Estudos estruturais das enzimas urocanato hidratase de Trypanosoma cruzi, gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase de Schistosoma mansoni e glicose -6-fosfato-1-empimerase de Naegleria gruberi

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2020
Autor(a) principal: Boreiko, Sheila lattes
Orientador(a): Iulek, Jorge lattes
Banca de defesa: Ambros, André Luis Bertelli, Canteri, Maria Helene Giovanetti, Galvão, Carolina Weigert, Pereira, Romaiana Picada
Tipo de documento: Tese
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Universidade Estadual de Ponta Grossa
Programa de Pós-Graduação: Programa Associado de Pós-Graduação em Química - Doutorado
Departamento: Departamento de Química
País: Brasil
Palavras-chave em Português:
Urocanato Hidratase
Trypanosoma cruzi
Gliceraldeído-3-Fosfato Desidrogenase
Schistosoma mansoni
Urocanate Hydratase
Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase
Área do conhecimento CNPq:
CNPQ::CIENCIAS EXATAS E DA TERRA::QUIMICA
Link de acesso: http://tede2.uepg.br/jspui/handle/prefix/3244
Resumo: O estudo estrutural de enzimas participantes de rotas metabólicas de organismos patogênicos ou seus congêneres pode servir de base para o planejamento de inibidores. Neste contexto, o presente trabalho traz as estruturas tridimensionais de três enzimas: Urocanato Hidratase de Trypanosoma cruzi, Gliceraldeído-3-Fosfato Desidrogenase de Schistosoma mansoni e Glicose-6-Fosfato-1-Epimerase de Naegleria gruberi. A Urocanato Hidratase participa da via metabólica da L-histidina: foi cristalizada, teve sua estrutura resolvida a 2,16 Å de resolução e foi depositada no PBD sob código 6UEK. Comparações estruturais indicaram diferenças entre as conformações dos monômeros A e C, exploradas para entender mudanças estruturais na catálise; também utilizou-se a estrutura para fazer considerações sobre mutações naturais encontradas nas enzimas humanas correspondentes. A Gliceraldeído-3-Fosfato Desidrogenase participa da via glicolítica e teve sua estrutura resolvida a 2,51 Å de resolução, que foi depositada no PDB sob código 7JH0. Esta é a única GAPDH que apresenta a sequência NNR (resíduos 114-116), que leva (especialmente a R116) a uma rede de ligações de hidrogênio que possivelmente repercute na flexibilidade dos resíduos para interagir com o anel adenina do NAD+, resíduos esses especulados como importantes para o desenho diferencial de inibidores. A Glicose-6-Fosfato-1-Epimerase, também faz parte da via glicolítica, teve sua estrutura modelada por homologia ante a impossibilidade de se obter cristais de boa qualidade.
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Estudos estruturais das enzimas urocanato hidratase de Trypanosoma cruzi, gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase de Schistosoma mansoni e glicose -6-fosfato-1-empimerase de Naegleria gruberi. Tese (Doutorado em Química) - Universidade Estadual de Ponta Grossa, Ponta Grossa, 2020.http://tede2.uepg.br/jspui/handle/prefix/3244O estudo estrutural de enzimas participantes de rotas metabólicas de organismos patogênicos ou seus congêneres pode servir de base para o planejamento de inibidores. Neste contexto, o presente trabalho traz as estruturas tridimensionais de três enzimas: Urocanato Hidratase de Trypanosoma cruzi, Gliceraldeído-3-Fosfato Desidrogenase de Schistosoma mansoni e Glicose-6-Fosfato-1-Epimerase de Naegleria gruberi. A Urocanato Hidratase participa da via metabólica da L-histidina: foi cristalizada, teve sua estrutura resolvida a 2,16 Å de resolução e foi depositada no PBD sob código 6UEK. Comparações estruturais indicaram diferenças entre as conformações dos monômeros A e C, exploradas para entender mudanças estruturais na catálise; também utilizou-se a estrutura para fazer considerações sobre mutações naturais encontradas nas enzimas humanas correspondentes. A Gliceraldeído-3-Fosfato Desidrogenase participa da via glicolítica e teve sua estrutura resolvida a 2,51 Å de resolução, que foi depositada no PDB sob código 7JH0. Esta é a única GAPDH que apresenta a sequência NNR (resíduos 114-116), que leva (especialmente a R116) a uma rede de ligações de hidrogênio que possivelmente repercute na flexibilidade dos resíduos para interagir com o anel adenina do NAD+, resíduos esses