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Caracterização química de inibidores de serino proteases isoladas a partir da secreção cutânea de Pithecopus (Phyllomedusa) azureus (Amphibia, Anura, Phyllomedusidae)

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2016
Autor(a) principal: Magalhães, Ana Carolina Martins
Orientador(a): Não Informado pela instituição
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Dissertação
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Não Informado pela instituição
Programa de Pós-Graduação: Não Informado pela instituição
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Palavras-chave em Português:
Link de acesso: https://repositorio.unb.br/handle/10482/36169
Resumo: Dissertação (mestrado)—Fundação Universidade de Brasília, Programa de Pós-Graduação em Biologia Animal, 2017.
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A secreção cutânea de Pithecopus (Phyllomedusa) azureus tem sido bastante investigada no que diz respeito à presença de compostos antimicrobianos, no entanto pouco se sabe a respeito de outras classes de moléculas presentes na secreção deste animal. Neste trabalho foi isolado um inibidor de tripsina a partir da secreção cutânea de P. azureus. Os resultados apresentaram um potente inibidor de tripsina (Ki=1nM), e inibição do tipo competitiva, que apresenta alta similaridade com PSKP-I de P. sauvagii. Esta proteína foi isolada e caracterizada por HPLC em duas etapas e sequenciamento de novo. A massa molecular do componente principal foi estabelecida por LC-MS/MS como 5898 Da. Além disso, este inibidor se mostrou bastante estável em diversos pHs e temperaturas apesar de perder atividade mesmo em baixas concentrações de DTT; no entanto, não apresentou atividade hemaglutinante ou antitumoral nas concentrações testadas. Este novo inibidor isolado a partir da secreção cutânea de um anfíbio amplia o conhecimento a respeito desta rica fonte de compostos com amplo potencial biotecnológico.Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq).The Phyllomedusidae family stands out among amphibians as a rich source of antimicrobial peptides (AMPs), and these peptides are grouped into families according to similarity: Dermaseptins, Phylloseptins, Plasmininins, Dermatoxins and Phyllotoxins. In addition to antimicrobial peptides, there is another class of important peptides, such as protease inhibitors, that act by binding to proteases, preventing their function, and inactivating them. The cutaneous secretion of Pithecopus (Phyllomedusa) azureus has been well investigated with respect to the presence of antimicrobial compounds, however little is known about other classes of molecules present in the secretion of this animal. In this work, a trypsin inhibitor was isolated from cutaneous secretion of P. azureus. The results showed a potent inhibitor of trypsin (Ki = 1nM), and a competitive inhibition type, which shows high similarity with PSKP-I of P. sauvagii. This protein was isolated and characterized by two step HPLC and de novo sequencing. The molecular mass of the major component was established by LC-MS / MS as 5898 Da. In addition, this inhibitor proved to be quite stable at various pHs and temperatures despite losing activity even at low concentrations of DTT; However, did not present hemagglutinating or antitumor activity at the tested concentrations. This new inhibitor isolated from the cutaneous secretion of an amphibian increases the knowledge about this rich source of compounds with broad biotechnological potential.Instituto de Ciências Biológicas (IB)Programa de Pós-Graduação em Biologia AnimalPires Júnior, Osmindo RodriguesMagalhães, Ana Carolina Martins2020-01-17T21:50:12Z2020-01-17T21:50:12Z2020-01-172016-02-17info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdfMAGALHÃES, Ana Carolina Martins. Caracterização química de inibidores de serino proteases isoladas a partir da secreção cutânea de Pithecopus (Phyllomedusa) azureus (Amphibia, Anura, Phyllomedusidae). 2016. 61 f., il. Dissertação (Mestrado em Biologia Animal)—Universidade de Brasília, Brasília, 2017.https://repositorio.unb.br/handle/10482/36169A concessão da licença deste item refere-se ao termo de autorização impresso assinado pelo autor com as seguintes condições: Na qualidade de titular dos direitos de autor da publicação, autorizo a Universidade de Brasília e o IBICT a disponibilizar por meio dos sites www.bce.unb.br, www.ibict.br, http://hercules.vtls.com/cgi-bin/ndltd/chameleon?lng=pt&skin=ndltd sem ressarcimento dos direitos autorais, de acordo com a Lei nº 9610/98, o texto integral da obra disponibilizada, conforme permissões assinaladas, para fins de leitura, impressão e/ou download, a título de divulgação da produção científica brasileira, a partir desta data.info:eu-repo/semantics/openAccessporreponame:Repositório Institucional da UnBinstname:Universidade de Brasília (UnB)instacron:UNB2024-01-31T17:14:14Zoai:repositorio.unb.br:10482/36169Repositório InstitucionalPUBhttps://repositorio.unb.br/oai/requestrepositorio@unb.bropendoar:2024-01-31T17:14:14Repositório Institucional da UnB - Universidade de Brasília (UnB)false
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