Quitinase classe I do látex de Ficus benjamina L. purificação caracterização e ação contra fungos fitopatogênicos de interesse agronômico
| Ano de defesa: | 2016 |
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| Palavras-chave em Português: | |
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Resumo: | MOTA, Handerson Ribeiro de Oliveira. Quitinase classe I do látex de Ficus benjamina L. purificação caracterização e ação contra fungos fitopatogênicos de interesse agronômico. 2016. 57 f. Dissertação (Mestrado em Bioquímica)-Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2016. |
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Mota, Handerson Ribeiro de OliveiraOliveira, José Tadeu Abreu de2017-01-23T19:27:12Z2017-01-23T19:27:12Z2016MOTA, H. R. O. (2016)http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/21743MOTA, Handerson Ribeiro de Oliveira. Quitinase classe I do látex de Ficus benjamina L. purificação caracterização e ação contra fungos fitopatogênicos de interesse agronômico. 2016. 57 f. Dissertação (Mestrado em Bioquímica)-Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2016.A class I chitinase from F. benjamina latex designated FbLx-Chi-1 was purified to homogeneity after ammonium sulfate precipitation of the latex proteins (LP) and affinity chromatography of the 30-60% fraction on a chitin column. FbLx-Chi-1 has a 30 kDa molecular mass as estimated by SDS-PAGE, an optimal pH and temperature for full enzyme activity of 5.5 and 60 ºC, respectively. It presented significant thermoresistance to denaturation as it retains 100% activity after incubation at 60 ºC for 30 min, and remarkable pH stability preserving 100% activity after incubation at pH range of 2-10, for 30 min at 37 ºC, and salinity tolerance up to 250 mM NaCl. In addition, FbLx-Chi-1 activity enhanced in the presence of Ca2+ and Mg2+, but Mn2+ and Al3 inhibited it. Importantly, FbLx-Chi-1 exhibited antifungal activity against the phytopathogenic fungi Fusarium pallidoroseum and Fusarium oxysporum revealing biotechnological potential to control these phytopathogens in agriculture.Uma quitinase classe I do latex de F. benjamina, denominada FbLx-chi-1, foi purificada após fracionamento por precipitação com sulfato de amônio das proteínas do látex (PL) e cromatografia de afinidade da fração 30-60% em coluna de quitina. FbLx-Chi-1 apresentou massa molecular aparente de 30 kDa, estimada por SDS-PAGE, pH ótimo para total atividade da enzima de 5,5 e temperatura ótima de 60 ºC. A enzima apresentou significante termoestabilidade, mantendo 100% da atividade após incubação a 60 ºC por 30 min, e notável estabilidade de pH, mantendo 100% da atividade nas faixas de pH entre 2-10, e tolerância à salinidade, mantendo 100% de atividade até 250 mM de NaCl. Ademais, FbLx-Chi-1 teve sua atividade aumentada por adição de Ca2+ e Mg2+ à mistura reacional, mas foi inibida por Mn2+ e Al3+. De grande importância, FbLx-Chi-1 exibiu atividade antifúngica contra os fungos Fusarium pallidoroseum e Fusarium oxysporum, revelando potencial biotecnológico quanto ao seu uso para controlar esses fitopatógenos na agricultura.Ficus benjaminaMoraceaeLátexQuitinaseDefesa de plantaQuitinase classe I do látex de Ficus benjamina L. purificação caracterização e ação contra fungos fitopatogênicos de interesse agronômicoClass I chitinase from Ficus benjamina L. latex, purification, caracterization and activity against phytopathogenic fungi of agronomic interestinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisporreponame:Repositório Institucional da Universidade Federal do Ceará (UFC)instname:Universidade Federal do Ceará (UFC)instacron:UFCinfo:eu-repo/semantics/openAccessORIGINAL2016_dis_hromota.pdf2016_dis_hromota.pdfapplication/pdf1677830http://repositorio.ufc.br/bitstream/riufc/21743/1/2016_dis_hromota.pdf0b60fba69d1b3299c523b3e003fb9587MD51LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81748http://repositorio.ufc.br/bitstream/riufc/21743/2/license.txt8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33MD52riufc/217432017-01-23 16:27:12.241oai:repositorio.ufc.br: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Repositório InstitucionalPUBhttp://www.repositorio.ufc.br/ri-oai/requestbu@ufc.br || repositorio@ufc.bropendoar:2017-01-23T19:27:12Repositório Institucional da Universidade Federal do Ceará (UFC) - Universidade Federal do Ceará (UFC)false |
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