Adsorções de proteínas em superfícies nanoestruturadas de prata caracterizadas por espectroscopia SERS
Ano de defesa: | 2022 |
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Instituição de defesa: |
Universidade Federal de Juiz de Fora (UFJF)
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Programa de Pós-graduação em Química
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ICE – Instituto de Ciências Exatas
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País: |
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Palavras-chave em Português: | |
Área do conhecimento CNPq: | |
Link de acesso: | https://doi.org/10.34019/ufjf/di/2022/00076 https://repositorio.ufjf.br/jspui/handle/ufjf/14063 |
Resumo: | As proteínas são macromoléculas que desempenham diversas funções vitais nos organismos, sendo constituídas por cadeias de aminoácidos. A partir do uso da espectroscopia de Espalhamento Raman Intensificado por Superfície (Surface Enhanced Raman Scattering - SERS) foi possível investigar os mecanismos de interação entre o aminoácido L-Metionina (MET), o dipeptídeo L-Carnosina (CAR), a proteína Albumina de Soro Bovino (BSA) e os anticorpos anti-Albumina de Soro Bovino (anti-BSA) e anti-receptor de folato (anti-FOL) com a superfície nanoestruturada contendo nanopartículas de prata (AgNPs). Através da espectroscopia de absorção nas regiões UV-VIS-NIR foi monitorada a ressonância do plásmon de superfície localizado (Localized surface plasmon resonance - LSPR) das nanopartículas sintetizadas antes e depois da centrifugação/ressuspensão em meio aquoso, para que se tivesse uma estimativa inicial da distribuição de tamanhos, a qual foi precisada pelo Espalhamento dinâmico de Luz (Dynamic Light Scattering - DLS) que resultou em um valor médio por volta de 21 nm antes, e em 25 nm depois da centrifugação/ressuspensão. A carga superficial de – 43,1 mV antes e de 5,94 mV depois da centrifugação/ressuspensão foi medida, indicando a estabilidade coloidal. As superfícies nanoestruturadas de prata (AgNS), foram construídas sobre uma placa de vidro, e no caso das amostras de proteínas, a superfície metálica foi modificada com 2-Mercaptoetanol (ME). Nas superfícies com a presença do modificador de superfície gerador de ligações de hidrogênio, as proteínas foram adsorvidas preservando um único padrão espectral SERS. Na ausência do ME, as proteínas apresentaram diferentes geometrias de adsorção e, portanto, diferentes padrões espectrais SERS, indicando que o ME ancora as macromoléculas na superfície de prata. Através da atribuição vibracional foi proposto que a tirosina está envolvida na formação de ligações de hidrogênio com o ME, servindo de pontos de ancoramento para a adsorção das três proteínas. |
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Sant’Ana, Antonio Carloshttps://lattes.cnpq.br/Brandão, Humberto de Mellohttp://lattes.cnpq.br/4646271838089206Izumi, Celly Mieko Shinoharahttp://lattes.cnpq.br/4646271838089206http://lattes.cnpq.br/4929100898124377Belgo, Hugo Camarano2022-05-10T12:20:27Z2022-05-092022-05-10T12:20:27Z2022-03-04https://doi.org/10.34019/ufjf/di/2022/00076https://repositorio.ufjf.br/jspui/handle/ufjf/14063As proteínas são macromoléculas que desempenham diversas funções vitais nos organismos, sendo constituídas por cadeias de aminoácidos. A partir do uso da espectroscopia de Espalhamento Raman Intensificado por Superfície (Surface Enhanced Raman Scattering - SERS) foi possível investigar os mecanismos de interação entre o aminoácido L-Metionina (MET), o dipeptídeo L-Carnosina (CAR), a proteína Albumina de Soro Bovino (BSA) e os anticorpos anti-Albumina de Soro Bovino (anti-BSA) e anti-receptor de folato (anti-FOL) com a superfície nanoestruturada contendo nanopartículas de prata (AgNPs). Através da espectroscopia de absorção nas regiões UV-VIS-NIR foi monitorada a ressonância do plásmon de superfície localizado (Localized surface plasmon resonance - LSPR) das nanopartículas sintetizadas antes e depois da centrifugação/ressuspensão em meio aquoso, para que se tivesse uma estimativa inicial da distribuição de tamanhos, a qual foi precisada pelo Espalhamento dinâmico de Luz (Dynamic Light Scattering - DLS) que resultou em um valor médio por volta de 21 nm antes, e em 25 nm depois da centrifugação/ressuspensão. A carga superficial de – 43,1 mV antes e de 5,94 mV depois da centrifugação/ressuspensão foi medida, indicando a estabilidade coloidal. As superfícies nanoestruturadas de prata (AgNS), foram construídas