Determinação da estrutura tridimensional de uma lectina da semente de Camptosema pedicellatum Benth por cristalografia de raios x

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2012
Autor(a) principal: Teixeira, Claudener Souza
Orientador(a): Cavada, Benildo Sousa
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Dissertação
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Não Informado pela instituição
Programa de Pós-Graduação: Não Informado pela instituição
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Palavras-chave em Português:
Bioquímica
Lectinas
Subsítio hidrofóbico
Lectinas de plantas
Leguminosa
Hemaglutinina
Sementes
Link de acesso: http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/10465
Resumo: Letinas tem sido usadas como modelo de bases moleculares em estudo da interação e especificidade de proteína-carboidrato por serem capazes de decifrar o glicódigo de estruturas celulares. O objetivo do presente estudo foi purificar e resolver a estrutura primária completa usando espectrometria de massas tandem e a estrutura tridimensional da lectina de Camptosema pedicellatum (CPL) complexada com 5-bromo-4-cloro-3-indol-α-D-manose (X-Man) por cristalografia de raios X. CPL foi purificada em um único passo por cromatografia de afinidade. Os resultados de espectrometria de massas revelou que CPL apresenta uma combinação de cadeias com pesos de 25.298 ± 2 Da (cadeia-α), 12.835 ± 2 Da (cadeia-β) e 12.481 ± 2 Da (cadeia-γ). A estrutura cristalina resolvida da CPL apresenta uma mutação conservativa no subsítio hidrofóbico, um componente do domínio de reconhecimento a carboidrato (CDR), indicando a relevância da interação hidrofóbica no estabelecimento de interações com os carboidratos. A substituição e análise da interação da CPL com o X-Man também revelou que o efeito hidrofóbico causado por uma pequena mudança no subsítio hidrofóbico interfere na formação de pontes de hidrogênio devido a orientação espacial do grupo indol no CDR.
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O objetivo do presente estudo foi purificar e resolver a estrutura primária completa usando espectrometria de massas tandem e a estrutura tridimensional da lectina de Camptosema pedicellatum (CPL) complexada com 5-bromo-4-cloro-3-indol-α-D-manose (X-Man) por cristalografia de raios X. CPL foi purificada em um único passo por cromatografia de afinidade. Os resultados de espectrometria de massas revelou que CPL apresenta uma combinação de cadeias com pesos de 25.298 ± 2 Da (cadeia-α), 12.835 ± 2 Da (cadeia-β) e 12.481 ± 2 Da (cadeia-γ). A estrutura cristalina resolvida da CPL apresenta uma mutação conservativa no subsítio hidrofóbico, um componente do domínio de reconhecimento a carboidrato (CDR), indicando a relevância da interação hidrofóbica no estabelecimento de interações com os carboidratos. 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