Regulação da biossíntese de exopolissacarídeos de Gluconacetobacter diazotrophicus por fosforilação de uma Tirosina quinase

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2019
Autor(a) principal: Wanderley, Katyanne Maciel
Orientador(a): Meneses, Carlos Henrique Salvino Gadelha
Banca de defesa: Vidal, Márcia Soares, Maia, Josemir Moura
Tipo de documento: Dissertação
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Universidade Estadual da Paraíba
Programa de Pós-Graduação: Programa de Pós-Graduação em Ciências Agrárias - PPGCA
Departamento: Pró-Reitoria de Pós-Graduação e Pesquisa - PRPGP
País: BR
Palavras-chave em Português:
Palavras-chave em Inglês:
Área do conhecimento CNPq:
Link de acesso: https://repositorio.uepb.edu.br/handle/123456789/75442
Resumo: Protein Phosphorylation by tyrosine kinases occurs in all living organisms and plays a central role in regulating a wide variety of cellular processes, such as proliferation and differentiation. Thus, a biological system in which protein phosphorylation by tyrosine protein is responsible for important role in exopolysaccharide (EPS) synthesis was explored in Gluconacetobacter diazotrophicus. The characteristics of the sequence encoding a protein tyrosine kinase in the genome of G. diazotrophicus Pal5 (GDI2549), kinase activity, evaluation of the influence of tyrosine kinase in G. diazotrophicus, and the effect on gene expression, when the bacterium was cultured in different carbon sources. The results indicate that GDI2549 is a tyrosine kinase that regulates the EPS biosynthesis in G. diazotrophicus, also suggesting that it presents kinase activity in different sources of carbon used during cultivation. In the mutant gumD strain of G. diazotrophicus, GDI2549 showed an autophosphorylation in radiolabeled cultures. The wild-type Pal5 strain of G. diazotrophicus showed different patterns of relative expression of the GDI2549 gene, when the bacterium was cultured on different carbon sources. This study demonstrated that EPS biosynthesis in G. diazotrophicus is regulated by a phosphorylation mechanism in positive feedback patterns, where the EPS presence is paramount in note.
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spelling 2021-12-06T11:30:57Z2026-03-04T12:04:44Z2019-02-25WANDERLEY, Katyanne Maciel Costa. Regulação da biossíntese de exopolissacarídeos de Gluconacetobacter diazotrophicus por fosforilação de uma Tirosina quinase. 2019. 44f. Dissertação (Programa de Pós-Graduação em Ciências Agrárias - PPGCA) - Universidade Estadual da Paraíba, Campina Grande, 2021.https://repositorio.uepb.edu.br/handle/123456789/7544224004014012P5Protein Phosphorylation by tyrosine kinases occurs in all living organisms and plays a central role in regulating a wide variety of cellular processes, such as proliferation and differentiation. Thus, a biological system in which protein phosphorylation by tyrosine protein is responsible for important role in exopolysaccharide (EPS) synthesis was explored in Gluconacetobacter diazotrophicus. The characteristics of the sequence encoding a protein tyrosine kinase in the genome of G. diazotrophicus Pal5 (GDI2549), kinase activity, evaluation of the influence of tyrosine kinase in G. diazotrophicus, and the effect on gene expression, when the bacterium was cultured in different carbon sources. The results indicate that GDI2549 is a tyrosine kinase that regulates the EPS biosynthesis in G. diazotrophicus, also suggesting that it presents kinase activity in different sources of carbon used during cultivation. In the mutant gumD strain of G. diazotrophicus, GDI2549 showed an autophosphorylation in radiolabeled cultures. The wild-type Pal5 strain of G. diazotrophicus showed different patterns of relative expression of the GDI2549 gene, when the bacterium was cultured on different carbon sources. This study