Modelagem matemática da atividade de uridililtransferase da proteína GlnD de Escherichia coli

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2015
Autor(a) principal: Mallmann, Edgar
Orientador(a): Mitchell, David Alexander, 1952-
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Dissertação
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Não Informado pela instituição
Programa de Pós-Graduação: Não Informado pela instituição
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Palavras-chave em Português:
Bioquímica
Cinética de enzimas
Escherichia coli
Link de acesso: http://hdl.handle.net/1884/40254
Resumo: Orientador : Prof. Dr. David A. Mitchell
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spelling Mallmann, EdgarHuergo, Luciano FernandesLenzi, Marcelo KaminskiUniversidade Federal do Paraná. Setor de Ciências Biológicas. Programa de Pós-Graduação em Ciências (Bioquímica)Mitchell, David Alexander, 1952-2015-11-30T17:13:36Z2015-11-30T17:13:36Z2015http://hdl.handle.net/1884/40254Orientador : Prof. Dr. David A. MitchellCo-orientador : Prof. Dr. Luciano F. HuergoCo-orientador : Prof. Dr. Marcelo K. LenziDissertação (mestrado) - Universidade Federal do Paraná, Setor de Ciências Biológicas, Programa de Pós-Graduação em Ciências : Bioquímica. Defesa: Curitiba, 25/06/2015Inclui referências : f. 97-100Resumo: UTase é uma enzima regulatória em Escherichia coli que realiza a modificação covalente por uridililação das duas proteínas PII encontradas neste organismo, GlnB e GlnK. Além de sofrerem esta modificação covalente, as proteínas PII sofrem modulação alostérica pelos efetores ATP, ADP e 2-OG. O estado de PII, em termos da ligação destes efetores e da uridililação, define a ação de PII frente a seus diversos alvos regulatórios. Modelos matemáticos anteriores para a atividade de UTase não foram consistentes com seu mecanismo, de complexo ternário ordenado, pois não eram capazes de descrever seu perfil de inibição pelos produtos (Jiang et al., 1998). Esta dissertação é dividida em duas partes. Na primeira, é deduzido um conjunto de equações para a atividade de UTase que descrevem corretamente seu perfil de inibição pelos produtos. A limitação deste primeiro modelo, comum aos modelos prévios para UTase, é não descrever como o estado de ligação de PII, em termos de seus efetores, afeta sua uridililação por UTase. Na segunda parte desta dissertação, o primeiro modelo é integrado ao modelo de Rocha et al. (2013) para a ligação de efetores alostéricos à PII, resultando no primeiro modelo da atividade de UTase que leva em conta o estado de ligação de PII. Valores para as constantes do modelo foram obtidas da literatura diretamente (Jiang et al. 1998) ou estimados ajustando o modelo a dados experimentais extraídos (Jiang and Ninfa, 2011), mas conjunto de valores obtido não é consistente. Apesar disso, a abordagem e o conjunto de equações do modelo integrado fazem uma contribuição válida para a modelagem da uridililação de PII em E. coli. Palavras-chave: modelagem matemática, cinética enzimática, Uridililtransferase, Escherichia coli, PII, efetores alostéricosAbstract: UTase is a regulatory enzyme in Escherichia coli that modifies by uridylylation the two PII proteins found in this organism, GlnB and GlnK. Besides uridylylation, these PII proteins also suffer allosteric modulation by the effectors ATP, ADP and 2-oxoglutarate. The state of PII, in terms of the binding of these effectors as well as uridylylation, defines the action of PII towards is various regulatory targets. Previous mathematical models for the activity of UTase were not consistent with its mechanism, which is an ordered ternary complex mechanism, because they were not capable of describing its product inhibition profile (Jiang et al. 1998). This dissertation has two parts. In the first part, a set of equations is deduced for the activity of UTase which correctly describe its product inhibition profile. The limitation of this first model, common to the previous UTase models, is that it does not describe how the ligation state of PII, in terms of its effectors, affects the uridylylation of PII by UTase. In the second part of this dissertation, the first model is integrated with the model number 4 o Rocha et al. (2013) for the binding of allosteric effectors to PII, resulting in the first model of UTase activity to take into account the binding of effectors to PII. Values for the constants of the model were obtained from the literature directly (Jiang et al., 1998) or were estimated by adjusting the model to extracted experimental data from Jiang and Ninfa (2011), but the final set of values is not consistent. Despite that, the approach and set of equations of the integrated model make a valid contribution to the modelling of the uridylylation of PII in E. coli. Key-words: mathematical modelling, enzyme kinetics, Uridylyltransferase, Escherichia coli, PII, allosteric effectors100 f. : il., tabs., grafs.application/pdfDisponível em formato digitalBioquímicaCinética de enzimasEscherichia coliModelagem matemática da atividade de uridililtransferase da proteína GlnD de Escherichia coliinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisporreponame:Repositório Institucional da UFPRinstname:Universidade Federal do Paraná (UFPR)instacron:UFPRinfo:eu-repo/semantics/openAccessTEXTR - D - EDGAR MALLMANN.pdf.txtExtracted Texttext/plain185536https://acervodigital.ufpr.br/bitstream/1884/40254/1/R%20-%20D%20-%20EDGAR%20MALLMANN.pdf.txtf22252b859427a1ab524ad0e996be97fMD51open accessORIGINALR - D - EDGAR MALLMANN.pdfapplication/pdf2617061https://acervodigital.ufpr.br/bitstream/1884/40254/2/R%20-%20D%20-%20EDGAR%20MALLMANN.pdfb75bdef863198683c47d816b9a53d1a6MD52open accessTHUMBNAILR - D - EDGAR MALLMANN.pdf.jpgR - D - EDGAR MALLMANN.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1222https://acervodigital.ufpr.br/bitstream/1884/40254/3/R%20-%20D%20-%20EDGAR%20MALLMANN.pdf.jpg5fcf78465c967d1335779d205c44f3bcMD53open access1884/402542016-04-07 05:25:01.307open accessoai:acervodigital.ufpr.br:1884/40254Repositório InstitucionalPUBhttp://acervodigital.ufpr.br/oai/requestinformacaodigital@ufpr.bropendoar:3082016-04-07T08:25:01Repositório Institucional da UFPR - Universidade Federal do Paraná (UFPR)false
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