Estudo das interações de porfirinas com sistemas de interesse biológico: potencial uso no transporte de fármacos e aplicação fotodinâmica

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2019
Autor(a) principal: Bezerra, Fábio de Castro lattes
Orientador(a): Gonçalves, Pablo José lattes
Banca de defesa: Gonçalves, Pablo José, Boni, Leonardo de, Iglesias, Bernardo Almeida, Borissevitch, Iouri, Alonso, Antonio
Tipo de documento: Tese
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Universidade Federal de Goiás
Programa de Pós-Graduação: Programa de Pós-graduação em Fisica (IF)
Departamento: Instituto de Física - IF (RG)
País: Brasil
Palavras-chave em Português:
Terapia fotodinâmica
Porfirinas
Biomoléculas
Interação
Palavras-chave em Inglês:
Photodynamic therapy
Porphyrins
Biomolecules
Interaction
Área do conhecimento CNPq:
CIENCIAS EXATAS E DA TERRA::FISICA::FISICA GERAL
Link de acesso: http://repositorio.bc.ufg.br/tede/handle/tede/12234
Resumo: The purpose of this work was to study the interactions of porphyrins in systems of biological interest aiming at drug transport and photodynamic applications. Interactions of anionic meso-tetrakis(p-sulphonatephenyl) porphyrin (TPPS4) and cationic meso-tetrakis (4- methyl-pyridyl) porphyrin (TMPyP) porphyrins with bovine serum albumin (BSA), antibodies, DNA and biocompatible nanoparticles of maghemite were evaluated. To obtain the binding constants and thermodynamic parameters, spectroscopic UV/Vis absorption and fluorescence techniques were used. Binding constants indicate a higher affinity of porphyrin TPPS4 for proteins compared to TMPyP. Thermodynamic parameters showed that electrostatic and hydrophobic interactions mediated the BSA interactions with the porphyrins TPPS4 and TMPyP, respectively. On the other hand, the nature of porphyrin-antibody interactions shows a behavior opposite to that observed for BSA (electrostatic for TMPyP and hydrophobic for TPPS4), indicating that the binding site of porphyrin TMPyP in the antibodies is likely to have a net negative charge. In the porphyrin TPPS4 interaction with maghemite nanoparticles, besides obtaining the binding parameters of the interaction, it was possible to estimate the number of 21 porphyrins coupled in each nanoparticle. Regarding the interaction of DNA with the porphyrins TPPS4, TMPyP and its complexes with zinc, it was observed that ZnTMPyP has higher affinity for DNA than TMPyP, whereas TPPS4 and ZnTPPS4 do not bind to DNA, which explains the results of photodegradation of DNA by these porphyrins. Keywords: Photodynamic
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To obtain the binding constants and thermodynamic parameters, spectroscopic UV/Vis absorption and fluorescence techniques were used. Binding constants indicate a higher affinity of porphyrin TPPS4 for proteins compared to TMPyP. Thermodynamic parameters showed that electrostatic and hydrophobic interactions mediated the BSA interactions with the porphyrins TPPS4 and TMPyP, respectively. On the other hand, the nature of porphyrin-antibody interactions shows a behavior opposite to that observed for BSA (electrostatic for TMPyP and hydrophobic for TPPS4), indicating that the binding site of porphyrin TMPyP in the antibodies is likely to have a net negative charge. In the porphyrin TPPS4 interaction with maghemite nanoparticles, besides obtaining the binding parameters of the interaction, it was possible to estimate the number of 21 porphyrins coupled in each nanoparticle. Regarding the interaction of DNA with the porphyrins TPPS4, TMPyP and its complexes with zinc, it was observed that ZnTMPyP has higher affinity for DNA than TMPyP, whereas TPPS4 and ZnTPPS4 do not bind to DNA, which explains the results of photodegradation of DNA by these porphyrins. Keywords: PhotodynamicNo presente trabalho, tivemos como objetivo o estudo das interações de porfirinas com sistemas de interesse biológico, visando aplicações no transporte de fármacos e aplicação fotodinâmica. Foram avaliadas as interações das porfirinas aniônica meso-tetrakis(psulfonatofenil) porfirina (TPPS4) e catiônica meso-tetrakis(4-metil-piridil)porfirina (TMPyP) com albumina de soro bovino (BSA), anticorpos, DNA e nanopartículas biocompatíveis de maghemita. Para obter as constantes de ligação e parâmetros termodinâmicos foram empregandas as técnicas espectroscópicas de absorção UV/vis e fluorescência. As constantes de ligação indicam uma maior afinidade da porfirina TPPS4 pelas proteínas em comparação com a TMPyP. Os parâmetros termodinâmicos mostraram que as interações eletrostática e hidrofóbica mediam as interções da BSA com as porfirinas TPPS4 e TMPyP, respectivamente. Por outro lado, a natureza das interações das porfirinas com anticorpos apresentam um comportamento oposto ao observado para a BSA (eletrostática para TMPyP e hidrofóbica para a TPPS4), indicando que o local de ligação da porfirina TMPyP nos anticorpos, provavelmente, possui uma carga líquida negativa. Na interação da porfirina TPPS4 com a nanopartícula de maghemita, além de obter os parâmetros de ligação da interação, foi possível estimar o número de 21 porfirinas acopladas em cada nanopartícula. Com relação à interação do DNA com as porfirians TPPS4, TMPyP e seus complexos com zinco, foi observado que a ZnTMPyP possui maior afinidade pelo DNA que a TMPyP, enquanto que a TPPS4 e ZnTPPS4 não se ligam ao DNA, o que explica os resultados de fotodegração do DNA por essas porfirinas.Submitted by Marlene Santos (marlene.bc.ufg@gmail.com) on 2022-08-03T21:10:47Z No. of bitstreams: 2 Tese - Fábio de Castro Bezerra - 2019.pdf: 3344059 bytes, checksum: 2d3015da388a38247d4bcc300933fd03 (MD5) license_rdf: 805 bytes, checksum: 4460e5956bc1d1639be9ae6146a50347 (MD5)Approved for entry into archive by Luciana Ferreira (lucgeral@gmail.com) on 2022-08-04T11:24:17Z (GMT) No. of bitstreams: 2 Tese - Fábio de Castro Bezerra - 2019.pdf: 3344059 bytes, checksum: 2d3015da388a38247d4bcc300933fd03 (MD5) license_rdf: 805 bytes, checksum: 4460e5956bc1d1639be9ae6146a50347 (MD5)Made available in DSpace on 2022-08-04T11:24:17Z (GMT). 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