demonstrated that EPS biosynthesis in G. diazotrophicus is regulated by a phosphorylation mechanism in positive feedback patterns, where the EPS presence is paramount in note.A fosforilação de proteínas tirosinas quinases ocorre em todos os organismos vivos e desempenha um papel central, regulando uma grande variedade de processos celulares, como proliferação e diferenciação. Dessa forma, um sistema biológico em que a fosforilação da proteína tirosina é responsável por importante papel na síntese de exopolissacarídeo (EPS), foram explorados em Gluconacetobacter diazotrophicus. Foram avaliadas as características da sequência que codifica uma proteína tirosina quinase no genoma de G. diazotrophicus Pal5 (GDI2549), atividade quinase, avaliação da influência da tirosina quinase em G. diazotrophicus, e do efeito sobre a expressão gênica, quando a bactéria foi cultivada em diferentes fontes de carbono. Os resultados obtidos indicam que GDI2549 é uma tirosina quinase que regula a biossíntese de EPS em G. diazotrophicus, também sugerindo que apresenta atividade quinase em diferentes fontes de carbono utilizada durante o cultivo. Na estirpe mutante para o gene gumD de G. diazotrophicus GDI2549 apresentou uma autofosforilação em culturas radiomarcadas. A estirpe selvagem Pal5 de G. diazotrophicus apresentou diferentes padrões de expressão relativa do gene GDI2549, quando a bactéria foi cultivada em diferentes fontes de carbono. Este estudo demonstrou que a biossíntese de EPS em G. diazotrophicus é regulada por um mecanismo de fosforilação em padrões de retroalimentação positiva, onde a presença de EPS é primordial nesta nota.Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior - CAPESapplication/pdfUniversidade Estadual da ParaíbaPrograma de Pós-Graduação em Ciências Agrárias - PPGCAUEPBBRPró-Reitoria de Pós-Graduação e Pesquisa - PRPGPPró-Reitoria de Pós-Graduação e Pesquisa - PRPGPPhosphorylationDiazotrophic endophyticGene regulationCIENCIAS AGRARIASFosforilaçãoTirosina quinaseRegulação gênicaEndofítico diazotróficoRegulação da biossíntese de exopolissacarídeos de Gluconacetobacter diazotrophicus por fosforilação de uma Tirosina quinaseinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisVidal, Márcia SoaresMaia, Josemir MouraMeneses, Carlos Henrique Salvino GadelhaWanderley, Katyanne Macielinfo:eu-repo/semantics/openAccessporreponame:Repositório Institucional da Universidade Estadual da Paraíba (UEPB)instname:Universidade Estadual da Paraíba (UEPB)instacron:UEPBTHUMBNAILPDF - Katyanne Maciel Wanderley.pdf.jpgPDF - Katyanne Maciel Wanderley.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg2827https://repositorio.uepb.edu.br/bitstreams/64640ebb-ab5e-493c-8c4f-3c1c0d49b299/download5444acfae46544192cd19b942a4e708cMD54falseAnonymousREADORIGINALPDF - Katyanne Maciel Wanderley.pdfPDF - Katyanne Maciel Wanderley.pdfPDF - Katyanne Maciel Wanderleyapplication/pdf1682782https://repositorio.uepb.edu.br/bitstreams/cefd54b9-99ec-459d-8df6-8dfaa9241c9b/downloadb57f2de0829b208a394ddd4f6134c4aeMD52trueAnonymousREADLICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81960https://repositorio.uepb.edu.br/bitstreams/1db21b8d-0207-4d06-8ab5-7bd2649d6bf8/download6052ae61e77222b2086e666b7ae213ceMD51falseAnonymousREADlicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81324https://repositorio.uepb.edu.br/bitstreams/4389e6f1-c56c-4306-8e2c-2bb677b1810d/downloadea12793326f265c7d8ea2bcdd2c49d6fMD53falseAnonymousREAD123456789/754422026-05-06T11:51:34.719897Zopen.accessoai:repositorio.uepb.edu.br:123456789/75442https://repositorio.uepb.edu.brRepositório InstitucionalPUBhttp://dspace.bc.uepb.edu.br/oai/requestsibuepb@setor.uepb.edu.bropendoar:2026-05-06T11:51:34Repositório Institucional da Universidade Estadual da Paraíba (UEPB) - Universidade Estadual da Paraíba (UEPB)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