Caracterização molecular do inibidor de serino protease 2 (ISP2) de Trypanosoma cruzi

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2023
Autor(a) principal: Garcia, Felipe Baena
Orientador(a): Sperança, Márcia Aparecida
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Tese
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Universidade Federal do ABC
Programa de Pós-Graduação: Programa de Pós-Graduação em Biossistemas
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Link de acesso: http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=125865&midiaext=81081
Resumo: Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nivel Superior
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spelling info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisCaracterização molecular do inibidor de serino protease 2 (ISP2) de Trypanosoma cruzi2023-06-14Sperança, Márcia AparecidaGarcia, Felipe BaenaUniversidade Federal do ABCPrograma de Pós-Graduação em BiossistemasUFABCporDOENÇA DE CHAGASINIBIDOR DE SERINO PROTEASEECOTINATRYPANOSOMA CRUZICHAGAS' DISEASESERINE PROTEASE INHIBITORECOTINPROGRAMA DE PÓS-GRADUAÇÃO EM BIOSSISTEMAS - UFABCCoordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nivel SuperiorEcotina, um inibidor de serino protease (ISP) descoberto em Escherichia coli, inibe uma ampla gama de serino proteases tipo tripsina, protegendo os microrganismos da resposta imune do hospedeiro. Em eucariotos, os genes que codificam os ISPs foram encontrados apenas em protozoários da família Trypanosomatidae, incluindo o gênero Trypanosoma, que inclui o Trypanosoma cruzi, agente etiológico da doença de Chagas. O T. cruzi codifica uma proteína ortóloga dos Trypanosomatidae da ecotina, o ISP2, que em espécies de Leishmania apresentaram atividade inibitória em proteases de mamíferos da família S1A, sugerindo seu papel nas interações vertebrado-hospedeiro-parasita. Neste estudo, foi realizada a caracterização estrutural e bioquímica do recombinante do ISP2 de T. cruzi (rTcISP2), produzido em E. coli. A proteína recmbinante foi purificada na forma solúvel e analisada por dicroísmo circular, espectroscopia de fluorescência, eletroforese nativa, espalhamento dinâmico de luz, espalhamento de raios-X a baixo ângulo e modelagem por homologia. Os dados obtidos revelaram que o rTcISP2 é biologicamente ativo e forma homodímeros em solução. Além disso, a atividade inibitória de rTcISP2 contra elastase de neutrófilos humanos é a mais alta entre ortólogos da ecotina/ISPs de bactérias e tripanossomatídeos. O papel da elastase de neutrófilo no controle de parasitas T. cruzi por meio da modulação de respostas imunes inatas celulares e humorais em hospedeiros vertebrados, tornam o TcISP2 um componente molecular chave para a eficiência da infecção do parasita, fornecendo uma base útil para a investigação das interações parasita-hospedeiro e o potencial do TcISP2 para aplicações biotecnológicas.http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=125865&midiaext=81081application/pdfreponame:Repositório Institucional da UFABCinstname:Universidade Federal do ABC (UFABC)instacron:UFABCinfo:eu-repo/semantics/openAccess2026-01-15T22:05:14Zoai:BDTD:125865Repositório InstitucionalPUBhttp://www.biblioteca.ufabc.edu.br/oai/oai.phpopendoar:2023-12-14T15:29:49Repositório Institucional da UFABC - Universidade Federal do ABC (UFABC)false
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