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Expressão heteróloga da toxina Cry 11Aa de Bacillus thuringiensis (Berliner, 1919) var. israelensis em Escherichia coli (Escherich, 1885), visando o controle biológico

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2013
Autor(a) principal: Lara, Ana Paula de Souza Stori de
Orientador(a): Leite, Fabio Pereira Leivas
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Dissertação
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Universidade Federal de Pelotas
Programa de Pós-Graduação: Programa de Pós-Graduação em Parasitologia
Departamento: Biologia
País: BR
Palavras-chave em Português:
Bacillus thuringiensis
Culex quinquefaciatus
Proteína Cry 11Aa
Western blot
Delta-endotoxinas
Palavras-chave em Inglês:
Bacillus thuringiensis
Culex quinquefaciatus
Protein Cry 11Aa
Western blot
Delta-endotoxin
Área do conhecimento CNPq:
CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::PARASITOLOGIA
Link de acesso: https://guaiaca.ufpel.edu.br/handle/123456789/2322
Resumo: Bacillus thuringiensis (Bt) is a Gram-positive bacteria, ubiquitous, facultative anaerobic, and form spores. During sporulation produce a parasporal crystals inclusion. Within these inclusions there are δ-endotoxin proteins well known for its insecticides proprieties. Among them, the Cry (crystal) is wide employed for biological control of plagues. The δ-endotoxin has an advantage of been more specific than chemical insecticides, thus been consider more favorable for the environment. The aim of this study was to obtain the Cry 11Aa recombinant protein of Bacillus thuringiensis var. israelensis in Escherichia coli, active for use in biocontrol. Two expression E. coli strains were tested: BL 21 (DE3) C41 and BL 21 (DE3) Ril. The protein Cry 11Aa was expressed and secreted in a soluble form by the two strains. The expression was demonstrated by Western Blot using anti-histidin monoclonal antibody. The strain BL 21 (DE3) C41 express the protein Cry 11Aa ~3.6 times more than the strain Rill, and showed a biologic efficiency of 95% of mortality for Culex quinquefaciatus larvae. The data obtained in this study suggest that the protein recombinant Cry 11Aa expressed in E. coli has a potential to be used in biological control.
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spelling 2014-08-20T14:31:29Z2013-07-052014-08-20T14:31:29Z2013-03-08LARA, Ana Paula de Souza Stori de. Expressão heteróloga da toxina Cry 11Aa de Bacillus thuringiensis (Berliner, 1919) var. israelensis em Escherichia coli (Escherich, 1885), visando o controle biológico. 2013. 103 f. Dissertação (Mestrado em Biologia) - Universidade Federal de Pelotas, Pelotas, 2013.https://guaiaca.ufpel.edu.br/handle/123456789/2322Bacillus thuringiensis (Bt) is a Gram-positive bacteria, ubiquitous, facultative anaerobic, and form spores. During sporulation produce a parasporal crystals inclusion. Within these inclusions there are δ-endotoxin proteins well known for its insecticides proprieties. Among them, the Cry (crystal) is wide employed for biological control of plagues. The δ-endotoxin has an advantage of been more specific than chemical insecticides, thus been consider more favorable for the environment. The aim of this study was to obtain the Cry 11Aa recombinant protein of Bacillus thuringiensis var. israelensis in Escherichia coli, active for use in biocontrol. Two expression E. coli strains were tested: BL 21 (DE3) C41 and BL 21 (DE3) Ril. The protein Cry 11Aa was expressed and secreted in a soluble form by the two strains. The expression was demonstrated by Western Blot using anti-histidin monoclonal antibody. The strain BL 21 (DE3) C41 express the protein Cry 11Aa ~3.6 times more than the strain Rill, and showed a biologic efficiency of 95% of mortality