Imobilização de α-amilase em fibras de álcool polivinílico via electrospinning e sua atividade em diferentes substratos

• Ano de defesa: 2018
• Autor(a) principal: Porto, Mariana Dias Antunes
• Orientador(a): Dias, Alvaro Renato Guerra
• Tipo de documento: Tese
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Instituição de defesa: Universidade Federal de Pelotas
• Programa de Pós-Graduação: Programa de Pós-Graduação em Ciência e Tecnologia de Alimentos
• Departamento: Faculdade de Agronomia Eliseu Maciel
• País: Brasil
• Palavras-chave em Português: Imobilização enzimática; Alfa-amilase; Substratos de amido
• Área do conhecimento CNPq: CNPQ::CIENCIAS AGRARIAS::CIENCIA E TECNOLOGIA DE ALIMENTOS
• Link de acesso: http://guaiaca.ufpel.edu.br/handle/prefix/4311

A α-amilase é uma enzima muito utilizada na indústria alimentícia, porém, existem alguns fatores que podem afetar a sua eficiência e estabilidade, assim a imobilização surge como uma alternativa. O electrospinning está emergindo como uma tecnologia promissora para a imobilização de enzimas onde diversos polímeros podem ser utilizados. O álcool polivinílico (PVA) possui boas características para utilização como suporte na imobilização de enzimas, pois possui boas propriedades para produção de fibras por electrospinning, é biodegradável, biocompatível, entre outros. No entanto, as fibras elaboradas com PVA apresentam baixa estabilidade térmica. Visando aumentar a sua estabilidade térmica, a utilização de um agente de reticulação, como o glutaraldeído em fase de vapor, tem sido sugerida. O objetivo do estudo foi imobilizar α-amilase em fibras de PVA via electrospinning e aplicá-la em substratos de amido de milho, trigo germinado e trigo não germinado. Para tanto, soluções de PVA 8 % (p/v) foram adicionadas de α-amilase nas concentrações de 1, 1,5 e 2 % (p/v) e produzidas fibras ultrafinas via electrospinning. As fibras foram avaliadas quanto a morfologia e distribuição de tamanho, grupos funcionais e cadeia, atividade enzimática, capacidade de carregamento e estabilidade a diferentes temperaturas e pH’s. Em outra etapa foi realizada a reticulação com glutaraldeído em fase de vapor, nos tempos de 1, 2, 3 e 4 horas de exposição, utilizando as fibras com 1,5 % de α-amilase. Após a reticulação as fibras foram avaliadas quanto a morfologia, atividade enzimática e análise termogravimétrica. Os resultados mostraram que a incorporação da enzima ocasionou uma leve mudança na morfologia das fibras, apresentando fibras mais achatadas e espessas com o aumento da concentração da enzima. Os diâmetros médios variaram de 187 a 282 nm. Os espectros de FTIR indicaram que a enzima foi incorporada nas fibras. O PVA exibiu alta capacidade de carregamento para α-amilase em todas as concentrações testadas, mostrando ser um bom suporte para imobilização de enzimas. A imobilização enzimática melhorou a estabilidade da α-amilase em uma ampla faixa de temperatura e pH. O amido de trigo germinado apresentou maior valor de atividade enzimática, nas diferentes temperaturas e pH’s, apresentando um grande potencial para aplicação na hidrólise com α-amilase. Após a reticulação, a morfologia das fibras apresentou uma estrutura mais densa e compacta entre as fibras, resultado da interação química do glutaraldeído com o PVA e a α-amilase. Observou-se também uma diminuição da atividade enzimática após os diferentes tempos de exposição ao vapor de glutaraldeído. A análise de TGA apresentou um aumento da temperatura de decomposição inicial para as fibras, demonstrando uma maior estabilidade térmica das fibras reticuladas. A partir dos resultados obtidos é possível concluir que as membranas de PVA com α-amilase imobilizada 7 apresentaram boas características para utilização na hidrólise do amido de diferentes fontes.