Síntese e modificação de sílicas mesoporosas para obtenção de ésteres etílicos com lípase imobilizada

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2018
Autor(a) principal: Marcucci, Silvio Miguel Parmegiani
Orientador(a): Não Informado pela instituição
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Tese
Tipo de acesso: Acesso aberto
dARK ID: ark:/35916/0013000008pvj
Idioma: por
Instituição de defesa: Não Informado pela instituição
Programa de Pós-Graduação: Não Informado pela instituição
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Palavras-chave em Português:
SBA-15 - Sílica
Estanho
Lipase - Imobilizaçäo
Modelo cinético
660.634
Link de acesso: http://repositorio.uem.br:8080/jspui/handle/1/8586
Resumo: Orientador: Profª. Drª. Gisella Maria Zanin
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spelling Síntese e modificação de sílicas mesoporosas para obtenção de ésteres etílicos com lípase imobilizadaSBA-15 - SílicaEstanhoLipase - ImobilizaçäoModelo cinético660.634Orientador: Profª. Drª. Gisella Maria ZaninCoorientador: Prof. Dr. Pedro Augusto ArroyoTese (doutorado em Engenharia Química) - Universidade Estadual de Maringá, 2018RESUMO: As lipases imobilizadas têm sido propostas como catalisadores para a produção de biodiesel, pois atuam nas reações de transesterificação dos glicerídeos e esterificação de ácidos graxos livres e, com isso, substratos lipídicos mais baratos podem ser utilizados. Adicionalmente, como as lipases podem ser imobilizadas em suportes sólidos porosos, gerando biocatalisadores que podem ser utilizados em um meio heterogêneo, um processo de produção contínuo mais vantajoso pode ser utilizado. Nesse cenário, o presente trabalho teve como objetivo sintetizar as peneiras moleculares mesoporosas SBA-15 (Santa Barbara Amorphous no. 15) com diferentes características texturais, modificá-las com estanho como o objetivo de gerar fortes interações com as enzimas e ancorar as lipases de Burkholderia cepacia visando à produção de ésteres etílicos. A expansão de poros da SBA-15 foi realizada e esse material foi o que gerou as melhores condições para a imobilização, ou seja, maior atividade específica de hidrólise e melhor desempenho catalítico dos biocatalisadores na reação para a produção de ésteres etílicos na presença do óleo de soja refinado. A sílica modificada com estanho (SnS20B) foi o suporte produzido com o maior tamanho de poros (26 nm) e que conduziu à maior atividade da enzima imobilizada (268 ± 12 U/mg). Com o biocatalisador SnS20B as melhores condições reacionais foram determinadas mostrando que: o substrato lipídico foi o óleo de soja degomado devido à maior acidez quando comparado ao óleo de soja refinado. Outros parâmetros ótimos foram: a razão molar óleo e etanol de 1:3; a temperatura de 25 oC; a porcentagem mássica do biocatalisador em relação à massa de óleo de 5 %; e a porcentagem mássica de água em relação ao óleo de 1 % (kg/kg de óleo); a velocidade de agitação do meio reacional de 800 rpm; o tempo de secagem do biocatalisador após a imobilização de 3 horas. A interação de ligação covalente entre o estanho presente no suporte e os grupos funcionais das enzimas foi detectada a partir dos testes de lixiviação da enzima aplicado ao biocatalisador e da heterogeneidade da reação. Em relação à reutilização dos biocatalisadores, após o terceiro ciclo de operação, houve queda gradual da atividade para a produção de ésteres etílicos, até próximo de 50 % da atividade inicial, no ciclo de número 10. A perda de atividade foi associada à adsorção dos substratos e produtos no suporte, principalmente o glicerol. Por fim, os parâmetros cinéticos foram determinados e a partir de testes para estabelecer a etapa controladora da reação, determinou-se que o conjunto das reações na superfície dos catalisadores, ou seja, no sítio ativo das lipases, foi a etapa mais lenta e, portanto, a que controlou a velocidade global da reação. Segundo o ajuste dos modelos dos mecanismos propostos aos dados experimentais, verificou-se que as lipases atuam simultaneamente nas reações de hidrólise, transesterificação e esterificação, e o glicerol possui efeito inibitório sobre as enzimas. Também, foi demonstrado que ocorreu a reversibilidade das reações envolvendo os triacilgliceróis, ao contrário das reações para os demais glicerídeosABSTRACT: The immobilized lipases have been proposed as catalysts for the production of biodiesel since they act in the reactions of transesterification of the glycerides and esterification of free fatty acids and, with this, cheaper lipid substrates can be used. Moreover, because lipases can be immobilized in porous solid supports, generating biocatalysts that can be used in a heterogeneous medium, a more advantageous continuous process of production may be employed. In this scenario, the objective of the present work was to synthesize mesoporous molecular sieves SBA-15 (Santa Barbara Amorphous No. 15) with different textural characteristics, to modify them with tin as the objective to generate strong interactions with the enzymes and to anchor the lipases of Burkholderia cepacia for the production of ethyl esters. The pore expansion of SBA-15 was carried out, and this material gave the best results for the immobilization of lipase, that is, the highest specific hydrolysis activity and the maximum catalytic performance of the biocatalysts in the reaction for the production of ethyl esters in the presence of refined soybean oil. Tin-modified silica (SnS20B) was the support with the largest pore size (26 nm) and led to the highest specific activity of the immobilized enzyme (268 ± 12 U/mg). With the support SnS20B, the best reaction conditions were determined, showing that the best lipid substrate was degummed soybean oil due to the higher acidity when compared to the refined soybean oil. Other optimal parameters were the oil and ethanol molar ratio, 1:3; the temperature, 25 ºC; the mass percentage of biocatalyst in relation to the oil mass, 5%; the mass percentage of biocatalyst and water, 1%; the stirring speed of the reaction medium, 800 rpm; and the drying time of the biocatalyst after immobilization, 3 h. The covalent bond interaction between the tin present in the support and the functional groups of the enzymes was detected with the enzyme leaching tests applied to the biocatalyst and the heterogeneity of the reaction. Concerning the reuse of the biocatalysts, after the third cycle of operation, there was a gradual decrease of the activity for the production of ethyl esters, down to about 50% of the initial activity, in cycle number 10. The loss of activity was associated with the adsorption of substrates and products in the support, predominantly glycerol. Finally, the kinetic parameters were determined, and from the tests to establish the rate- determining step, it was found that the set of chemical reactions on the surface of the catalysts, that is, in the active site of the immobilized lipase, was the slowest step and hence, it controlled the global reaction rate. According to the results of fitting the models of the proposed mechanisms to the experimental data, it was found that lipases act simultaneously in the reactions of hydrolysis, transesterification and esterification, and glycerol has an inhibitory effect on the enzymes. Additionally, it was demonstrated that in the reactions involving triacylglycerols reversibility occurred, as opposed to the reactions with other glyceridesZanin, Gisella MariaArroyo, Pedro AugustoSoares, Cleide Mara FariaRadovanovic, EduardoMoraes, Flávio Faria dePeralta, Rosane MarinaUniversidade Estadual de MaringáCentro de TecnologiaDepartamento de Engenharia QuímicaPrograma de Pós-Graduação em Engenharia QuímicaMarcucci, Silvio Miguel Parmegiani2025-01-29T14:46:01Z2025-01-29T14:46:01Z2018info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisxv, 158 f. : il. 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