for Culex quinquefaciatus larvae. The data obtained in this study suggest that the protein recombinant Cry 11Aa expressed in E. coli has a potential to be used in biological control.Bacillus thuringiensis (Bt) é uma bactéria Gram-positiva, de ocorrência ubíqua, anaeróbica facultativa, formadora de esporos. Produz cristais, como inclusões parasporal durante a esporulação. Estas inclusões contêm proteínas chamadas de δ-endotoxinas, que são bem conhecidas pelas suas propriedades inseticidas. Dentre elas as toxinas Cry (crystal) são largamente empregadas no controle biológico de pragas. As δ-endotoxinas têm a vantagem de serem mais específicos do que os inseticidas químicos sintéticos, portanto, são considerados como agentes de controles favoráveis ao meio ambiente. O objetivo deste estudo foi a obtenção da proteína Cry 11Aa recombinante de Bacillus thuringiensis var. israelensis em Escherichia coli, ativa, para utilização no controle biológico.Duas cepas de E. coli de expressão foram testadas: BL 21 (DE3) C41 e BL 21 (DE3) Ril. A proteína Cry 11Aa foi expressa e secretada na forma solúvel pelas duas cepas. A expressão foi demonstrada por Western blot utilizando-se anticorpo monoclonal anti-histidina. A cepa BL 21 (DE3) C41 expressou a proteína Cry 11Aa ~3.6 vezes mais que a cepa BL 21 (DE3) Ril, e apresentou, em teste biológico, uma eficácia de 95% de mortalidade sobre larvas de Culex quinquefaciatus. Com os dados obtidos neste trabalho podemos sugerir que a proteína recombinante Cry 11Aa expressa em E. coli é um potencial candidato para ser utilizado no controle biológico.application/pdfporUniversidade Federal de PelotasPrograma de Pós-Graduação em ParasitologiaUFPelBRBiologiaBacillus thuringiensisCulex quinquefaciatusProteína Cry 11AaWestern blotDelta-endotoxinasBacillus thuringiensisCulex quinquefaciatusProtein Cry 11AaWestern blotDelta-endotoxinCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::PARASITOLOGIAExpressão heteróloga da toxina Cry 11Aa de Bacillus thuringiensis (Berliner, 1919) var. israelensis em Escherichia coli (Escherich, 1885), visando o controle biológicoExpressão heteróloga da toxina Cry 11Aa de Bacillus thuringiensis (Berliner, 1919) var. israelensis em Escherichia coli (Escherich, 1885), visando o controle biológicoinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesishttp://lattes.cnpq.br/1520994360517284http://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4763076J5Leite, Fabio Pereira LeivasLara, Ana Paula de Souza Stori deinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositório Institucional da UFPel - Guaiacainstname:Universidade Federal de Pelotas (UFPEL)instacron:UFPELORIGINALdissertacao_ana_paula_de_lara.pdfapplication/pdf4627911http://guaiaca.ufpel.edu.br/xmlui/bitstream/123456789/2322/1/dissertacao_ana_paula_de_lara.pdf887ee69dd56b73509c1a603e3b25aebdMD51open accessTEXTdissertacao_ana_paula_de_lara.pdf.txtdissertacao_ana_paula_de_lara.pdf.txtExtracted Texttext/plain75362http://guaiaca.ufpel.edu.br/xmlui/bitstream/123456789/2322/2/dissertacao_ana_paula_de_lara.pdf.txt92069c16bf583d0cd8db0b67493e91b2MD52open accessTHUMBNAILdissertacao_ana_paula_de_lara.pdf.jpgdissertacao_ana_paula_de_lara.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1682http://guaiaca.ufpel.edu.br/xmlui/bitstream/123456789/2322/3/dissertacao_ana_paula_de_lara.pdf.jpg99282a51ebb750c3c729fe24d372bb4fMD53open access123456789/23222019-09-27 10:51:16.333open accessoai:guaiaca.ufpel.edu.br:123456789/2322Repositório InstitucionalPUBhttp://repositorio.ufpel.edu.br/oai/requestrippel@ufpel.edu.br || repositorio@ufpel.edu.br || aline.batista@ufpel.edu.bropendoar:2019-09-27T13:51:16Repositório Institucional da UFPel - Guaiaca - Universidade Federal de Pelotas (UFPEL)false
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