Estudo de mudanças conformacionais de macromoléculas em solução usando espalhamento de raio-X

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2007
Autor(a) principal: Silva, Júlio César da, 1982-
Orientador(a): Não Informado pela instituição
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Dissertação
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: [s.n.]
Programa de Pós-Graduação: Não Informado pela instituição
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Palavras-chave em Português:
Raios X - Espalhamento a baixo ângulo
Proteínas
Mudanças conformacionais
Small-angle X-ray scattering
Proteins
Conformational changes
Link de acesso: https://hdl.handle.net/20.500.12733/1604236
Resumo: Orientador: Iris Concepcion Kinares de Torriani
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Nesse contexto, o Espalhamento de Raios-X a Baixo Ângulo (SAXS) aparece como uma técnica valiosa para esse estudo, pois ela permite obter informações estruturais da molécula em solução. Além de permitir estudos dinâmicos, as experiências de SAXS possibilitam a observação das moléculas em condições fisiológicas. Neste trabalho, a potencialidade da técnica de SAXS foi evidenciada no estudo de mudanças conformacionais de biomoléculas. O processo de desnaturação da proteína lisozima em solução foi estudado através de experiências em equilíbrio. Mudanças conformacionais foram observadas durante o processo de desnaturação por ação de uréia na solução e por altas temperaturas. Os resultados mostraram que a lisozima é uma proteína com certa resistência para se desenovelar completamente, mesmo em condições extremas de concentração de uréia e de altas temperaturas. A molécula tende a não perder totalmente sua compacidade. Além disso, foram observados somente dois estados conformacionais (enovelado e desenovelado). Um estado intermediário reportado na literatura, mas contestado por vários autores, não foi observado. Isso mostra a alta cooperatividade dessa proteína no processo de desnaturação. Outro processo estudado foi a oligomerização da proteína -Lactoglobulina sob ação de irradiação com radiação gama. A proteína foi estudada na forma sólida, com diferentes atividades de água, e em solução, em diferentes concentrações. As amostras foram irradiadas com radiação gama em diferentes doses e as mudanças foram registradas através de experiências de SAXS. Os dados experimentais foram usados para o cálculo de modelos dos oligômeros formados por ação da radiação. Concluindo, este estudo mostrou que a técnica de SAXS é uma ferramenta versátil e muito útil para o estudo de processos de mudanças nas estruturas terciária e quaternária de proteínas em soluçãoAbstract: During the last decades, the study of conformational changes in biological macromolecules has been a great challenge for the scientists, and continues to be an important subject of biotechnological interest and protein engineering. The process of folding (unfolding) of protein molecules has been intensively studied, because this investigation can contribute to the knowledge of the process of protein synthesis, thus helping to understand the development of some illnesses associated with misfolding or aggregation processes of certain proteins. In this context, the technique of Small Angle X-ray Scattering (SAXS) appears as a valuable technique, because it provides structural information of the molecules in solution. This technique allows dynamical studies and makes possible the study of the protein in physiological conditions. In this work the potentiality of the SAXS technique was evidenced in the study of conformational changes of biological molecules. The process of denaturation of the protein lysozyme in solution was studied using SAXS measurements in equilibrium conditions. Conformational changes were observed during the process of denaturation by the action of urea in the solution and for high temperatures. The results showed that lysozyme is a protein with certain resistance to unfold completely. Even in extreme conditions of high concentration of urea and high temperatures, this protein does not totally lose its compactness. Moreover, only two conformational states (folded and unfolded) were observed. An intermediate state was not observed. This study showed the high cooperativity of the unfolding process of this protein during its denaturation process. Another process studied was the oligomerization of the protein -Lactoglobulin under the effect of gamma irradiation. The protein was studied in the solid form, in different water activities, and in solution, in different concentrations. The samples were exposed to several doses of -radiation. The SAXS technique was used to obtain dimensional parameters of the proteins and models were calculated from the experimental scattering data. Finally, this study showed that the SAXS technique as a versatile and very useful tool for the study of changes in the tertiary and quaternary structures of proteins in solutionMestradoFísicaMestre em Física[s.n.]Torriani, Iris Concepcion Linares de, 1934-Cerdeira, FernandoSantoro, Marcelo MatosUniversidade Estadual de Campinas. Instituto de Física Gleb WataghinPrograma de Pós-Graduação em FísicaUNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINASSilva, Júlio César da, 1982-20072007-02-26T00:00:00Zinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdf98f. : il.(Broch.)https://hdl.handle.net/20.500.12733/1604236SILVA, Júlio César da. Estudo de mudanças conformacionais de macromoléculas em solução usando espalhamento de raio-X. 2007. 98f. Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Fisica Gleb Wataghin, Campinas, SP. Disponível em: https://hdl.handle.net/20.500.12733/1604236. 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