Produção de pectinases por fermentação semisólida utilizando resíduo do maracujá como substrato.
Ano de defesa: | 2008 |
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Tipo de documento: | Dissertação |
Tipo de acesso: | Acesso aberto |
Idioma: | por |
Instituição de defesa: |
Universidade Federal de Campina Grande
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Programa de Pós-Graduação: |
PÓS-GRADUAÇÃO EM ENGENHARIA QUÍMICA
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Departamento: |
Centro de Ciências e Tecnologia - CCT
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País: |
Brasil
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Palavras-chave em Português: | |
Área do conhecimento CNPq: | |
Link de acesso: | http://dspace.sti.ufcg.edu.br:8080/jspui/handle/riufcg/9806 |
Resumo: | Este trabalho foi desenvolvido com o objetivo de produzir enzimas pectinolíticas, utilizando como substrato o resíduo do maracujá (casca e albedo) e como agente da fermentação um fungo filamentoso da linhagem Aspergillus niger mutante CCT 0916. Dentre as diversas variáveis que influenciam neste processo, estudou-se a umidade inicial do meio e a suplementação com uma fonte de nitrogênio (sulfato de amônio) por meio de um planejamento fatorial 22. Através da caracterização do resíduo, constatou-se que este contém níveis de pectina e açúcar propícios à produção das enzimas. O levantamento das isotermas a 25, 30, 35 e 40 ºC forneceu os valores de umidade entre 5,90 e 9,80% b.s. considerada como a faixa para uma armazenagem segura e as atividades de água 0,92 – 1,00 como o intervalo no qual o microrganismo pode se desenvolver. O modelo de GAB se ajustou adequadamente às isotermas, nas temperaturas estudadas. De acordo com a classificação de BET, as curvas foram do tipo III, e conforme Blahovec classificaram-se como sendo do tipo II. Com relação à atividade enzimática, os melhores resultados foram obtidos com 40% de umidade e 1,0% de nitrogênio, atingindo 250 U/g de meio fermentado para a atividade pectinolítica e 20,9 U/g para atividade poligalacturonásica, em 44 e 66 horas de fermentação, respectivamente. A poligalacturonase produzida no extrato enzimático bruto, apresentou boa estabilidade térmica até temperaturas de 50oC. Quanto ao estudo de estabilidade diante às variações de pH, esta enzima manteve-se estável na faixa de pH entre 3,5 e 5,5 e não foi mais detectada para valores de pH acima de 6,5. |
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OLIVEIRA, Líbia de Sousa Conrado.CONRADO, L. S.http://lattes.cnpq.br/1704346203363785MORAES, Iracema de Oliveira.FIGUEIRÊDO, Rossana Maria Feitosa de.SILVA, Flávio Luiz Honorato da.SOUZA, R. L. A.http://lattes.cnpq.br/2994260248217828SOUZA, Rosane Liége Alves de.Este trabalho foi desenvolvido com o objetivo de produzir enzimas pectinolíticas, utilizando como substrato o resíduo do maracujá (casca e albedo) e como agente da fermentação um fungo filamentoso da linhagem Aspergillus niger mutante CCT 0916. Dentre as diversas variáveis que influenciam neste processo, estudou-se a umidade inicial do meio e a suplementação com uma fonte de nitrogênio (sulfato de amônio) por meio de um planejamento fatorial 22. Através da caracterização do resíduo, constatou-se que este contém níveis de pectina e açúcar propícios à produção das enzimas. 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Quanto ao estudo de estabilidade diante às variações de pH, esta enzima manteve-se estável na faixa de pH entre 3,5 e 5,5 e não foi mais detectada para valores de pH acima de 6,5.This research was developed with the objective of producing pectic enzymes using as substrate the residue of passion fruit and as fermentation agent a filamentous fungus of the Aspergillus niger strain mutant CCT 0916. Among the variables which influenced this process, the initial content moisture and the supplementation with a source of nitrogen (ammonium sulfate) was studied by means of a 22 factorial design. Through the characterization of the residue, it was confirmed that it contains levels of pectin and sugar propitious to the production of the enzymes. The production of the isotherms to 25, 30, 35 and 40 ºC furnished the values of moisture between 5.90 e 9.80% d.b. considered a range for a safe storage and water activities of 0.92 – 1.00 as the interval in which the microorganism can develop. The GAB model fitted adequately to the isotherms at the temperatures studied. According to BET classification, the curves were of type III, and according to Blahovec they were classified as type II. In relation enzymatic activity, the best results were obtained with 40% moisture and 1.0% nitrogen, reaching 250 U/g of fermented medium for pectin activity and 20.9 U/g for polygalacturonic activity, in 44 and 66 hours of fermentation respectively. The polygalacturonase produced in the raw enzymatic extract presented good thermal stability up to temperatures of 50oC. As for the study of stability according to pH variations, this enzyme remained stable in the pH range between 3.5 and 5.5 and was not detected anymore for pH values above 6.5.Submitted by Lucienne Costa (lucienneferreira@ufcg.edu.br) on 2019-12-03T15:52:10Z No. of bitstreams: 1 ROSANE LIÉGE ALVES DE SOUZA – DISSERTAÇÃO (PPGEQ) 2008.pdf: 1630130 bytes, checksum: e6fd874a393927eb2389121d601bd00d (MD5)Made available in DSpace on 2019-12-03T15:52:10Z (GMT). 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Dissertação (Mestrado em Engenharia Química) – Programa de Pós-Graduação em Engenharia Química, Centro de Ciências e Tecnologia, Universidade Federal de Campina Grande, Paraíba, Brasil, 2008. Disponível em: http://dspace.sti.ufcg.edu.br:8080/jspui/handle/riufcg/9806info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisporinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFCGinstname:Universidade Federal de Campina Grande (UFCG)instacron:UFCGORIGINALROSANE LIÉGE ALVES DE SOUZA – DISSERTAÇÃO (PPGEQ) CCT 2008.pdfROSANE LIÉGE ALVES DE SOUZA – DISSERTAÇÃO (PPGEQ) CCT 2008.pdfapplication/pdf1342849http://dspace.sti.ufcg.edu.br:8080/xmlui/bitstream/riufcg/9806/3/ROSANE+LI%C3%89GE+ALVES+DE+SOUZA+%E2%80%93+DISSERTA%C3%87%C3%83O+%28PPGEQ%29+CCT+2008.pdf4fb19f64b4ac552264570d03273ad4caMD53LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81748http://dspace.sti.ufcg.edu.br:8080/xmlui/bitstream/riufcg/9806/2/license.txt8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33MD52riufcg/98062022-12-06 16:01:16.429oai:localhost: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Biblioteca Digital de Teses e Dissertaçõeshttp://bdtd.ufcg.edu.br/PUBhttp://dspace.sti.ufcg.edu.br:8080/oai/requestbdtd@setor.ufcg.edu.br || bdtd@setor.ufcg.edu.bropendoar:48512022-12-06T19:01:16Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFCG - Universidade Federal de Campina Grande (UFCG)false |
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