Purificação e caracterização bioquímica de BthMP: uma nova metaloprotenaise do veneno de Botrops moojeni (Caiçaca)
Ano de defesa: | 2006 |
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Orientador(a): | |
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Tipo de documento: | Dissertação |
Tipo de acesso: | Acesso aberto |
Idioma: | por |
Instituição de defesa: |
Universidade Federal de Uberlândia
BR Programa de Pós-graduação em Genética e Bioquímica Ciências Biológicas UFU |
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País: |
Não Informado pela instituição
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Palavras-chave em Português: | |
Link de acesso: | https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/15794 |
Resumo: | In this work a new metalloproteinase (BthMP) was purified from the snake venom of Bothrops moojeni. This enzyme was homogeneous by native and SDSPAGE it showed polypeptide chain of 23,5 kDa, pI = 7,1 and N-terminal blocked. BthMP is comprised of high proteolytic activity on casein, fibrin and bovine fibrinogen, but no coagulating, esterase, phospholipase A2 activities, and lightly hemorrhagic; it was inhibited by EDTA, EGTA and 1,10-phenanthroline and maintained its activity on pH of 7,0 at 9,0 and temperature of 5 to 40°C. Assays with metal ions showed that Ca++ is an activator, whereas Zn++ and Hg++ inhibited about 50 and 80%, respectively. The edema evidenced the important role of the toxin in the inflamatory activity of the venom. BthMP also caused uncloting, and provoked histological alterations in gastrocnemius muscle of mice inducing hemorrhage, necrosis and leucocytic infiltrate. The molecular mass and the inhibition assays suggest that the metalloproteinase BthMP belongs to class P-I SVMPs. |
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Purificação e caracterização bioquímica de BthMP: uma nova metaloprotenaise do veneno de Botrops moojeni (Caiçaca)Bothrops moojeniMetaloproteinasesVenenoSerpentesCobra venenosa - VenenoBothropsProteinaseMetalloproteinaseSnakeVenomCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::GENETICAIn this work a new metalloproteinase (BthMP) was purified from the snake venom of Bothrops moojeni. This enzyme was homogeneous by native and SDSPAGE it showed polypeptide chain of 23,5 kDa, pI = 7,1 and N-terminal blocked. BthMP is comprised of high proteolytic activity on casein, fibrin and bovine fibrinogen, but no coagulating, esterase, phospholipase A2 activities, and lightly hemorrhagic; it was inhibited by EDTA, EGTA and 1,10-phenanthroline and maintained its activity on pH of 7,0 at 9,0 and temperature of 5 to 40°C. Assays with metal ions showed that Ca++ is an activator, whereas Zn++ and Hg++ inhibited about 50 and 80%, respectively. The edema evidenced the important role of the toxin in the inflamatory activity of the venom. BthMP also caused uncloting, and provoked histological alterations in gastrocnemius muscle of mice inducing hemorrhage, necrosis and leucocytic infiltrate. The molecular mass and the inhibition assays suggest that the metalloproteinase BthMP belongs to class P-I SVMPs.Mestre em Genética e BioquímicaNeste trabalho uma nova metaloproteinase (BthMP) foi purificada do veneno da serpente Bothrops moojeni. A protease é homogênea em PAGE-SDS e nativa, apresentou uma única cadeia polipeptídica de 23,5 kDa, pI = 7,1 e Nterminal bloqueado. BthMP é provida de alta atividade proteolítica sobre a caseína, fibrina e fibrinogênio bovino; foi inibida por EDTA, EGTA e 1,10- fenantrolina e manteve sua atividade em pH de 7,0 a 9,0 e temperatura de 5 a 40°C. Ensaios com íons metálicos mostraram que Ca++ é ativador, enquanto Zn++ e Hg++ inibiram cerca de 50 e 80%, respectivamente. BthMP é desprovida de atividades coagulante, esterásica, fosfolipásica e fracamente hemorrágica quando comparada ao veneno bruto. O edema induzido pela metaloprotease evidenciou o importante papel da toxina na atividade inflamatória do veneno. BthMP também causou incoagulabilidade sanguínea, e provocou alterações histológicas em músculo gastrocnêmio de camundongos induzindo hemorragia, necrose e infiltrado leucocitário. A massa molecular e os ensaios de inibição com EDTA e 1,10-fenantrolina sugerem que a metaloproteinase BthMP pertence à classe P-I das SVMPs.Universidade Federal de UberlândiaBRPrograma de Pós-graduação em Genética e BioquímicaCiências BiológicasUFUBrandeburgo, Maria Inês Homsihttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4790922T9Soares, Andreimar Martinshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4792564Y7Modesto, Jeanne Claine de Albuquerquehttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4723592D4Gomes, Mário Sérgio Rocha2016-06-22T18:43:39Z2008-11-212016-06-22T18:43:39Z2006-12-05info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdfapplication/pdfGOMES, Mário Sérgio Rocha. Purificação e caracterização bioquímica de BthMP: uma nova metaloprotenaise do veneno de Botrops moojeni (Caiçaca). 2006. 72 f. Dissertação (Mestrado em Ciências Biológicas) - Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2006.https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/15794porinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositório Institucional da UFUinstname:Universidade Federal de Uberlândia (UFU)instacron:UFU2016-06-23T07:19:05Zoai:repositorio.ufu.br:123456789/15794Repositório InstitucionalONGhttp://repositorio.ufu.br/oai/requestdiinf@dirbi.ufu.bropendoar:2016-06-23T07:19:05Repositório Institucional da UFU - Universidade Federal de Uberlândia (UFU)false |
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