Design, characterization and application of nanobiocatalysts of lipase a from Candida antarctica

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2020
Autor(a) principal: Monteiro, Rodolpho Ramilton de Castro
Orientador(a): Santos, José Cleiton Sousa dos
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Dissertação
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Não Informado pela instituição
Programa de Pós-Graduação: Não Informado pela instituição
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Palavras-chave em Português:
Enzyme immobilization
Lipase a from Candida antarctica
Magnetite
Halloysite
Agentes de imobilização de enzimas
Lipase
Cândida
Magnetita
Link de acesso: http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/73758
Resumo: Este documento está disponível online com base na Portaria nº 348, de 08 de dezembro de 2022, disponível em: https://biblioteca.ufc.br/wp-content/uploads/2022/12/portaria348-2022.pdf, que autoriza a digitalização e a disponibilização no Repositório Institucional (RI) da coleção retrospectiva de TCC, dissertações e teses da UFC, sem o termo de anuência prévia dos autores. Em caso de trabalhos com pedidos de patente e/ou de embargo, cabe, exclusivamente, ao autor(a) solicitar a restrição de acesso ou retirada de seu trabalho do RI, mediante apresentação de documento comprobatório à Direção do Sistema de Bibliotecas.
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Em caso de trabalhos com pedidos de patente e/ou de embargo, cabe, exclusivamente, ao autor(a) solicitar a restrição de acesso ou retirada de seu trabalho do RI, mediante apresentação de documento comprobatório à Direção do Sistema de Bibliotecas.In this communication, lipases from Candida antarctica were immobilized onto magnetite or halloysite through chemical of physical adsorption. Firstly, lipase A from Candida antarctica (CALA) was immobilized by covalent bonding onto magnetite (Fe3O4) functionalized with chitosan (CHI) and activated with glutaraldehyde (GLU), labelled Fe3O4@CHI-GLU-CALA or CALA-MNPC for short, (84.1% ± 1.0 for immobilization yield and 208.0 ± 3.0 U/g for derivative activity). CALA-MNPC was characterized by X-Ray Diffraction (XRD), Fourier Transform Infrared (FTIR) spectroscopy, Thermogravimetry (TG) and Scanning Electron Microscope (SEM), indicating the incorporation of magnetite and the immobilization of CALA onto the chitosan matrix. At 85 °C, CALA-MNPC showed a half-life 8–11 times higher than that of CALA at pH 5–9. For CALA, the highest activity was at pH 7, whereas for CALA-MNPC, the highest activity was at pH 10. CALA-MNPC was applied to the production of a biolubricant ester from Tilapia oil, maintaining half of its activity after 7 consecutive cycles of esterification. Then, CALA or lipase B from Candida antarctica (CALB) were immobilized by covalent bonding onto Fe3O4 funcionalized with 3-aminopropyltriethoxysilane (APTES) and activated with GLU, labelled Fe3O4@APTES-GLU-CALA (CALA-MNPA) or Fe3O4@APTES-GLU-CALB (CALB-MNPA), respectively, (100 ± 1.2% and 57.6 ± 3.8% for immobilization yield; 198.3 ± 2.7 U/g and 52.9 ± 1.7 U/g for derivative activity, respectively). XRD and Raman spectroscopy analysis indicated the production of a magnetic nanomaterial with a diameter of 13.0 nm, whereas FTIR indicated functionalization, activation and enzyme immobilization. CALA-MNPA and CALB-MNPC were applied to the synthesis of ethyl butyrate; under optimized conditions (1:1, 45 °C and 6 h) by a Central Composite Design (CCD), it was possible to achieve 99.2 ± 0.3% of conversion for CALA-MNPA (10mg) and 97.5 ± 0.8% for CALB-MNPA (12.5mg), which retained approximately 80% of their initial activity after 10 consecutive cycles of esterification; under ultrasonic irradiation, similar conversions were achieved but at 4 h of incubation. Finally, the immobilization of CALA though ionic adsorption onto halloysite (HNT) was optimized by the Taguchi method (CALA-HNT); under optimized conditions (pH 5, 5 mM, 5 °C and 4 hours), it was possible to achieve 97.1 ± 0.1% for immobilization yield and 83.81 ± 0.5 U/g for derivative activity. Moreover, at pH 7, CALA-HNT showed a half-life 2–8 times higher than that of CALA at 50–90 °C. For CALA, the highest activity was at pH 7, whereas for CALA-HNT, the highest activity was at pH 9. HNT and CALA-HNT were be characterized by XRD, FTIR, SEM, TG, elemental analysis (CHNS) and Differential Scanning Calorimetry (DSC), proving the immobilization of CALA on HNT and maintenance of the nanotubes structure even