aminoácidos de soluções aquosas, provenientes de processos industriais. Este trabalho teve por objetivo estudar a adsorção e a sorção dos aminoácidos: Ácido Aspártico (Asp), Ácido Glutâmico (Glu) e Fenilalanina (Phe), a partir de soluções aquosas, em HDLs do sistema [Mg-Al-CO3], verificando o efeito de variáveis como temperatura, pH e força iônica (FI) do meio. O adsorvente foi preparado pelo método de coprecipitação a pH variável e caracterizado quanto à composição, organização estrutural, textura e morfologia. A adsorção de Asp, Glu e Phe no HDL não calcinado indicaram que não ocorre a substituição do ânion interlamelar (CO32-), mas sim a adsorção por interação do aminoácido com as cargas residuais na superfície do HDL. O processo mostrou uma grande dependência das variáveis estudadas. A adsorção de Asp e Glu tem comportamento semelhante, embora o aumento da força iônica, seja mais pronunciado em pH 7 para o Asp, e em pH 10 para o Glu. Sem aumento da força iônica, as isotermas atingem ou se aproximam do patamar de adsorção destes aminoácidos, e o aumento na temperatura diminui a quantidade máxima adsorvida. A adsorção de Phe apresentou comportamento similar aos anteriores, exceto pelo fato do aumento da força iônica causar uma diminuição na adsorção. Os resultados obtidos para a sorção no HDL calcinado mostraram que inicialmente o HDL é reconstituído contendo ânions OH- intercalados que são deslocados pelo aminoácido conforme a concentração deste aumenta. Neste caso, Asp e Glu também apresentaram comportamentos semelhantes: as isotermas atingem um patamar onde a sorção torna-se constante e o aumento da temperatura diminui a quantidade sorvida. Para a Phe, a quantidade sorvida é muito maior que para os demais e não se observa o patamar de sorção constante. A temperatura não causa alteração significativa na quantidade sorvida. Os resultados de remoção dos aminoácidos, obtidos para o HDL calcinado se mostraram mais eficientes do que àqueles observados no HDL não calcinado.
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spelling Adsorção de aminoácidos em hidróxidos duplos lamelares: efeito da temperatura, pH e força iônica do meioAdsorption of amino acids in layered double hydroxides: temperature, pH and ionic strength effectsÁcido AspárticoÁcido GlutâmicoAdsorçãoAdsorptionAspartic AcidFenilalaninaGlutamic AcidHidróxidos Duplos LamelaresLayered Double HidroxidesPhenylalanineSorçãoSorptionHidróxidos Duplos Lamelares (HDLs), são materiais lamelares constituídos de camadas positivamente carregadas de um hidróxido misto de dois metais (um di e um trivalente), com ânions hidratados no domínio interlamelar. Apesar de serem potenciais adsorventes, o estudo da adsorção de aminoácidos sobre estes sólidos ainda não foi realizado. Este é importante, pois abre caminho para a aplicação de HDLs na remoção e recuperação de aminoácidos de soluções aquosas, provenientes de processos industriais. Este trabalho teve por objetivo estudar a adsorção e a sorção dos aminoácidos: Ácido Aspártico (Asp), Ácido Glutâmico (Glu) e Fenilalanina (Phe), a partir de soluções aquosas, em HDLs do sistema [Mg-Al-CO3], verificando o efeito de variáveis como temperatura, pH e força iônica (FI) do meio. O adsorvente foi preparado pelo método de coprecipitação a pH variável e caracterizado quanto à composição, organização estrutural, textura e morfologia. A adsorção de Asp, Glu e Phe no HDL não calcinado indicaram que não ocorre a substituição do ânion interlamelar (CO32-), mas sim a adsorção por interação do aminoácido com as cargas residuais na superfície do HDL. O processo mostrou uma grande dependência das variáveis estudadas. A adsorção de Asp e Glu tem comportamento semelhante, embora o aumento da força iônica, seja mais pronunciado em pH 7 para o Asp, e em pH 10 para o Glu. Sem aumento da força iônica, as isotermas atingem ou se aproximam do patamar de adsorção destes aminoácidos, e o aumento na temperatura diminui a quantidade máxima adsorvida. A adsorção de Phe apresentou comportamento similar aos anteriores, exceto pelo fato do aumento da força iônica