Interações tospovírus-planta : caracterização estrutural de proteínas de tospovírus e identificação de interações entre proteínas virais e celulares

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2018
Autor(a) principal: Lima, Rayane Nunes
Orientador(a): Não Informado pela instituição
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Tese
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Não Informado pela instituição
Programa de Pós-Graduação: Não Informado pela instituição
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Palavras-chave em Português:
Link de acesso: http://repositorio.unb.br/handle/10482/32608
Resumo: Tese (doutorado)—Universidade de Brasília, Departamento de Biologia Celular, Instituto de Ciências Biológicas, Programa de Pós-Graduação em Biologia Molecular, 2018.
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Verificou-se que os monômeros GRSV NP e ZLCV NP são organizadas em um domínio globular (33-223 aa) contendo uma cavidade carregada positivamente para interação com RNA e com as duas cadeias terminais, formando um braço N-terminal (1-32 aa) e um braço C-terminal (224-258 aa). Além disso, a análise da estrutura tridimensional da proteína NSs de GRSV sugeriu uma possível atividade enzimática de fosfatase, para o metabolismo de nucleotídeos assim como um possível domínio de interação com a proteína Argonauta 1. A proteína NSs foi expressa de forma nativa e purificada para futuros ensaios de cristalização. Assim, as estruturas das NP e NSs podem lançar luz sobre os mecanismos de formação de RNP e silenciamento gênico e podem permitir a identificação de resíduos essenciais de aminoácidos como possíveis alvos para estratégias de controle das doenças causadas pelos orthotospovírus. Por fim, por meio da técnica de duplo híbrido em levedura, foi encontrada uma possível interação entre a proteína AtCSN5a e as proteínas NP e NSs de GRSV, e a relevância dessas interações para o sistema planta-vírus ainda serão investigadas.Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPQ).The rapid progress in the understanding of protein folding mechanisms and the advances in the bioinformatics field have provided reliable tools for modeling and predict three-dimensional structures of plant virus proteins. Using Homology modeling technique, it was possible to obtain three-dimensional models for both NP and NSs of GRSV (Groundnut ringspot orthotospovirus) and for ZLCV NP (Zucchini lethal chlorosis orthotospovirus). GRSV NP and ZLCV NP monomers have been organized into a globular domain (33-223 aa) containing a positively charged cavity for RNA interactions, and two terminal chains forming an N-terminal arm (1-32 aa) and a C-terminal arm (224-258 aa). In addition, a three-dimensional structure of the GRSV NSs protein revealed a possible phosphatase enzymatic activity for nucleotide metabolism and a possible interaction domain with an Argonaute 1. Moreover, the NSS protein was natively expressed and purified for future crystallization assay. Thus, the proposed models can shed light on the mechanisms of RNP formation and gene silencing and may allow the identification of essential amino acid residues as possible targets for the orthotospovirus control strategy. Finally, using yeast two-hybrid technique, a possible interaction between the AtCSN5a protein and the NP and NSS of GRSV was found; however, the relevance of these interactions for the plant-virus system remains to be investigated.Resende, Renato de OliveiraLima, Rayane Nunes2018-09-11T18:44:15Z2018-09-11T18:44:15Z2018-09-042018-03-09info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisapplication/pdfLIMA, Rayane Nunes. Interações tospovírus-planta: caracterização estrutural de proteínas de tospovírus e identificação de interações entre proteínas virais e celulares. 2018. [119] f., il. Tese (Doutorado em Biologia Molecular)—Universidade de Brasília, Brasília, 2018.http://repositorio.unb.br/handle/10482/32608A concessão da licença deste item refere-se ao termo de autorização impresso assinado pelo autor com as seguintes condições:Na qualidade de titular dos direitos de autor da publicação, autorizo a Universidade de Brasília e o IBICT a disponibilizar por meio dos sites www.bce.unb.br, www.ibict.br, http://hercules.vtls.com/cgi-bin/ndltd/chameleon?lng=pt&skin=ndltd sem ressarcimento dos direitos autorais, de acordo com a Lei nº 9610/98, o texto integral da obra disponibilizada, conforme permissões assinaladas, para fins de leitura, impressão e/ou download, a título de divulgação da produção científica brasileira, a partir desta data.info:eu-repo/semantics/openAccessporreponame:Repositório Institucional da UnBinstname:Universidade de Brasília (UnB)instacron:UNB2023-07-08T00:00:59Zoai:repositorio.unb.br:10482/32608Repositório InstitucionalPUBhttps://repositorio.unb.br/oai/requestrepositorio@unb.bropendoar:2023-07-08T00:00:59Repositório Institucional da UnB - Universidade de Brasília (UnB)false
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