Identificação proteômica, seqüência de nucleotídeos, expressão heteróloga e reatividade imunológica da triose fosfato isomerase de Paracoccidioides brasiliensis
Ano de defesa: | 2004 |
---|---|
Autor(a) principal: | |
Orientador(a): | |
Banca de defesa: | , , |
Tipo de documento: | Dissertação |
Tipo de acesso: | Acesso aberto |
Idioma: | por |
Instituição de defesa: |
Universidade Federal de Goiás
|
Programa de Pós-Graduação: |
Programa de Pós-graduação em Medicina Tropical e Saúde Publica (IPTSP)
|
Departamento: |
Instituto de Patologia Tropical e Saúde Pública - IPTSP (RG)
|
País: |
Brasil
|
Palavras-chave em Português: | |
Palavras-chave em Inglês: | |
Área do conhecimento CNPq: | |
Link de acesso: | http://repositorio.bc.ufg.br/tede/handle/tede/3778 |
Resumo: | An antigen of Paracoccidioides brasiliensis (Pb) was gel isolated and characterized. Endoproteinase Lys-C digested peptides of the purified protein which presented, molecular mass of 29-kDa and pI of 5.8, were subjected to sequence analysis of its amino acids. Search at databases comparing the sequence of amino acids from the three peptides of the native protein, revealed strong homology to triosephosphate isomerase (TPI: E.C. 5.3.1.1) from several sources. The complete cDNA and gene encoding PbTPI were obtained and both contained an open reading frame predicted to encode a 249 amino acid protein that presented all the peptides characterized in the native PbTPI. The Pbtpi gene contained 6 exons interrupted by 5 introns. Analysis performed with the deduced PbTPI suggested its usefulness in providing phylogenetic relatedness, as well as evidenced the correlation between the phylogeny provided by the deduced proteins and introns positions in the cognate genes. The immunological reactivity of PbTPI was examined. The complete coding cDNA of PbTPI was over expressed in an Escherichia coli host to produce high levels of recombinant fusion protein with glutathione S-transferase (GST) that has been purified by affinity chromatography. The purified recombinant TPI was recognized by sera of patients with confirmed Paracoccidioidomycosis and not by sera of healthy individuals. Thus, recombinant PbTPI can be a valuable addition to the still small arsenal of P. brasiliensis immunoreactive proteins, which could be tested for incorporation in assays for serodiagnosis of the disease. |
id |
UFG-2_301893108f9946e96858f94ee1cef8e8 |
---|---|
oai_identifier_str |
oai:repositorio.bc.ufg.br:tede/3778 |
network_acronym_str |
UFG-2 |
network_name_str |
Repositório Institucional da UFG |
repository_id_str |
|
spelling |
Soares, Célia Maria de Almeidahttp://lattes.cnpq.br/8539946335852637Soares, Célia Maria de AlmeidaPereira, MaristelaHahn, Rosane Cristinehttp://lattes.cnpq.br/1549739934623931Pereira, Luiz Augusto2014-12-15T17:01:19Z2004-05-03PEREIRA, Luiz Augusto. Identificação proteômica, seqüência de nucleotídeos, expressão heteróloga e reatividade imunológica da triose fosfato isomerase de Paracoccidioides brasiliensis. 2004. 65 f. Dissertação (Mestrado em Medicina Tropical e Saúde Publica) - Universidade Federal de Goiás, Goiânia, 2004.http://repositorio.bc.ufg.br/tede/handle/tede/3778An antigen of Paracoccidioides brasiliensis (Pb) was gel isolated and characterized. Endoproteinase Lys-C digested peptides of the purified protein which presented, molecular mass of 29-kDa and pI of 5.8, were subjected to sequence analysis of its amino acids. Search at databases comparing the sequence of amino acids from the three peptides of the native protein, revealed strong homology to triosephosphate isomerase (TPI: E.C. 5.3.1.1) from several sources. The complete cDNA and gene encoding PbTPI were obtained and both contained an open reading frame predicted to encode a 249 amino acid protein that presented all the