Termodinâmica, modelagem e simulação do processo de adsorção e dessorção de BSA e β-lactoglobulina em cromatografia de interação hidrofóbica

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2005
Autor(a) principal: Bonomo, Renata Cristina Ferreira
Orientador(a): Minim, Luis Antonio
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Tese
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Universidade Federal de Viçosa
Programa de Pós-Graduação: Não Informado pela instituição
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Área do conhecimento CNPq:
Link de acesso: http://www.locus.ufv.br/handle/123456789/9143
Resumo: Neste trabalho foi estudado o processo de adsorção das proteínas albumina de soro bovino (BSA) e β-lactoglobulina (β-lg), provenientes do soro de queijo, em cromatografia de interação hidrofóbica variando-se as condições de temperatura e concentração de sal. Com os dados experimentais obtidos foi conduzida uma análise termodinâmica do processo. Foram realizadas, ainda, modificações no software SimuCromWin, desenvolvido por Saraiva (2003), que consistiram na inclusão da opção de utilização de outros modelos de isotermas além do modelo de Langmuir e o desenvolvimento de um programa que simula o processo de eluição em leito fixo. Avaliou-se, então, a influência dos modelos de isotermas na simulação do processo de adsorção assim como a otimização do processo de adsorção e dessorção das referidas proteínas em cromatografia de interação hidrofóbica. A partir dos resultados obtidos por meio do estudo da adsorção de BSA e β-lg em resina hidrofóbica (Streamline Phenil) foi possível observar que este processo é dependente da concentração de sal. Verificou-se, também, que o processo é espontâneo e entropicamente dirigido. Com as alterações no software SimuCRomWin, foram realizados estudos que indicaram o modelo de isoterma de Langmuir o melhor para simulações em cromatografia preparativa. Além disso, foi realizada a otimização do processo de separação das proteínas albumina de soro bovino (BSA) e β-lactoglobulina (β- lg), utilizando o software SimuCromWin e a técnica de superfície de resposta, na qual verificou-se que em temperaturas e concentrações de sal mais altas, dentro da faixa estudada, a resolução entre os picos é maior.
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Foram realizadas, ainda, modificações no software SimuCromWin, desenvolvido por Saraiva (2003), que consistiram na inclusão da opção de utilização de outros modelos de isotermas além do modelo de Langmuir e o desenvolvimento de um programa que simula o processo de eluição em leito fixo. Avaliou-se, então, a influência dos modelos de isotermas na simulação do processo de adsorção assim como a otimização do processo de adsorção e dessorção das referidas proteínas em cromatografia de interação hidrofóbica. A partir dos resultados obtidos por meio do estudo da adsorção de BSA e β-lg em resina hidrofóbica (Streamline Phenil) foi possível observar que este processo é dependente da concentração de sal. Verificou-se, também, que o processo é espontâneo e entropicamente dirigido. Com as alterações no software SimuCRomWin, foram realizados estudos que indicaram o modelo de isoterma de Langmuir o melhor para simulações em cromatografia preparativa. Além disso, foi realizada a otimização do processo de separação das proteínas albumina de soro bovino (BSA) e β-lactoglobulina (β- lg), utilizando o software SimuCromWin e a técnica de superfície de resposta, na qual verificou-se que em temperaturas e concentrações de sal mais altas, dentro da faixa estudada, a resolução entre os picos é maior.In this work was studied the adsorption process of whey proteins bovin serum albumin (BSA) and β-lactoglobulin (β-lg) at hydrophobic interaction chromatography (HIC) at four temperatures and salt concentrations. The thermodynamic analysis of the adsorptive process was made using the experimental data. Modifications were accomplished in the software SimuCromWin, developed by SARAIVA (2003), to promote the use of six types of isotherms and to include the elution stage of adsorption in fixed beds. Then, the influence of different isotherm models on the adsorption and dessorption process of BSA and β-lg and the optimization of these processes were studied. The results showed that the adsorption process of BSA and β-lg on Streamline Phenyl is dependent on salt and temperature for the two proteins. The adsorption process is driven by entropy and is favorable for both proteins. Studies were made after the modifications on the software SimuCromWin and indicated the Langmuir isotherm was the best isotherm model to simulated adsorption process for both proteins. The obtained experimental data, software SimuCromWin and surface response analysis permitted to determine the best conditions for adsorption and dessorption processes. The values found to adsorption process were 0.9 M and 313.15 K and to dessorption process were 0.85 M and 313.15 K, for both proteins.porUniversidade Federal de Viçosaβ- lactoglobulinaAlbuminaAdsorção - Simulação por computadorDessorção - Simulação por computadorTermodinâmica - AnáliseCiências AgráriasTermodinâmica, modelagem e simulação do processo de adsorção e dessorção de BSA e β-lactoglobulina em cromatografia de interação hidrofóbicaThermodynamic, modeling and simulation of adsorption and dessorption process of BSA e β-lactoglobulin at hydrophobic interaction chromatographyinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisUniversidade Federal de ViçosaDepartamento de Tecnologia de AlimentosDoutor em Ciência e Tecnologia de AlimentosViçosa - MG2005-03-01Doutoradoinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:LOCUS Repositório Institucional da UFVinstname:Universidade Federal de Viçosa (UFV)instacron:UFVORIGINALtexto completo.pdftexto completo.pdftexto completoapplication/pdf1573232https://locus.ufv.br//bitstream/123456789/9143/1/texto%20completo.pdf0e891caf5f28f0d44ad97897309027c3MD51LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81748https://locus.ufv.br//bitstream/123456789/9143/2/license.txt8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33MD52THUMBNAILtexto completo.pdf.jpgtexto completo.pdf.jpgIM Thumbnailimage/jpeg3574https://locus.ufv.br//bitstream/123456789/9143/3/texto%20completo.pdf.jpg19ebbcdde293523f849f1e6158a91ce8MD53123456789/91432016-11-10 22:00:24.01oai:locus.ufv.br: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Repositório InstitucionalPUBhttps://www.locus.ufv.br/oai/requestfabiojreis@ufv.bropendoar:21452016-11-11T01:00:24LOCUS Repositório Institucional da UFV - Universidade Federal de Viçosa (UFV)false
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