Análise in silico das mutações da proteína nsp1 do severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 no contexto brasileiro

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2026
Autor(a) principal: JANUÁRIO, Caio Andrey Bezerra
Orientador(a): PAIVA JUNIOR, Sérgio de Sá Leitão
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Dissertação
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Universidade Federal de Pernambuco
Programa de Pós-Graduação: Programa de Pos Graduacao em Genetica e Biologia Molecular
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Brasil
Palavras-chave em Português:
SARS-CoV-2
NSP1
Mutações
Bioinformática
Brasil
Estabilidade proteica
Link de acesso: https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/69365
Resumo: A pandemia de COVID-19, causada pelo SARS-CoV-2, destacou a importância de compreender os mecanismos moleculares associados à virulência e evasão imunológica do vírus. Entre as proteínas não estruturais, a NSP1 exerce papel essencial na inibição da tradução de RNAm celulares e na supressão da resposta imune inata, sendo, portanto, um alvo chave para estudos de patogênese e desenvolvimento de terapias antivirais. Este estudo investigou a presença e os impactos funcionais de mutações na NSP1 do SARS-CoV-2 em amostras brasileiras, utilizando uma abordagem bioinformática integrada. Foram analisadas 2.269 sequências genômicas obtidas do banco de dados GISAID, coletadas entre os anos de 2020 e junho de 2024, representando diversos estados do país. As mutações foram identificadas pelo servidor CoVsurver, seguidas por análise de estabilidade proteica (MUpro, Dynamut2 e Maestro). O impacto funcional foi avaliado pelo MutPred2, considerando alterações em motivos funcionais e mecanismos moleculares. Foram detectadas 1.499 mutações em 789 amostras (34,8%), frequência superior à relatada em estudos prévios que indicavam alta conservação da NSP1. As mutações mais prevalentes foram K47R e S135R, frequentemente co-ocorrentes, sugerindo vantagem seletiva. A análise estrutural indicou que a maioria das substituições causa desestabilização da proteína, com destaque para K47R, L18F, R73H e R77Q. Já as mutações G98V, R171L e V121F apresentaram maior predição de impacto funcional, possivelmente afetando a interação da NSP1 com o ribossomo 40S e sua capacidade de bloqueio seletivo da tradução de mRNAs celulares. Os padrões de co-ocorrência mutacional sugerem redes de interações compensatórias que mantêm a funcionalidade essencial da NSP1, enquanto modulam aspectos de sua atividade imunomodulatória. Esses achados ampliam o conhecimento sobre a diversidade genética e funcional da NSP1 no contexto brasileiro, fornecendo bases para o desenvolvimento de estratégias terapêuticas antivirais e refinamento de abordagens vacinais, especialmente importantes considerando a contínua evolução viral e suas implicações para a saúde pública.
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Entre as proteínas não estruturais, a NSP1 exerce papel essencial na inibição da tradução de RNAm celulares e na supressão da resposta imune inata, sendo, portanto, um alvo chave para estudos de patogênese e desenvolvimento de terapias antivirais. Este estudo investigou a presença e os impactos funcionais de mutações na NSP1 do SARS-CoV-2 em amostras brasileiras, utilizando uma abordagem bioinformática integrada. Foram analisadas 2.269 sequências genômicas obtidas do banco de dados GISAID, coletadas entre os anos de 2020 e junho de 2024, representando diversos estados do país. As mutações foram identificadas pelo servidor CoVsurver, seguidas por análise de estabilidade proteica (MUpro, Dynamut2 e Maestro). O impacto funcional foi avaliado pelo MutPred2, considerando alterações em motivos funcionais e mecanismos moleculares. Foram detectadas 1.499 mutações em 789 amostras (34,8%), frequência superior à relatada em estudos prévios que indicavam alta conservação da NSP1. 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Esses achados ampliam o conhecimento sobre a diversidade genética e funcional da NSP1 no contexto brasileiro, fornecendo bases para o desenvolvimento de estratégias terapêuticas antivirais e refinamento de abordagens vacinais, especialmente importantes considerando a contínua evolução viral e suas implicações para a saúde pública.The COVID-19 pandemic, caused by SARS-CoV-2, has highlighted the importance of understanding the molecular mechanisms linked to viral virulence and immune evasion. Among the non-structural proteins, NSP1 plays a central role in inhibiting host mRNA translation and in suppressing the innate immune response, and is therefore a key target for studies on pathogenesis and the development of antiviral therapies. This study investigated the presence and functional impact of mutations in SARS-CoV-2 NSP1 in Brazilian samples using an integrated bioinformatics approach. A total of 2,269 genomic sequences from the GISAID database were analyzed, collected between 2020 and June 2024 and representing several Brazilian states. Mutations were identified using the CoVsurver server, followed by protein stability analysis (MUpro, Dynamut2, and Maestro). Functional impact was assessed with MutPred2, considering changes in functional motifs and molecular mechanisms. A total of 1,499 mutations were detected in 789 samples (34.8%), a frequency higher than that reported in earlier studies that indicated high conservation of NSP1. The most prevalent mutations were K47R and S135R, often co-occurring, suggesting selective advantage. Structural analysis indicated that most substitutions lead to protein destabilization, notably K47R, L18F, R73H, and R77Q. Mutations G98V, R171L, and V121F showed the highest predicted functional impact, possibly affecting NSP1 interaction with the 40S ribosome and its ability to selectively block translation of host mRNAs. Co-occurrence patterns suggest networks of compensatory interactions that preserve the essential function of NSP1 while modulating its immunomodulatory activity. These findings expand knowledge on the genetic and functional diversity of NSP1 in the Brazilian context and provide a basis for the development of antiviral therapeutic strategies and refinement of vaccination approaches, which is especially relevant given the continued viral evolution and its implications for public health.porUniversidade Federal de PernambucoPrograma de Pos Graduacao em Genetica e Biologia MolecularUFPEBrasilhttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/info:eu-repo/semantics/openAccessSARS-CoV-2NSP1MutaçõesBioinformáticaBrasilEstabilidade proteicaAnálise in silico das mutações da proteína nsp1 do severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 no contexto brasileiroinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesismestradoreponame:Repositório Institucional da UFPEinstname:Universidade Federal de Pernambuco (UFPE)instacron:UFPETEXTDISSERTAÇÃO Caio Andrey Bezerra Januário.pdf.txtDISSERTAÇÃO Caio Andrey Bezerra Januário.pdf.txtExtracted texttext/plain113375https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/69365/3/DISSERTA%c3%87%c3%83O%20Caio%20Andrey%20Bezerra%20Janu%c3%a1rio.pdf.txt6fc93d14fee4966dee6dd6ceb9cd3b63MD53THUMBNAILDISSERTAÇÃO Caio Andrey Bezerra Januário.pdf.jpgDISSERTAÇÃO Caio Andrey Bezerra Januário.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1270https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/69365/4/DISSERTA%c3%87%c3%83O%20Caio%20Andrey%20Bezerra%20Janu%c3%a1rio.pdf.jpg7f9cd1d5b53c9a12a51c7f2b5814bb8bMD54ORIGINALDISSERTAÇÃO Caio Andrey Bezerra Januário.pdfDISSERTAÇÃO Caio Andrey Bezerra Januário.pdfapplication/pdf5310717https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/69365/1/DISSERTA%c3%87%c3%83O%20Caio%20Andrey%20Bezerra%20Janu%c3%a1rio.pdf8d4e182b776058250e53584bfcbca361MD51LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; 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