peptides characterized in the native PbTPI. The Pbtpi gene contained 6 exons interrupted by 5 introns. Analysis performed with the deduced PbTPI suggested its usefulness in providing phylogenetic relatedness, as well as evidenced the correlation between the phylogeny provided by the deduced proteins and introns positions in the cognate genes. The immunological reactivity of PbTPI was examined. The complete coding cDNA of PbTPI was over expressed in an Escherichia coli host to produce high levels of recombinant fusion protein with glutathione S-transferase (GST) that has been purified by affinity chromatography. The purified recombinant TPI was recognized by sera of patients with confirmed Paracoccidioidomycosis and not by sera of healthy individuals. Thus, recombinant PbTPI can be a valuable addition to the still small arsenal of P. brasiliensis immunoreactive proteins, which could be tested for incorporation in assays for serodiagnosis of the disease.Um antígeno de Paracoccidioides brasiliensis (Pb) foi isolado do gel e caracterizado. Os peptídeos digeridos por Endoproteinase Lys-C da proteína purificada, que apresentou uma massa molecular de 29-kDA e pI de 5.8, foram submetidos à análise da seqüência de aminoácidos. Uma busca em bancos de dados de seqüências de aminoácidos comparados com os três peptídeos da proteína nativa revelou forte homologia com triose fosfato isomerase (TPI: E.C. 5.3.1.1) de vários organismos. O cDNA e o gene completos que codificam para PbTPI foram obtidos, e ambos contém uma provável ORF que codifica para uma proteína com 249 aminoácidos que apresenta todos os peptídeos caracterizados na PbTPI nativa. O gene Pbtpi apresentou 6 exons interrompidos por 5 introns. Análises realizadas com a PbTPI deduzida sugerem sua utilidade em prover relações filogenéticas, como também evidenciou a correlação entre a filogenia gerada pelas proteínas deduzidas e as posições dos introns nos genes cognatos. A reatividade imunológica da PbTPI foi examinada. O cDNA completo que codifica para PbTPI foi altamente expresso no hospedeiro Escherichia coli, produzindo altos níveis de uma proteína recombinante fundida a glutathione S-transferase (GST), que foi purificada por cromatografia de afinidade. A TPI recombinante purificada foi reconhecida por soros de pacientes com paracoccidioidomicose confirmada e não por soros de indivíduos saudáveis. Assim, PbTPI recombinante pode ser uma adição valiosa para o pequeno arsenal de proteínas imunoreativas de P. brasiliensis, que poderiam ser testadas por incorporação em ensaios de sorodiagnóstico da doença.Submitted by Erika Demachki (erikademachki@gmail.com) on 2014-12-15T16:53:37Z No. of bitstreams: 2 Dissertação - Luiz Augusto Pereira - 2004.pdf: 6566857 bytes, checksum: 144c5557e8a138c6a21c528ad0262aa8 (MD5) license_rdf: 23148 bytes, checksum: 9da0b6dfac957114c6a7714714b86306 (MD5)Approved for entry into archive by Erika Demachki (erikademachki@gmail.com) on 2014-12-15T17:01:19Z (GMT) No. of bitstreams: 2 Dissertação - Luiz Augusto Pereira - 2004.pdf: 6566857 bytes, checksum: 144c5557e8a138c6a21c528ad0262aa8 (MD5) license_rdf: 23148 bytes, checksum: 9da0b6dfac957114c6a7714714b86306 (MD5)Made available in DSpace on 2014-12-15T17:01:19Z (GMT). No. of bitstreams: 2 Dissertação - Luiz Augusto Pereira - 2004.pdf: 6566857 bytes, checksum: 144c5557e8a138c6a21c528ad0262aa8 (MD5) license_rdf: 23148 bytes, checksum: 9da0b6dfac957114c6a7714714b86306 (MD5) Previous issue date: 2004-05-03Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior - CAPESapplication/pdfhttp://repositorio.bc.ufg.br/tede/retrieve/13809/Disserta%c3%a7%c3%a3o%20-%20Luiz%20Augusto%20Pereira%20-%202004.pdf.jpgporUniversidade Federal de GoiásPrograma de Pós-graduação em Medicina Tropical e Saúde Publica (IPTSP)UFGBrasilInstituto de