Lectinas de sementes de Parkia panurensis e de Parkia biglobosa: estudos físico-químicos e estruturais

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2015
Autor(a) principal: Bari, Alfa Umaro
Orientador(a): Cavada, Benildo Sousa
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Dissertação
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Não Informado pela instituição
Programa de Pós-Graduação: Não Informado pela instituição
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Palavras-chave em Português:
Lectina de Parkia panurensis e Parkia biglobosa
Lectina de Mimosoideae
Estrutura cristalina
Dominio β-prisma
Link de acesso: http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/23277
Resumo: BARI, Alfa Umaro. Lectinas de sementes de Parkia panurensis e de Parkia biglobosa: estudos físico-químicos e estruturais. 2015. 78 f. Dissertação (Mestrado em Biotecnologia de Recursos Naturais)-Centro de Ciências Agrárias, Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2015.
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spelling Bari, Alfa UmaroNascimento, Kyria Santiago doCavada, Benildo Sousa2017-06-13T21:26:59Z2017-06-13T21:26:59Z2015BARI, A. U. (2015)http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/23277BARI, Alfa Umaro. Lectinas de sementes de Parkia panurensis e de Parkia biglobosa: estudos físico-químicos e estruturais. 2015. 78 f. Dissertação (Mestrado em Biotecnologia de Recursos Naturais)-Centro de Ciências Agrárias, Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2015.Lectins are proteins of non-immune origin with at least one non-catalytic domain that reversibly binds to specific mono or oligo saccharides and are widely distributed in the plant kingdom. These lectins are presented as valuable tools for biotechnological byplay important biological functions such as recognition of cancer cells, mitogenic agents, immune suppressants among others. In this work, it was isolated lectin from Parkia panurensis seed (Ppal) specifies to mannose and glucose by combining the techniques of ammonium sulfate fractionation and affinity chromatography on a sepharose-mannose column. The analysis of the physicochemical properties showed that Ppal can maintain its hemagglutination activity at a wide range of temperature and pH and also was dependent of metal ions Ca2+and especially Mn2+. By the electrophoresis (SDS-PAGE) analysis, the Ppal showed an electrophoretic profile composed of dual band, higher molecular weight approximately 45kDaand a smaller molecular weight of approximately30kDa. Studies to determine the three-dimensional structure of Parkia biglobosa seed lectin (PBL) showed the complete crystal structure of PBL complexed withα-methyl-manosídeo consists of a monomer in the asymmetric unit consists of threeβ-prism domains with homologous amino acid sequences arranged in tandem. The structure of the monomer has three carbohydrate binding sites, each binding site to carbohydrates is located in one of theβ-prism domains. All ligands showed different patterns of interaction with the residues of the carbohydrate binding site.Lectinas são proteínas de origem não imune com no mínimo um domínio não catalítico que se liga de forma reversível a mono ou oligossacarídeos específicos e encontram-se largamente distribuídas no reino vegetal. As lectinas de sementes apresentam-se como valiosas ferramentas biotecnológicas por desempenharem importantes funções biológicos tais como reconhecimento de células cancerígenas, agentes mitogênicos, imunossupressores entre outras. Neste trabalho foi isolada uma lectina de sementes de Parkia panurensis (PpaL) específica por manose e glicose pela combinação das técnicas de fracionamento com sulfato de amônio e cromatografia de afinidade em coluna de Sepharose-manose. A análise das propriedades físico-química demonstrou que PpaL consegue manter a sua atividade hemaglutinante a ampla faixa de temperatura e pH. PpaL é uma proteína dependente dos íons metálico Ca2+ e principalmente o Mn2+. Pela analise de eletroforese (SDS-PAGE) PpaL apresentou um perfil eletroforético composto por dupla banda, uma maior com peso molecular de aproximadamente 45 kDa e outra menor com peso molecular de aproximadamente 30 kDa. Estudos para determinação de estrutura tridimensional de lectina de sementes de Parkia biglobosa demonstrou que a estrutura cristalina completa da PBL complexado com α-metil-manosídeo consiste de um monômero na unidade assimétrica formado por três domínios β-prisma com as sequências de aminoácidos homologas arranjado na forma de tandem. A estrutura do monômero apresenta três sítios de ligação a carboidratos, cada sitio de ligação a carboidratos está localizado em um dos domínios β-prisma. Todos os ligantes apresentaram diferentes padrões de interação com os resíduos do sitio de ligação a carboidrato.Lectina de Parkia panurensis e Parkia biglobosaLectina de MimosoideaeEstrutura cristalinaDominio β-prismaLectinas de sementes de Parkia panurensis e de Parkia biglobosa: estudos físico-químicos e estruturaisParkia panurensis and Parkia biglobosa seed lectins: physical-chemical and structural studiesinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisporreponame:Repositório Institucional da Universidade Federal do Ceará (UFC)instname:Universidade Federal do Ceará (UFC)instacron:UFCinfo:eu-repo/semantics/openAccessORIGINAL2015_dis_aubari.pdf2015_dis_aubari.pdfapplication/pdf717098http://repositorio.ufc.br/bitstream/riufc/23277/3/2015_dis_aubari.pdfd344e1fdd57a95077a26ee8d5b8cc6c0MD53LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81748http://repositorio.ufc.br/bitstream/riufc/23277/2/license.txt8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33MD52riufc/232772017-12-13 14:28:59.626oai:repositorio.ufc.br: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Repositório InstitucionalPUBhttp://www.repositorio.ufc.br/ri-oai/requestbu@ufc.br || repositorio@ufc.bropendoar:2017-12-13T17:28:59Repositório Institucional da Universidade Federal do Ceará (UFC) - Universidade Federal do Ceará (UFC)false
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