Prospecção de peptídeos antimicrobianos da secreção cutânea de anfíbios do gênero Phyllomedusa

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2008
Autor(a) principal: Mandel, Saulo Martins de Sá
Orientador(a): Pires Júnior, Osmindo Rodrigues
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Dissertação
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Não Informado pela instituição
Programa de Pós-Graduação: Não Informado pela instituição
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Link de acesso: http://repositorio.unb.br/handle/10482/1759
Resumo: Dissertação (mestrado)—Universidade de Brasília, Instituto de Ciências Biológicas, Programa de Pós-Graduação em Biologia Animal, 2008.
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spelling Mandel, Saulo Martins de SáPires Júnior, Osmindo Rodrigues2009-09-25T14:07:10Z2009-09-25T14:07:10Z20082008MANDEL, Saulo Martins de Sá. Prospecção de peptídeos antimicrobianos da secreção cutânea de anfíbios do gênero Phyllomedusa. 2008. 71 f., il. Dissertação (Mestrado em Biologia Animal)-Universidade de Brasília, Brasília,2008.http://repositorio.unb.br/handle/10482/1759Dissertação (mestrado)—Universidade de Brasília, Instituto de Ciências Biológicas, Programa de Pós-Graduação em Biologia Animal, 2008.A secreção cutânea de anfíbios é uma rica fonte de diversas moléculas bioativas. Um importante grupo de tais moléculas são os peptídeos antimicrobianos. Anuros da subfamília Phyllomedusinae (Hylidae-Amphibia) expressam diversos componentes pertencentes a este grupo. O presente estudo descreve a purificação e determinação da estrutura primária de vários análogos pertencentes às famílias de peptídeos antimicrobianos encontradas em anfíbios do gênero Phyllomedusa. O extrato total dos anfíbios Phyllomedusa burmeisteri, Phyllomedusa rohdei e Phyllomedusa tomopterna mostrou-se uma complexa mistura de peptídeos. Dentre estes, 40 moléculas pertencentes (homologia) a quatro famílias de peptídeos antimicrobianos (dermaseptinas, filoseptinas, hiposinas e dermatoxinas) foram identificados e caracterizados quanto à sua estrutura primária. Os peptídeos foram purificados por meio de um sistema RP-HPLC, seqüenciados e analisados por meio de espectrometria de massa MALDI TOF/TOF e ESI Q-TOF. Degradação de Edman foi utilizada para confirmação da estrutura primária de três peptídeos (Filoseptina 08, DStomo01 e DD L). Adicionalmente, um análogo de hiposina, denominado hiposina 6, foi identificado. PS 08 e hiposina 6 foram sintetizados e testados contra uma bactéria patogênica de plantas (Xanthomonas citrii) e contra bactérias patogênicas de humanos (Escherichia coli, Staphylococcus aureus e Pseudomonas aeruginosa). Como comparação, duas dermaseptinas identificadas em Phyllomedusa tarsius, DRT 12 e DRT 15, foram purificadas e testadas contra Xanthomonas citrii e contra os patógenos humanos, respectivamente. O presente trabalho contribui para o aumento do conhecimento da biodiversidade relativa a esse grupo de moléculas, adicionando um relevante número de novos análogos à miríade de peptídeos antimicrobianos já conhecidos na subfamília Phyllomedusinae. _________________________________________________________________________________________ ABSTRACTAmphibian skin secretion is considered a rich source of bioactive molecules. One important group of such molecules is the antimicrobial peptides group. Frogs from the Phyllomedusinae subfamily (Hylidae-Amphibia) possess several components of this group. The present work describes the purification and primary structure determination of several analogs which belong to antimicrobial peptides families found in amphibians of the genus Phyllomedusa (Hylidae-Amphibia). The crude extract obtained from the amphibians Phyllomedusa burmeisteri, Phyllomedusa rohdei and Phyllomedusa tomopterna was demonstrated to be a complex mixture of peptides. Among them, 40 molecules belonging to four families of antimicrobial peptides (dermaseptins, phylloseptins, hyposins and dermatoxins) were identified and their primary structures were obtained. The peptides were purified in a RP-HPLC system and sequenced and analyzed by MALDI TOF/TOF and ESI Q-TOF mass spectrometry. Three peptides had their primary structure confirmed by Edman degradation (Phylloseptin 08, DStomo01 and DD L). A hyposin analog, named hyposin 6, was also identified. PS 08 and hyposin 6 were synthesized and tested against a plant pathogen (Xanthomonas citrii) and against human pathogens (Escherichia coli, Staphylococcus aureus and Pseudomonas aeruginosa). As a comparison, DRT 12 and DRT 15, two dermaseptins previously identified in Phyllomedusa tarsius secretion, were purified in a RP-HPLC system and tested against Xanthomonas citrii and the human pathogens, respectivelyInstituto de Ciências Biológicas (IB)Programa de Pós-Graduação em Biologia AnimalProspecção de peptídeos antimicrobianos da secreção cutânea de anfíbios do gênero Phyllomedusainfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisAnfíbioPeptídeosBRAinfo:eu-repo/semantics/openAccessporreponame:Repositório Institucional da UnBinstname:Universidade de Brasília (UnB)instacron:UNBORIGINAL2008_SauloMartinsdeSaMandel.pdf2008_SauloMartinsdeSaMandel.pdfapplication/pdf2852948http://repositorio2.unb.br/jspui/bitstream/10482/1759/1/2008_SauloMartinsdeSaMandel.pdfb1488ceb58020d0f431c0320e5561497MD51open accessLICENSElicense.txtlicense.txttext/plain1866http://repositorio2.unb.br/jspui/bitstream/10482/1759/2/license.txt2273c96986abb5e323893171652cb64dMD52open accessTEXT2008_SauloMartinsdeSaMandel.pdf.txt2008_SauloMartinsdeSaMandel.pdf.txtExtracted texttext/plain98438http://repositorio2.unb.br/jspui/bitstream/10482/1759/3/2008_SauloMartinsdeSaMandel.pdf.txtf5f1da188171a58e8d4c0057000c3da1MD53open access10482/17592024-01-31 14:18:43.1open accessoai:repositorio.unb.br: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ório InstitucionalPUBhttps://repositorio.unb.br/oai/requestrepositorio@unb.bropendoar:2024-01-31T17:18:43Repositório Institucional da UnB - Universidade de Brasília (UnB)false
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