causar uma diminuição na adsorção. Os resultados obtidos para a sorção no HDL calcinado mostraram que inicialmente o HDL é reconstituído contendo ânions OH- intercalados que são deslocados pelo aminoácido conforme a concentração deste aumenta. Neste caso, Asp e Glu também apresentaram comportamentos semelhantes: as isotermas atingem um patamar onde a sorção torna-se constante e o aumento da temperatura diminui a quantidade sorvida. Para a Phe, a quantidade sorvida é muito maior que para os demais e não se observa o patamar de sorção constante. A temperatura não causa alteração significativa na quantidade sorvida. Os resultados de remoção dos aminoácidos, obtidos para o HDL calcinado se mostraram mais eficientes do que àqueles observados no HDL não calcinado.Layered Double Hydroxides (LDHs), are lamellar materials constituted of positively charged layers of two cations mixed hydroxide (a bi and a trivalent one), with hydrated anions in the interlayer domain. In spite of they being potential adsorbents, the study of the adsorption of amino acids on these solids has not been done yet. This is important, because it opens the perspective for the application of LDHs to remove and to recover amino acids from aqueous solutions, resultant from industrial processes. The aim of this work was to study the adsorption and the sorption of the amino acids: Aspartic Acid (Asp), Glutamic Acid (Glu) and Phenylalanine (Phe), from aqueous solutions, in [Mg-Al-CO3] LDHs, verifying the effect of the variables: temperature, pH and ionic strength of the medium. The adsorbent was prepared by the coprecipitation method and characterized with respect to their composition, structural organization, texture and morphology. The adsorption of Asp, Glu and Phe in LDH indicated that the substitution of the interlayer anion (CO32-) doesn\'t occur, but the adsorption process occurs by the interaction of the amino acid with the residual charges on the LDH surface. The process showed a dependence on the parameters studied. The adsorption of Asp and Glu presented similar behavior, although the ionic strength effect is more pronounced in pH 7 for Asp, and in pH 10 for Glu. Without the increase in ionic strength, the isotherms reach or approach a plateau, and the increasing in the temperature reduces the maximum amount adsorbed. The adsorption of Phe has similar behavior to the previous ones, except at higher ionic strength, in which a decrease in the adsorption was observed. The results for the sorption in calcined LDH showed that the LDH are reconstituted with the OH- anions intercalated at low amino acid concentrations. The intercalation of amino acid becomes important as their concentration increase. In this case, Asp and Glu also presented similar behaviors: the isotherms reach a plateau where the sorption becomes constant and the increase of the temperature reduces the amount of sorbed amino acid. For Phe, the amount sorbed is higher than those for the others amino acids and the plateau of constant sorption was not observed. The temperature doesn\'t cause any significant alteration in the sorbed amount. The results of removing the amino acids on calcined LDH showed to be more efficient than those observed for the adsorption in LDH.Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USPValim, Joao BarrosSilvério, Fabiano2005-01-28info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdfhttp://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/59/59138/tde-04122006-075302/reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USPinstname:Universidade de São Paulo (USP)instacron:USPLiberar o conteúdo para acesso público.info:eu-repo/semantics/openAccesspor2016-07-28T16:09:50Zoai:teses.usp.br:tde-04122006-075302Biblioteca Digital de Teses e Dissertaçõeshttp://www.teses.usp.br/PUBhttp://www.teses.usp.br/cgi-bin/mtd2br.plvirginia@if.usp.br|| atendimento@aguia.usp.br||virginia@if.usp.bropendoar:27212016-07-28T16:09:50Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP - Universidade de São Paulo (USP)false
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