Fracionamento do veneno da Apis mellifera utilizando membranas de ultrafiltração de celulose regenerada de 10 KDA

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2015
Autor(a) principal: Júlio César Moreira de Brito
Orientador(a): Katia Cecilia de Souza Figueiredo
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Dissertação
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Universidade Federal de Minas Gerais
Programa de Pós-Graduação: Não Informado pela instituição
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Palavras-chave em Português:
Link de acesso: http://hdl.handle.net/1843/BUBD-A3CGCY
Resumo: O veneno da Apis mellifera é uma mistura de diversos peptídeos e carboidratos cujos principais compostos são: melitina, fosfolipase A2, apamina, secapina, tertiapina, adolapina, peptídeo MCD, hialuronidase e fosfomonoesterases. Alguns destes componentes associados e/ou isolados apresentam atividades farmacológicas e seu uso na terapêutica vem aumentando nos últimos anos. Porém algumas de suas substâncias apresentam alergenicidade, o que o torna um composto com elevado potencial alergênico. A melitina e a fosfolipase A2 são os peptídeos mais presentes no veneno e ambos podem representar aproximadamente 70% da sua massa seca. As enzimas fosfolipase A2 (19 kDa), hialuronidase (38 kDa) e fosfomonoesterase (38 kDa) são as substâncias mais alergênicas presentes no veneno e estas apresentam uma massa molecular muito superior à da grande maioria dos peptídeos presentes no veneno, como a melitina (2,84 kDa). Dessa forma, o objetivo deste trabalho foi obter uma fração com uma menor concentração destes componentes mais alergênicos utilizando a ultrafiltração com membrana de celulose regenerada de 10 kDa. Os resultados indicaram uma permeabilidade hidráulica de aproximadamente 70% do valor apontado pelo fabricante da membrana e com valores da fisissorção da membrana confirmando os resultados obtidos na microscopia eletrônica de varredura. Os parâmetros de processos foram estabelecidos tendo fluxos limites de permeado do veneno apresentado valores de 115, 85 e 50 kg/m2.h para as concentrações de 10, 30 e 50 g/L Na concentração de apitoxina de 1 g/L o produto permeado foi caracterizado e apresentou uma melhor permeação para a melitina, cerca de 60%, e uma maior retenção para a fosfolipase A2, cerca de 60%. A enzima fosfolipase A2 presente no permeado apresentou-se de forma inativa. Desta forma, a ultrafiltração mostrou-se um processo potencial para ser utilizado na redução dos maiores alergênicos da apitoxina.
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As enzimas fosfolipase A2 (19 kDa), hialuronidase (38 kDa) e fosfomonoesterase (38 kDa) são as substâncias mais alergênicas presentes no veneno e estas apresentam uma massa molecular muito superior à da grande maioria dos peptídeos presentes no veneno, como a melitina (2,84 kDa). Dessa forma, o objetivo deste trabalho foi obter uma fração com uma menor concentração destes componentes mais alergênicos utilizando a ultrafiltração com membrana de celulose regenerada de 10 kDa. Os resultados indicaram uma permeabilidade hidráulica de aproximadamente 70% do valor apontado pelo fabricante da membrana e com valores da fisissorção da membrana confirmando os resultados obtidos na microscopia eletrônica de varredura. Os parâmetros de processos foram estabelecidos tendo fluxos limites de permeado do veneno apresentado valores de 115, 85 e 50 kg/m2.h para as concentrações de 10, 30 e 50 g/L Na concentração de apitoxina de 1 g/L o produto permeado foi caracterizado e apresentou uma melhor permeação para a melitina, cerca de 60%, e uma maior retenção para a fosfolipase A2, cerca de 60%. A enzima fosfolipase A2 presente no permeado apresentou-se de forma inativa. Desta forma, a ultrafiltração mostrou-se um processo potencial para ser utilizado na redução dos maiores alergênicos da apitoxina.The venom from Apis mellifera is a mixture of several peptides and carbohydrates whose main compounds are melittin, phospholipase A2, apamin, secapin, tertiapin, adolapin, MCD peptide, hyaluronidase and fosfomonoesterases. Some of these components have pharmacological applications and their use in therapy has been increasing in recent years. At the same time, some of these components have allergenicity, and their presence can result in compounds with high allergenic potential. Melittin and phospholipase A2 are the most numerous peptides present in Apis mellifera venom and together may constitute approximately 70% of its dry weight. Phospholipase A2 e (19 kDa), hyaluronidase (38 kDa) and phosphomonoesterase (38 kDa) are the most allergenic substances present and each has a molecular mass greater than the great majority of peptides present in the venom, such as melittin (2.84 kDa). A reduction of the prevalence of these allergenic compounds was obtained using ultrafiltration with 10 kDa membranes of regenerated cellulose. These membranes showed a hydraulic permeability value 30% below the levels defined by the membrane manufacturer. The values obtained in N2 physisorption corroborated the results of the images obtained using scanning electron microscopy. Established process parameters tested limited flows to bee venom of 115, 85 and 50 kg/m2.h for concentrations of 10, 30 and 50 g/L respectively. The apitoxin concentration of 1 g/L was measured and showed a better permeability for melittin, approximately 60%, and a better retention of phospholipase A2, at approximately 60%. The phospholipase A2 present in the permeate showed no activity, evidence of a possible denaturation of this enzyme due to its passage through the membrane pores. This experiment showed ultrafiltration to be an effective technique for the reduction of major apitoxin allergens.Universidade Federal de Minas GeraisUFMGEngenharia quimicaUltrafiltraçãoApitoxinaMelitinaMembranaFosfolipase A2Fracionamento do veneno da Apis mellifera utilizando membranas de ultrafiltração de celulose regenerada de 10 KDAinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisinfo:eu-repo/semantics/openAccessporreponame:Repositório Institucional da UFMGinstname:Universidade Federal de Minas Gerais (UFMG)instacron:UFMGORIGINALdisserta__o_mestrado____j_lio_c_sar_moreira_de_brito.pdfapplication/pdf7609301https://repositorio.ufmg.br/bitstream/1843/BUBD-A3CGCY/1/disserta__o_mestrado____j_lio_c_sar_moreira_de_brito.pdfba6eca63e34ebd051156b6a5ffce3528MD51TEXTdisserta__o_mestrado____j_lio_c_sar_moreira_de_brito.pdf.txtdisserta__o_mestrado____j_lio_c_sar_moreira_de_brito.pdf.txtExtracted texttext/plain130944https://repositorio.ufmg.br/bitstream/1843/BUBD-A3CGCY/2/disserta__o_mestrado____j_lio_c_sar_moreira_de_brito.pdf.txt072177950c60cf191ecdcb8e28db3b47MD521843/BUBD-A3CGCY2019-11-14 18:23:19.086oai:repositorio.ufmg.br:1843/BUBD-A3CGCYRepositório de PublicaçõesPUBhttps://repositorio.ufmg.br/oaiopendoar:2019-11-14T21:23:19Repositório Institucional da UFMG - Universidade Federal de Minas Gerais (UFMG)false
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