Patologia Tropical e Saúde Pública - IPTSP (RG)http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/info:eu-repo/semantics/openAccessParacoccidioides brasiliensisTriose fosfato isomeraseClonagem do gene e análise estruturalProteína recombinanteReatividade imunológicaGene cloning and structural analysisRecombinant proteinImmunological reactivityCIENCIAS BIOLOGICAS::MICROBIOLOGIAIdentificação proteômica, seqüência de nucleotídeos, expressão heteróloga e reatividade imunológica da triose fosfato isomerase de Paracoccidioides brasiliensisProteomic identification, nucleotide sequence, heterologous expression and immunological reactivity of the triosephosphate isomerase of Paracoccidioides brasiliensisinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesis6085308344741430434600600600600-7769011444564556288-38545834699762208122075167498588264571reponame:Repositório Institucional da UFGinstname:Universidade Federal de Goiás (UFG)instacron:UFGLICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-82165http://repositorio.bc.ufg.br/tede/bitstreams/dd9fa9e0-1e41-4e0b-b5c5-dfdae5cf3fd6/downloadbd3efa91386c1718a7f26a329fdcb468MD51CC-LICENSElicense_urllicense_urltext/plain; charset=utf-849http://repositorio.bc.ufg.br/tede/bitstreams/46a27874-c897-449c-80fb-1ef3038bb7db/download4afdbb8c545fd630ea7db775da747b2fMD52license_textlicense_texttext/html; charset=utf-822302http://repositorio.bc.ufg.br/tede/bitstreams/95193dd3-f45c-4e04-a391-239cfa0dfad0/download1e0094e9d8adcf16b18effef4ce7ed83MD53license_rdflicense_rdfapplication/rdf+xml; charset=utf-823148http://repositorio.bc.ufg.br/tede/bitstreams/6ef118b1-004c-471a-b880-21622ca6ad1a/download9da0b6dfac957114c6a7714714b86306MD54ORIGINALDissertação - Luiz Augusto Pereira - 2004.pdfDissertação - Luiz Augusto Pereira - 2004.pdfapplication/pdf6566857http://repositorio.bc.ufg.br/tede/bitstreams/75d6e20b-c77d-4dff-a628-93c8685b925a/download144c5557e8a138c6a21c528ad0262aa8MD55TEXTDissertação - Luiz Augusto Pereira - 2004.pdf.txtDissertação - Luiz Augusto Pereira - 2004.pdf.txtExtracted Texttext/plain84331http://repositorio.bc.ufg.br/tede/bitstreams/9bf9e760-fec5-4e43-a132-e132781f07cb/downloade28f0540bd3042cbbd1de47c496e0009MD56THUMBNAILDissertação - Luiz Augusto Pereira - 2004.pdf.jpgDissertação - Luiz Augusto Pereira - 2004.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg2640http://repositorio.bc.ufg.br/tede/bitstreams/53882048-cae0-4080-921a-71bfbbe1ede5/downloadbcd1b51c5b86816c34f240602668a2c0MD57tede/37782014-12-16 03:03:51.375http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/Acesso Abertoopen.accessoai:repositorio.bc.ufg.br:tede/3778http://repositorio.bc.ufg.br/tedeRepositório InstitucionalPUBhttp://repositorio.bc.ufg.br/oai/requesttasesdissertacoes.bc@ufg.bropendoar:2014-12-16T05:03:51Repositório Institucional da UFG - Universidade Federal de Goiás (UFG)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 |
dc.title.por.fl_str_mv |
Identificação proteômica, seqüência de nucleotídeos, expressão heteróloga e reatividade imunológica da triose fosfato isomerase de Paracoccidioides brasiliensis |
dc.title.alternative.eng.fl_str_mv |
Proteomic identification, nucleotide sequence, heterologous expression and immunological reactivity of the triosephosphate isomerase of Paracoccidioides brasiliensis |
title |
Identificação proteômica, seqüência de nucleotídeos, expressão heteróloga e reatividade imunológica da triose fosfato isomerase de Paracoccidioides brasiliensis |
spellingShingle |
Identificação proteômica, seqüência de nucleotídeos, expressão heteróloga e reatividade imunológica da triose fosfato isomerase de Paracoccidioides brasiliensis Pereira, Luiz Augusto Paracoccidioides brasiliensis Triose fosfato isomerase Clonagem do gene e análise estrutural Proteína recombinante Reatividade imunológica Gene cloning and structural analysis Recombinant protein Immunological reactivity CIENCIAS BIOLOGICAS::MICROBIOLOGIA |
