Biocatalisadores heterogêneos baseados em lacases imobilizadas em polímeros para degradação disruptores endócrinos alquilfenois
| Ano de defesa: | 2023 |
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Universidade do Estado do Rio de Janeiro
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| Programa de Pós-Graduação: |
Programa de Pós-Graduação em Ciência e Tecnologia Ambiental
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Centro Biomédico::Faculdade de Ciências Biológicas e Saúde
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Brasil
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Resumo: | Emerging pollutants are chemicals with high toxicity and low biodegradability which can bioaccumulate in several environments. They are of great interest in the medical and environmental sectors due to their potential effect in humans and animals. Among the strategies for degrading emerging pollutants, the laccases (multicopper oxidase enzymes) stand out as excellent natural catalysts due to their great ability to oxidize different types of substrates. These biocatalysts have advantages over other conventional, highly toxic chemical catalysts. While the use of laccases in its free form is feasible, their immobilized stage presents several advantages such as the possibility of their over several consecutive cycles. This study aims to 1) assess the immobilization of laccase enzyme produced by the fungal species Trametes versicolor in divinylbenzene hydrophobic polymeric supports and evaluate the chemical behavior of this immobilized biocatalyst in the degradation of the contaminating agent nonylphenol (an endocrine disruptor). The supports were obtained by preparing a styrene divinylbenzene copolymer (STY-DVB), obtained through polymerization reaction in aqueous suspension. Optical microscopy inspection of the particles revealed individual, opaque and porous polydisperse polymer beads, which are characteristic of aqueous suspension polymerization. The STY-DVB copolymer was subjected to nitration reaction, reduction of nitro groups, and diazotation reaction. These chemical modification reactions were confirmed by infrared spectrometry (FT-IR). The laccase immobilization in the copolymer was monitored spectrophotometrically by the oxidation of the acidic substrate 2,2-azinobis-3-ethylbenzothiazole-6-sulfonate (ABTS). The immobilization yield was 89.6%, whereas the activity recovered from the immobilized laccase was only 3.62%. The analysis of the nonylphenol degradation using a fluorimeter indicated higher degradation obtained with immobilized laccase (74%), when compared to its free form (42%) under pH 5 and 5ºC. |
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Costa, Luciana da Cunhahttp://lattes.cnpq.br/4256831943557253Marques, Mônica Regina da Costahttp://lattes.cnpq.br/725484441585063Cardoso, Alexander Machadohttp://lattes.cnpq.br/7604085247456598Rocha, Tereza Cristina Jesushttp://lattes.cnpq.br/8945272478548982http://lattes.cnpq.br/4806886372970479Araujo, Adilson Muniz deprofaraujomuniz@gmail.com2024-04-01T17:57:11Z2023-10-25ARAUJO, Adilson Muniz de. Biocatalisadores heterogêneos baseados em lacases imobilizadas em polímeros para degradação disruptores endócrinos alquilfenois. 2023. 86 f. Dissertação (Mestrado Profissional em Ciência e Tecnologia Ambiental) - Faculdade de Ciências Biológicas e Saúde, Universidade do Estado do Rio de Janeiro, Rio de Janeiro, 2023.http://www.bdtd.uerj.br/handle/1/21654Emerging pollutants are chemicals with high toxicity and low biodegradability which can bioaccumulate in several environments. They are of great interest in the medical and environmental sectors due to their potential effect in humans and animals. Among the strategies for degrading emerging pollutants, the laccases (multicopper oxidase enzymes) stand out as excellent natural catalysts due to their great ability to oxidize different types of substrates. These biocatalysts have advantages over other conventional, highly toxic chemical catalysts. While the use of laccases in its free form is feasible, their immobilized stage presents several advantages such as the possibility of their over several consecutive cycles. This study aims to 1) assess the immobilization of laccase enzyme produced by the fungal species Trametes versicolor in divinylbenzene hydrophobic polymeric supports and evaluate the chemical behavior of this immobilized biocatalyst in the degradation of the contaminating agent nonylphenol (an endocrine disruptor). 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The analysis of the nonylphenol degradation using a fluorimeter indicated higher degradation obtained with immobilized laccase (74%), when compared to its free form (42%) under pH 5 and 5ºC.Os poluentes emergentes apresentam interesse nas áreas médica e ambiental pela alta taxa de toxicidade e baixa biodegradabilidade, podendo atuar como desreguladores endócrinos em humanos e em animais e se acumularem nos diversos ambientes do planeta. Dentre as estratégias para degradação de poluentes emergentes, está o emprego de lacases, enzimas oxidases multicobre. Estas enzimas são excelentes catalisadores naturais pela grande capacidade em oxidar diversos tipos de substratos. Esses biocatalisadores, apresentam vantagens em relação aos catalisadores químicos convencionais, considerados de alta toxicidade. A utilização da enzima na forma livre, pode ser uma alternativa, no entanto, a forma imobilizada da lacase, apresenta algumas vantagens, como a possibilidade de reutilização após vários ciclos de uso e maior resistência às condições do meio. O presente trabalho, tem por objetivo estudar a imobilização da enzima lacase, produzidas por fungos da espécie Trametes versicolor em suportes poliméricos hidrofóbicos a base de divinilbenzeno e analisar o comportamento químico do biocatalisador na degradação do agente contaminante nonilfenol, considerado um disruptor endócrino. A metodologia consistiu, em preparar um copolímero de estireno-divinilbenzeno (STY-DVB), obtido através da reação de polimerização em suspensão aquosa. Dados de microscopia óptica das partículas, revelou pérolas de polímeros individualizadas, polidispersas, característica da polimerização por suspensão aquosa, opacas e porosas. O copolímero STY-DVB, foi submetido a reação de nitração, redução dos grupos nitro e reação de diazotação. Estas reações de modificações químicas, foram comprovadas por Espectroscopia de Infravermelho (FT-IR). A imobilização da lacase ao copolímero, foi acompanhada espectrofotometricamente pela oxidação do substrato ácido 2,2-azinobis-3-etilbenzotiazole- 6-sulfonato (ABTS). O rendimento de imobilização foi de 89,6%. A degradação do nonilfenol foi monitorada por meio de leitura no fluorímetro. Após análise, a lacase imobilizada apresentou um rendimento de degradação do nonilfenol superior ao da lacase livre, ficando em cerca de 74%, enquanto a lacase livre degradou apenas 42% do nonilfenol, sob as condições de pH 5 e a 5ºC.Submitted by Joice CZO (joicetosky@yahoo.com.br) on 2024-04-01T17:57:11Z No. of bitstreams: 3 Dissertação - Adilson Muniz de Araujo - 2023 - Completa.pdf: 2989011 bytes, checksum: 3426756bf0ca9a98906fca2a69979f37 (MD5) Termo de autorizacao Publicacao de Teses e Dissertacoes Eletronicas.pdf: 381206 bytes, checksum: 6d33362e299e87e9ffa7088f0d523f47 (MD5) CRN.pdf: 328658 bytes, checksum: 792ea4a2fcec8c9bbd4113e43c3d33f2 (MD5)Made available in DSpace on 2024-04-01T17:57:11Z (GMT). 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