especulados como importantes para o desenho diferencial de inibidores. A Glicose-6-Fosfato-1-Epimerase, também faz parte da via glicolítica, teve sua estrutura modelada por homologia ante a impossibilidade de se obter cristais de boa qualidade.Structural studies of enzymes that participate in the metabolic pathways of pathogenic organisms or their congeners can serve as a basis for planning inhibitors. In this context, this work unveils the three-dimensional structures of three enzymes: Urocanate Hydratase from Trypanosoma cruzi, Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase from Schistosoma mansoni and Glucose-6-Phosphate-1-Epimerase from Naegleria gruberi. Urocanate Hydratase participates in the L-histidine metabolic pathway; it was crystallized and had its structure solved at 2.16 Å resolution, which was deposited in the PBD under code 6UEK. Structural comparisons indicated differences in the conformation of monomers A and C, which were explored to understand structural changes in the catalysis; we also use the structure to make considerations about natural mutations found in the corresponding human enzymes. Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase participates in the glycolytic pathway and had its structure solved at 2.51 Å of resolution, which was deposited in the PDB under code 7JH0. This is the only GAPDH that has the NNR sequence (114-116), which leads to (especially R116) a network of hydrogen bonds that possibly reflects on the flexibility of the residues to interact with the NAD+ adenine ring, residues that are speculated to be important for the differential design of inhibitors. Glucose-6-Phosphate-1-Epimerase, also part of the glycolytic pathway, had its structure modeled by homology due to the impossibility of obtaining crystals of good quality.Submitted by Angela Maria de Oliveira (amolivei@uepg.br) on 2020-11-18T14:19:56Z No. of bitstreams: 2 license_rdf: 811 bytes, checksum: e39d27027a6cc9cb039ad269a5db8e34 (MD5) Sheila Boreiko.pdf: 6891914 bytes, checksum: 32b709225bebd7ea9350cfeabc880f6b (MD5)Made available in DSpace on 2020-11-18T14:19:56Z (GMT). No. of bitstreams: 2 license_rdf: 811 bytes, checksum: e39d27027a6cc9cb039ad269a5db8e34 (MD5) Sheila Boreiko.pdf: 6891914 bytes, checksum: 32b709225bebd7ea9350cfeabc880f6b (MD5) Previous issue date: 2020-10-19Fundação Araucária de Apoio ao Desenvolvimento Científico e Tecnológico do ParanáporUniversidade Estadual de Ponta GrossaPrograma Associado de Pós-Graduação em Química - DoutoradoUEPGBrasilDepartamento de QuímicaCAPESAttribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazilhttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/info:eu-repo/semantics/openAccessCNPQ::CIENCIAS EXATAS E DA TERRA::QUIMICAUrocanato HidrataseTrypanosoma cruziGliceraldeído-3-Fosfato DesidrogenaseSchistosoma mansoniUrocanate HydrataseTrypanosoma cruziGlyceraldehyde-3-Phosphate DehydrogenaseSchistosoma mansoniEstudos estruturais das enzimas urocanato hidratase de Trypanosoma cruzi, gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase de Schistosoma mansoni e glicose -6-fosfato-1-empimerase de Naegleria gruberiinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisreponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UEPGinstname:Universidade Estadual de Ponta Grossa (UEPG)instacron:UEPGLICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81866http://tede2.uepg.br/jspui/bitstream/prefix/3244/3/license.txt43cd690d6a359e86c1fe3d5b7cba0c9bMD53CC-LICENSElicense_rdflicense_rdfapplication/rdf+xml; charset=utf-8811http://tede2.uepg.br/jspui/bitstream/prefix/3244/2/license_rdfe39d27027a6cc9cb039ad269a5db8e34MD52ORIGINALSheila Boreiko.pdfSheila Boreiko.pdftese completa em pdfapplication/pdf6891914http://tede2.uepg.br/jspui/bitstream/prefix/3244/1/Sheila%20Boreiko.pdf32b709225bebd7ea9350cfeabc880f6bMD51prefix/32442020-11-18 12:19:56.951oai:tede2.uepg.br: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 Digital de Teses e Dissertaçõeshttps://tede2.uepg.br/jspui/PUBhttp://tede2.uepg.br/oai/requestbicen@uepg.br||mv_fidelis@yahoo.com.bropendoar:2020-11-18T14:19:56Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UEPG - Universidade Estadual de Ponta Grossa (UEPG)false
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