title_short |
Identificação proteômica, seqüência de nucleotídeos, expressão heteróloga e reatividade imunológica da triose fosfato isomerase de Paracoccidioides brasiliensis |
title_full |
Identificação proteômica, seqüência de nucleotídeos, expressão heteróloga e reatividade imunológica da triose fosfato isomerase de Paracoccidioides brasiliensis |
title_fullStr |
Identificação proteômica, seqüência de nucleotídeos, expressão heteróloga e reatividade imunológica da triose fosfato isomerase de Paracoccidioides brasiliensis |
title_full_unstemmed |
Identificação proteômica, seqüência de nucleotídeos, expressão heteróloga e reatividade imunológica da triose fosfato isomerase de Paracoccidioides brasiliensis |
title_sort |
Identificação proteômica, seqüência de nucleotídeos, expressão heteróloga e reatividade imunológica da triose fosfato isomerase de Paracoccidioides brasiliensis |
author |
Pereira, Luiz Augusto |
author_facet |
Pereira, Luiz Augusto |
author_role |
author |
dc.contributor.advisor1.fl_str_mv |
Soares, Célia Maria de Almeida |
dc.contributor.advisor1Lattes.fl_str_mv |
http://lattes.cnpq.br/8539946335852637 |
dc.contributor.referee1.fl_str_mv |
Soares, Célia Maria de Almeida |
dc.contributor.referee2.fl_str_mv |
Pereira, Maristela |
dc.contributor.referee3.fl_str_mv |
Hahn, Rosane Cristine |
dc.contributor.authorLattes.fl_str_mv |
http://lattes.cnpq.br/1549739934623931 |
dc.contributor.author.fl_str_mv |
Pereira, Luiz Augusto |
contributor_str_mv |
Soares, Célia Maria de Almeida Soares, Célia Maria de Almeida Pereira, Maristela Hahn, Rosane Cristine |
dc.subject.por.fl_str_mv |
Paracoccidioides brasiliensis Triose fosfato isomerase Clonagem do gene e análise estrutural Proteína recombinante Reatividade imunológica |
topic |
Paracoccidioides brasiliensis Triose fosfato isomerase Clonagem do gene e análise estrutural Proteína recombinante Reatividade imunológica Gene cloning and structural analysis Recombinant protein Immunological reactivity CIENCIAS BIOLOGICAS::MICROBIOLOGIA |
dc.subject.eng.fl_str_mv |
Gene cloning and structural analysis Recombinant protein Immunological reactivity |
dc.subject.cnpq.fl_str_mv |
CIENCIAS BIOLOGICAS::MICROBIOLOGIA |
description |
An antigen of Paracoccidioides brasiliensis (Pb) was gel isolated and characterized. Endoproteinase Lys-C digested peptides of the purified protein which presented, molecular mass of 29-kDa and pI of 5.8, were subjected to sequence analysis of its amino acids. Search at databases comparing the sequence of amino acids from the three peptides of the native protein, revealed strong homology to triosephosphate isomerase (TPI: E.C. 5.3.1.1) from several sources. The complete cDNA and gene encoding PbTPI were obtained and both contained an open reading frame predicted to encode a 249 amino acid protein that presented all the peptides characterized in the native PbTPI. The Pbtpi gene contained 6 exons interrupted by 5 introns. Analysis performed with the deduced PbTPI suggested its usefulness in providing phylogenetic relatedness, as well as evidenced the correlation between the phylogeny provided by the deduced proteins and introns positions in the cognate genes. The immunological reactivity of PbTPI was examined. The complete coding cDNA of PbTPI was over expressed in an Escherichia coli host to produce high levels of recombinant fusion protein with glutathione S-transferase (GST) that has been purified by affinity chromatography. The purified recombinant TPI was recognized by sera of patients with confirmed Paracoccidioidomycosis and not by sera of healthy individuals. Thus, recombinant PbTPI can be a valuable addition to the still small arsenal of P. brasiliensis immunoreactive proteins, which could be tested for incorporation in assays for serodiagnosis of the disease. |