after immobilization.Nesta comunicação, lipases de Candida antarctica foram imobilizadas em magnetita ou haloisita por adsorção física ou química. Primeiramente, a lipase A de Candida antarctica (CALA) foi imobilizada por ligação covalente à magnetita (Fe3O4) funcionalizada com quitosana (CHI) e ativada com glutaraldeído (GLU), rotulada como Fe3O4@CHI-GLU-CALA ou CALA-MNPC, (84,1% ± 1,0 para rendimento de imobilização e 208,0 ± 3,0 U/g para atividade do derivado). CALA-MNPC foi caracterizada por Difração de Raios X (DRX), Espectroscopia no Infravermelho por Transformada de Fourier (FTIR), Termogravimetria (TGA) e Microscopia Eletrônico de Varredura (MEV), indicando a incorporação da magnetita e a imobilização da CALA na matriz de quitosana. A 85 °C, a CALA-MNPC mostrou uma meia-vida 8 a 11 vezes maior que a da CALA a pH 5-9. Para CALA, a atividade mais alta foi em pH 7, enquanto para CALA-MNPC, a atividade mais alta foi em pH 10. CALA-MNPC foi aplicado à produção de um éster biolubrificante a partir de óleo de Tilápia, mantendo metade de sua atividade após 7 ciclos consecutivos de esterificação. Em seguida, a CALA ou a lipase B Candida antartica (CALB) foram imobilizadas por ligação covalente em Fe3O4 funcionalizada com 3-aminopropiltriethoxissilano (APTES) e ativada com GLU, rotulada como Fe3O4@APTES-GLU-CALA (CALA-MNPA) e Fe3O4@APTES-GLU-CALB (CALB-MNPA), respectivamente, (100 ± 1,2% e 57,6 ± 3,8% para o rendimento de imobilização; 198,3 ± 2,7 U/g e 52,9 ± 1,7% para a atividade do derivado, respectivamente). A análise por DRX e espectroscopia Raman indicou a produção de um nanomaterial magnético com diâmetro de 13,0 nm, enquanto o FTIR indicou funcionalização, ativação e imobilização enzimática. CALA-MNPA e CALB-MNPA foram aplicadas na síntese de butirato de etila; sob condições otimizadas (1:1, 45 °C e 6 h) por um Planejamento Composto Central (PCC), foi possível alcançar 99,2 ± 0,3% de conversão para a CALA-MNPA (10mg) e 97,5 ± 0,8% para a CALB-MNPA (12,5mg), que retiveram aproximadamente 80% de suas atividades iniciais após 10 ciclos consecutivos de esterificação; sob irradiação ultrassônica, conversões semelhantes foram alcançadas, mas à 4 h de incubação. Finalmente, a imobilização da CALA por adsorção iônica na haloisita (HNT) foi otimizada pelo método de Taguchi (CALA-HNT); sob condições otimizadas (pH 5, 5 mM, 5 °C e 4 horas), foi possível atingir 97,1 ± 0,1% para o rendimento de imobilização e 83,81 ± 0,5 U/g para atividade do derivado. Além disso, no pH 7, a CALA-HNT mostrou uma meia-vida 2-8 vezes maior que a da CALA a 50-90 °C. Para CALA, a atividade mais alta foi em pH 7, enquanto para CALA-HNT, a atividade mais alta foi em pH 9. HNT e CALA-HNT foram caracterizados por DRX, FTIR, MEV, TGA, análise elementar (CHNS) e calorimetria exploratória diferencial (DSC), comprovando a imobilização da CALA em HNT e a manutenção da estrutura dos nanotubos mesmo após a imobilização.Enzyme immobilizationLipase a from Candida antarcticaMagnetiteHalloysiteAgentes de imobilização de enzimasLipaseCândidaMagnetitaDesign, characterization and application of nanobiocatalysts of lipase a from Candida antarcticainfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisporreponame:Repositório Institucional da Universidade Federal do Ceará (UFC)instname:Universidade Federal do Ceará (UFC)instacron:UFCinfo:eu-repo/semantics/openAccessORIGINALAutorização Publlicação.pdfAutorização Publlicação.pdfapplication/pdf949898http://repositorio.ufc.br/bitstream/riufc/73758/2/Autoriza%c3%a7%c3%a3o%20Publlica%c3%a7%c3%a3o.pdfd5e222169a3bb9dc14e4f30f4ce1e5d3MD522020_dis_rrcmonteiro_v2.pdf2020_dis_rrcmonteiro_v2.pdfapplication/pdf471711http://repositorio.ufc.br/bitstream/riufc/73758/4/2020_dis_rrcmonteiro_v2.pdfc9c72b2827a4a7fa8f54091ed10b5ba3MD542020_dis_rrcmonteiro.pdf2020_dis_rrcmonteiro.pdfapplication/pdf6221822http://repositorio.ufc.br/bitstream/riufc/73758/8/2020_dis_rrcmonteiro.pdf6a90f0de8c3e87481ded85d21e42188eMD58LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81748http://repositorio.ufc.br/bitstream/riufc/73758/9/license.txt8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33MD59riufc/737582023-07-27 16:51:18.981oai:repositorio.ufc.br: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Repositório InstitucionalPUBhttp://www.repositorio.ufc.br/ri-oai/requestbu@ufc.br || repositorio@ufc.bropendoar:2023-07-27T19:51:18Repositório Institucional da Universidade Federal do Ceará (UFC) - Universidade Federal do Ceará (UFC)false
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