Desenvolvimento de enzimas imobilizadas em suporte inorgânico e suas aplicações em síntese e resolução quiral

• Ano de defesa: 2015
• Autor(a) principal: Saruwatari, Simony
• Orientador(a): Domingues, Nelson Luís de Campos
• Banca de defesa: Martins, Leonardo Ribeiro , Jeller, Alex Haroldo
• Tipo de documento: Dissertação
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Instituição de defesa: Universidade Federal da Grande Dourados
• Programa de Pós-Graduação: Programa de pós-graduação em Ciências e Tecnologia Ambiental
• Departamento: Faculdade de Ciências Exatas e Tecnologia
• País: Brasil
• Palavras-chave em Português: Quimosina; Biocatálise; Reação de Michael
• Palavras-chave em Inglês: Chymosin; Biocatalysis; Michael reaction
• Área do conhecimento CNPq: CNPQ::CIENCIAS EXATAS E DA TERRA::QUIMICA
• Link de acesso: http://repositorio.ufgd.edu.br/jspui/handle/prefix/1580

A clássica reação de tio-Michael, envolve a reação do átomo de enxofre (nucleófilo) com diversos eletrófilos, os quais podem ser ativados utilizando-se os ácidos de Lewis. Entretanto, a utilização destes é prejudicial ao meio ambiente, decorrente dos mesmos muitas vezes serem tóxicos. Uma alternativa eficiente é a utilização de enzimas como biocatalisadores, porém uma das mais importantes desvantagens é a sua solubilidade em meio aquoso. Uma alternativa é a imobilização empregando-se metodologias envolvendo a ligação covalente empregando o glutaraldeído. No sentido de desenvolver suportes menos dispendiosos e mais eficientes, a lipase de pâncreas suíno e a quimosina foramimobilizadas em suporte derivado de MgCl2.Essas enzimas imobilizadas foram inseridas na resolução enzimática do 3-fenil-3-feniltiopropanol em THF, Hexano, 1,2-dicloroetano e DMSO e os resultados indicaram que a quimosina imobilizada em suporte de MgCl2mostrou-se promissora para o referido álcool, produzindo 61% do composto de interesse em meio de THF. Realizaram-se também testes variando-se a quantidade catalisadora (0,1 g, 0,15 g e 0,2 g da quimosina imobilizada) em meio de THF. Observou-se que o aumento da quantidade de catalisador não confere no aumento nos rendimentos e muitas vezes contribui para a diminuição nos rendimentos. A fim de confrontar os dados da literatura para a síntese do 3-fenil-3-feniltiopropanol, foram realizados testes envolvendo a lipase de pâncreas suíno imobilizada em suporte de MgCl2 (Mg-LPP), para a reação entre o cinamaldeído e o tiofenol (reação de tio-Michael). Verificou-se um declínio na atividade da enzima comparando os dados da literatura para a lipase de pâncreas suíno livre (LPP). Pôde-se também comprovar que a reutilização da enzima é uma possibilidade, tendo em vista que foi realizada sua retirada do meio reacional sem perda de massa com ínfimos decréscimos da atividade. Também se inseriu a LPP e Mg-LPP na síntese de compostos precursores de aminoácidos não naturais, e pôde-se observar que o suporte confere ganhos nos excessos diastereoméricos para o composto obtido.