publishDate |
2004 |
dc.date.issued.fl_str_mv |
2004-05-03 |
dc.date.accessioned.fl_str_mv |
2014-12-15T17:01:19Z |
dc.type.status.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/publishedVersion |
dc.type.driver.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/masterThesis |
format |
masterThesis |
status_str |
publishedVersion |
dc.identifier.citation.fl_str_mv |
PEREIRA, Luiz Augusto. Identificação proteômica, seqüência de nucleotídeos, expressão heteróloga e reatividade imunológica da triose fosfato isomerase de Paracoccidioides brasiliensis. 2004. 65 f. Dissertação (Mestrado em Medicina Tropical e Saúde Publica) - Universidade Federal de Goiás, Goiânia, 2004. |
dc.identifier.uri.fl_str_mv |
http://repositorio.bc.ufg.br/tede/handle/tede/3778 |
identifier_str_mv |
PEREIRA, Luiz Augusto. Identificação proteômica, seqüência de nucleotídeos, expressão heteróloga e reatividade imunológica da triose fosfato isomerase de Paracoccidioides brasiliensis. 2004. 65 f. Dissertação (Mestrado em Medicina Tropical e Saúde Publica) - Universidade Federal de Goiás, Goiânia, 2004. |
url |
http://repositorio.bc.ufg.br/tede/handle/tede/3778 |
dc.language.iso.fl_str_mv |
por |
language |
por |
dc.relation.program.fl_str_mv |
6085308344741430434 |
dc.relation.confidence.fl_str_mv |
600 600 600 600 |
dc.relation.department.fl_str_mv |
-7769011444564556288 |
dc.relation.cnpq.fl_str_mv |
-3854583469976220812 |
dc.relation.sponsorship.fl_str_mv |
2075167498588264571 |
dc.rights.driver.fl_str_mv |
http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/ info:eu-repo/semantics/openAccess |
rights_invalid_str_mv |
http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/ |
eu_rights_str_mv |
openAccess |
dc.format.none.fl_str_mv |
application/pdf |
dc.publisher.none.fl_str_mv |
Universidade Federal de Goiás |
dc.publisher.program.fl_str_mv |
Programa de Pós-graduação em Medicina Tropical e Saúde Publica (IPTSP) |
dc.publisher.initials.fl_str_mv |
UFG |
dc.publisher.country.fl_str_mv |
Brasil |
dc.publisher.department.fl_str_mv |
Instituto de Patologia Tropical e Saúde Pública - IPTSP (RG) |
publisher.none.fl_str_mv |
Universidade Federal de Goiás |
dc.source.none.fl_str_mv |
reponame:Repositório Institucional da UFG instname:Universidade Federal de Goiás (UFG) instacron:UFG |
instname_str |
Universidade Federal de Goiás (UFG) |
instacron_str |
UFG |
institution |
UFG |
reponame_str |
Repositório Institucional da UFG |
collection |
Repositório Institucional da UFG |
bitstream.url.fl_str_mv |
http://repositorio.bc.ufg.br/tede/bitstreams/dd9fa9e0-1e41-4e0b-b5c5-dfdae5cf3fd6/download http://repositorio.bc.ufg.br/tede/bitstreams/46a27874-c897-449c-80fb-1ef3038bb7db/download http://repositorio.bc.ufg.br/tede/bitstreams/95193dd3-f45c-4e04-a391-239cfa0dfad0/download http://repositorio.bc.ufg.br/tede/bitstreams/6ef118b1-004c-471a-b880-21622ca6ad1a/download http://repositorio.bc.ufg.br/tede/bitstreams/75d6e20b-c77d-4dff-a628-93c8685b925a/download http://repositorio.bc.ufg.br/tede/bitstreams/9bf9e760-fec5-4e43-a132-e132781f07cb/download http://repositorio.bc.ufg.br/tede/bitstreams/53882048-cae0-4080-921a-71bfbbe1ede5/download |
bitstream.checksum.fl_str_mv |
bd3efa91386c1718a7f26a329fdcb468 4afdbb8c545fd630ea7db775da747b2f 1e0094e9d8adcf16b18effef4ce7ed83 9da0b6dfac957114c6a7714714b86306 144c5557e8a138c6a21c528ad0262aa8 e28f0540bd3042cbbd1de47c496e0009 bcd1b51c5b86816c34f240602668a2c0 |
bitstream.checksumAlgorithm.fl_str_mv |
MD5 MD5 MD5 MD5 MD5 MD5 MD5 |
repository.name.fl_str_mv |
Repositório Institucional da UFG - Universidade Federal de Goiás (UFG) |
repository.mail.fl_str_mv |
tasesdissertacoes.bc@ufg.br |
_version_ |
1798045091662659584 |