β-lactoglobulin and lactoferrin complex coacervates: Characterization and putative applications as encapsulation device

• Ano de defesa: 2015
• Autor(a) principal: Tavares, Guilherme Miranda
• Orientador(a): Carvalho, Antônio Fernandes de
• Tipo de documento: Tese
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: eng
• Instituição de defesa: Universidade Federal de Viçosa
• Área do conhecimento CNPq: Tecnologia de Alimentos
• Link de acesso: http://www.locus.ufv.br/handle/123456789/7801

A encapsulação de moléculas bioativas é utilizada há décadas pelas industrias de alimentos e representa uma real oportunidade de desenvolvimento de produtos inovadores. Dada a sua versatilidade funcional, as proteínas do leite, em particular as proteínas do soro de leite, tem sido utilizadas para fins de encapsulação por meio de diferentes técnicas. Complementarmente, estudos recentes mostraram a habilidade de proteínas alimentares de carga oposta de se co-associar formando micro-esferas através da coacervação complexa. Compreender as forças que governam o processo de coacervação de hetero-proteínas e o efeito da presença de pequenos ligantes (bioativos) são pré-requisitos para o uso de coacervados complexos de hetero-proteínas como agentes de encapsulação. Neste contexto, o objetivo do meu projeto de tese foi entender o mecanismo de coacervação complexa entre β-lactoglobulina (β-LG) e lactoferrina (LF) na ausência ou na presença de pequenos ligantes. As condições ótimas para a coacervação entre β-LG e LF foram identificadas como sendo entre os pH 5.4 – 6.0 e em presença de um excesso molar de β-LG. Interessantemente, LF demonstrou uma seletividade de coacervação com a β-LG A, a isoforma ligeiramente mais eletronegativa. A nivel molecular, a presença de dois sítios de interação da β-LG com a LF foram evidenciados. Em complemento, hetero-complexos como o pentâmero LF(β-LG 2 ) 2 e outros complexos maiores (LFβ- LG 2 ) n foram identificados como constituintes da fase coacervada. Para avaliar o efeito da presença de pequenos ligantes na coacervação complexa entre β-LG e LF, foram usados modelos de moléculas hidrofóbica (ANS) e hidrofílica (ácido fólico). Embora nas condições experimentais os pequenos ligantes não tenham interagido com a β-LG, ambos interagiram com a LF induzindo sua auto-associação em nano- partículas. Concentrações relativamente elevadas de pequenos ligantes afetaram a interação entre as duas proteínas levando a uma transição entre os regimes de coacervação e agregação.