Estudo bioquímico e funcional da proteólise de laminina induzida por células de glioma C6

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2015
Autor(a) principal: Jesus, Livia Bacelar de
Orientador(a): Cunha, Elisabete Freire Santos da
Banca de defesa: Cunha, Elisabete Freire Santos da, Costa, Maria de Fátima Dias, El-Bachá, Ramon dos Santos, Oliveira, Diêgo Madureira de
Tipo de documento: Dissertação
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Universidade Federal da Bahia, Instituto de Ciências da Saúde
Programa de Pós-Graduação: Pós-graduação em Processos Interativos dos Órgãos e Sistemas
Departamento: Não Informado pela instituição
País: brasil
Palavras-chave em Português:
Link de acesso: http://repositorio.ufba.br/ri/handle/ri/22540
Resumo: Os glioblastomas são tumores cerebrais com alto potencial de crescimento, sendo responsáveis por um prognóstico de sobrevida de 9 a 11 meses. De forma geral, o crescimento tumoral encontra-se relacionado à degradação de componentes da matriz extracelular (MEC). Especificamente para os gliomas, o potencial invasivo tem sido relacionado ao aumento da expressão da metaloprotease do tipo 9 (MMP-9). Recentemente, tem sido mostrado que a proteólise de componentes da matriz extracelular promove a liberação de fragmentos protéicos com atividade biológica distinta da apresentada pela molécula intacta. Existem poucas informações sobre o efeito da proteólise de laminina-111 (LMN-111), proteína de matriz extracelular, no contexto do sistema nervoso central. Dessa forma, este trabalho teve por objetivo investigar se o meio condicionado por células de gliomas C6 (MCC6) apresenta atividade proteolítica sobre polímeros de LMN-l11. Utilizando zimografia acoplada à eletroforese, detectamos a presença de uma gelatinase de 110 kDa em MCC6. A atividade proteolítica do MCC6 sobre polímeros de LMN foi observada através de imunomarcação para LMN-111 e de análise por eletroforese. A incubação dos polímeros de LMN-111 com MCC6 resultou em três fragmentos de 70, 45 e 30 kDa. Dessa forma, os resultados mostram a presença de fragmentos proteolíticos de LMN-111, gerados pelo tratamento dos polímeros com MCC6 e sugerem a necessidade de estudos posteriores para a caracterização da atividade biológica associada aos mesmos.
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Existem poucas informações sobre o efeito da proteólise de laminina-111 (LMN-111), proteína de matriz extracelular, no contexto do sistema nervoso central. Dessa forma, este trabalho teve por objetivo investigar se o meio condicionado por células de gliomas C6 (MCC6) apresenta atividade proteolítica sobre polímeros de LMN-l11. Utilizando zimografia acoplada à eletroforese, detectamos a presença de uma gelatinase de 110 kDa em MCC6. A atividade proteolítica do MCC6 sobre polímeros de LMN foi observada através de imunomarcação para LMN-111 e de análise por eletroforese. A incubação dos polímeros de LMN-111 com MCC6 resultou em três fragmentos de 70, 45 e 30 kDa. Dessa forma, os resultados mostram a presença de fragmentos proteolíticos de LMN-111, gerados pelo tratamento dos polímeros com MCC6 e sugerem a necessidade de estudos posteriores para a caracterização da atividade biológica associada aos mesmos.Submitted by ROBERTO PAULO CORREIA DE ARAÚJO (ppgorgsistem@ufba.br) on 2017-05-19T23:38:44Z No. of bitstreams: 1 LIVIA BACELAR DE JESUS - DISSERTAÇÃO.pdf: 712515 bytes, checksum: eef4f358971620ad62099770c3580a9f (MD5)Made available in DSpace on 2017-05-19T23:38:44Z (GMT). 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