sobre uma placa de vidro, e no caso das amostras de proteínas, a superfície metálica foi modificada com 2-Mercaptoetanol (ME). Nas superfícies com a presença do modificador de superfície gerador de ligações de hidrogênio, as proteínas foram adsorvidas preservando um único padrão espectral SERS. Na ausência do ME, as proteínas apresentaram diferentes geometrias de adsorção e, portanto, diferentes padrões espectrais SERS, indicando que o ME ancora as macromoléculas na superfície de prata. Através da atribuição vibracional foi proposto que a tirosina está envolvida na formação de ligações de hidrogênio com o ME, servindo de pontos de ancoramento para a adsorção das três proteínas.Proteins are macromolecules that perform several vital functions in organisms, being made up of chains of amino acids. Using Surface Enhanced Raman Scattering (SERS) spectroscopy, it was possible to investigate mechanisms of interaction between the amino acid L-Methionine (MET), the dipeptide L-Carnosine (CAR), the protein of Bovine Serum Albumin (BSA) and Anti-Bovine Serum Albumin antibody (Anti-BSA) and Anti-folate receptor antibody (Anti-FOL) antibodies with the surface of nanostructured containing silver nanoparticles (AgNPs). Through UV-VIS-NIR spectroscopy, the localized surface plasmon resonance (LSPR) of the synthesized nanoparticles was monitored before and after centrifugation/resuspension in aqueous medium, in order to have an initial estimate of the size distribution, which was obtained by Dynamic Light Scattering (DLS), which resulted in an average value around 21 nm before and at 25 nm after centrifugation/resuspension. The surface charge of -43,1 mV before and 5,94 mV after centrifugation/resuspension was measured, indicating colloidal stability. The nanostructured silver surfaces (AgNS) were built on a glass plate, and in the case of protein samples, the metallic surface was modified with 2- Mercaptoethanol (ME). In the surfaces with the presence of this surface modifier generator of hydrogen bonds, the proteins were adsorbed preserving a unique spectral pattern SERS. In the absence of ME, the proteins showed different adsorption therefore, different SERS spectral patterns indicating that ME anchors macromolecules on the silver surface. Through vibrational assignment it was proposed tyrosine is involved in the formation of hydrogen bonds with ME, working as anchorage points for the adsorption of three proteins.CAPES - Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível SuperiorporUniversidade Federal de Juiz de Fora (UFJF)Programa de Pós-graduação em QuímicaUFJFBrasilICE – Instituto de Ciências ExatasAttribution-NoDerivs 3.0 Brazilhttp://creativecommons.org/licenses/by-nd/3.0/br/info:eu-repo/semantics/openAccessCNPQ::CIENCIAS EXATAS E DA TERRA::QUIMICAProteínasEspectroscopia SERSModificadores de superfícieTransição LSPRProteinsSERS spectroscopySurface ModifiersLSPR transitionAdsorções de proteínas em superfícies nanoestruturadas de prata caracterizadas por espectroscopia SERSinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisreponame:Repositório Institucional da UFJFinstname:Universidade Federal de Juiz de Fora (UFJF)instacron:UFJFCC-LICENSElicense_rdflicense_rdfapplication/rdf+xml; charset=utf-8805https://repositorio.ufjf.br/jspui/bitstream/ufjf/14063/2/license_rdfc4c98de35c20c53220c07884f4def27cMD52ORIGINALhugocamaranobelgo.pdfhugocamaranobelgo.pdfPDF/Aapplication/pdf10846781https://repositorio.ufjf.br/jspui/bitstream/ufjf/14063/1/hugocamaranobelgo.pdfecc95f60aebb1feae1d7a79bd52aeedcMD51LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81748https://repositorio.ufjf.br/jspui/bitstream/ufjf/14063/3/license.txt8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33MD53TEXThugocamaranobelgo.pdf.txthugocamaranobelgo.pdf.txtExtracted texttext/plain137760https://repositorio.ufjf.br/jspui/bitstream/ufjf/14063/4/hugocamaranobelgo.pdf.txtaad38331ad5bf91aa3a45aec78e928eaMD54THUMBNAILhugocamaranobelgo.pdf.jpghugocamaranobelgo.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1189https://repositorio.ufjf.br/jspui/bitstream/ufjf/14063/5/hugocamaranobelgo.pdf.jpg2581222c33e44cce5fdc7cdf966c1dcdMD55ufjf/140632022-11-21 08:56:33.893oai:hermes.cpd.ufjf.br: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Repositório InstitucionalPUBhttps://repositorio.ufjf.br/oai/requestopendoar:2022-11-21T10:56:33Repositório Institucional da UFJF - Universidade Federal de Juiz de Fora (UFJF)false |
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