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Avaliação do potencial bioativo de frações peptídicas de coprodutos de peroá (Balistes capriscus)

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2024
Autor(a) principal: RIbeiro, Monique Lopes
Orientador(a): Santos, Alexandre Martins Costa
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Tese
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Vitória
Programa de Pós-Graduação: Não Informado pela instituição
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Palavras-chave em Português:
Link de acesso: https://repositorio.ifes.edu.br/handle/123456789/4970
Resumo: RESUMO: A indústria pesqueira gera um volume significativo de resíduos de alto valor biológico e potencial econômico para uso industrial. O objetivo deste estudo foi avaliar as atividades antioxidante, inibitória da Enzima Conversora da Angiotensina (ECA) e microbiológica de frações peptídicas obtidas de coprodutos do processamento de peroá (Balistes capriscus). A distribuição da massa molecular das proteínas extraídas das vísceras foi determinada por cromatografia de exclusão molecular apresentando frações de ampla faixa de massa molecular (<1,2 kDa até > 440 kDa). O Extrato proteico solúvel (EPS) foi hidrolisado com uso de papaína (HP), bromelina (HB) e tripsina (HT) (3% p.p-1, 6h). As amostras foram fracionadas por tubos de filtração centrífuga (>100 MWCO, 30–100, 10-30 e < 10 MWCO). A fração EPS4 (<10 MWCO) apresentou o maior valor de capacidade antioxidante equivalente ao Trolox - TEAC (10157,7 μmol Trolox. g-1) e poder antioxidante redutor férrico - FRAP (1588,71 μmol FeSO4. g-1). Os extratos proteicos não hidrolisados e hidrolisados (<10MWCO) foram separados por cromatografia de troca iônica. A fração F1 apresentou o maior valor para capacidade antioxidante equivalente ao Trolox (8839,04 μmol Trolox. g-1) e FRAP (1749,94 μmol FeSO4. g-1). A atividade inibitória da ECA foi avaliada para as frações não hidrolisadas e hidrolisadas e as frações F3, F5 e HP3 apresentaram o menor valor de IC50 (30,1, 42,7 e 37,7 µg, respectivamente). Foi observada atividade antimicrobiana nas amostras EPS (para S. aureus), F1 e F4 (para Pseudomonas sp.). Foram identificadas 20 sequências de aminoácidos que podem ser relacionadas à atividade biológica das frações peptídicas. As proteínas extraídas das vísceras do peroá apresentaram-se como uma boa fonte de peptídeos bioativos que podem ter aplicação alimentícia e farmacêutica.
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A distribuição da massa molecular das proteínas extraídas das vísceras foi determinada por cromatografia de exclusão molecular apresentando frações de ampla faixa de massa molecular (<1,2 kDa até > 440 kDa). O Extrato proteico solúvel (EPS) foi hidrolisado com uso de papaína (HP), bromelina (HB) e tripsina (HT) (3% p.p-1, 6h). As amostras foram fracionadas por tubos de filtração centrífuga (>100 MWCO, 30–100, 10-30 e < 10 MWCO). A fração EPS4 (<10 MWCO) apresentou o maior valor de capacidade antioxidante equivalente ao Trolox - TEAC (10157,7 μmol Trolox. g-1) e poder antioxidante redutor férrico - FRAP (1588,71 μmol FeSO4. g-1). Os extratos proteicos não hidrolisados e hidrolisados (<10MWCO) foram separados por cromatografia de troca iônica. A fração F1 apresentou o maior valor para capacidade antioxidante equivalente ao Trolox (8839,04 μmol Trolox. g-1) e FRAP (1749,94 μmol FeSO4. g-1). A atividade inibitória da ECA foi avaliada para as frações não hidrolisadas e hidrolisadas e as frações F3, F5 e HP3 apresentaram o menor valor de IC50 (30,1, 42,7 e 37,7 µg, respectivamente). Foi observada atividade antimicrobiana nas amostras EPS (para S. aureus), F1 e F4 (para Pseudomonas sp.). Foram identificadas 20 sequências de aminoácidos que podem ser relacionadas à atividade biológica das frações peptídicas. As proteínas extraídas das vísceras do peroá apresentaram-se como uma boa fonte de peptídeos bioativos que podem ter aplicação alimentícia e farmacêutica.Campus Piúma137 p.Hidrolisado proteico de pescado. Peptídeos bioativos. Peroá. Inibição da ECA. Antioxidante. CoprodutosAvaliação do potencial bioativo de frações peptídicas de coprodutos de peroá (Balistes capriscus)info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisVitóriaBiotecnologiaAgronegócioAnálise molecular e estrutural de organismos com potencial biotecnológicoinfo:eu-repo/semantics/openAccessporreponame:Repositório Institucional do IFESinstname:Instituto Federal de Educação, Ciência e Tecnologia do Espírito Santo (IFES)instacron:IFEShttp://lattes.cnpq.br/0084923069422892https://orcid.org/0000-0001-5736-8760ORIGINALTese Monique Lopes Ribeiro - 2024.pdfTese Monique Lopes Ribeiro - 2024.pdfapplication/pdf4523678https://repositorio.ifes.edu.br/bitstreams/dbcad8d7-2859-4c97-925f-3208bf0cb334/download5fecb342c01ff528e069f97ef33d6254MD51trueAnonymousREADLICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-8934https://repositorio.ifes.edu.br/bitstreams/2da3ecc1-fbcf-4363-873a-612b120565b0/downloadac7cb971050ed632be934da23d966924MD52falseAnonymousREADTEXTTese Monique Lopes Ribeiro - 2024.pdf.txtTese Monique Lopes Ribeiro - 2024.pdf.txtExtracted texttext/plain218296https://repositorio.ifes.edu.br/bitstreams/38a24b51-a17b-4b75-b7a3-9a766069f8f1/downloadd85e387115a16e582de51c46e7d69c48MD53falseAnonymousREADTHUMBNAILTese Monique Lopes Ribeiro - 2024.pdf.jpgTese Monique Lopes Ribeiro - 2024.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg2791https://repositorio.ifes.edu.br/bitstreams/32b51892-c365-413f-8e68-d9c715595db7/download299aa082ef598d3285b4ddd7e25e1487MD54falseAnonymousREAD123456789/49702025-05-13T13:44:21.334Zopen.accessoai:repositorio.ifes.edu.br:123456789/4970https://repositorio.ifes.edu.brRepositório InstitucionalPUBhttps://repositorio.ifes.edu.br/server/oai/requestrepositorio@ifes.edu.bropendoar:2025-05-13T13:44:21Repositório Institucional do IFES - Instituto Federal de Educação, Ciência e Tecnologia do Espírito Santo (IFES)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