Efeito do processamento de homogeneização a alta pressão e mudança de pH nas propriedades estruturais e tecno funcionais do isolado proteico de tremoço ("Lupinus albus")
| Ano de defesa: | 2025 |
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Resumo: | Orientador: Marcelo Cristianini |
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Efeito do processamento de homogeneização a alta pressão e mudança de pH nas propriedades estruturais e tecno funcionais do isolado proteico de tremoço ("Lupinus albus")Effect of high-pressure homogenization and pH shifting on the structural and techno-functional properties of lupin ("Lupinus albus") protein isolateIsolado proteico de tremoçoHomogeneização à alta pressãoMudança de pHPropriedades estruturaisPropriedades tecno-funcionaisLupin protein isolateHigh pressure homogenizationPH-shiftingStructural propertiesTechno-functional propertiesODS: 12. Consumo e produção responsáveisOrientador: Marcelo CristianiniDissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP), Faculdade de Engenharia de AlimentosResumo: A homogeneização a alta pressão (HAP), combinada com a modificação de pH, demonstrou ser uma técnica eficiente para modificar as propriedades estruturais e tecno funcionais das proteínas do tremoço. No estudo, o isolado proteico de tremoço (IPT) foi submetido a diferentes condições de pressão (50, 100 e 150 MPa) e pH (2, 7 e 11). Como controle, amostras foram mantidas à pressão atmosférica (0,1 MPa) nos mesmos pH. Todas as amostras foram processadas em duplicata, liofilizadas e armazenadas sob refrigeração até a realização das análises, conduzidas em triplicata. Os dados obtidos foram analisados por Anova e Teste de Tukey, com nível de significância de 5%. O IPT obtido alcançou alto teor proteico (86,21%) e redução expressiva de lipídios e carboidratos. A variação total de cor foi mais expressiva nos pHs extremos. A HAP alterou a estrutura secundária das proteínas, influenciada pelo pH. Em pH 2,0, a pressão de 150 MPa aumentou as folhas ß antiparalelas e agregados, enquanto diminuiu a-hélices e estruturas desordenadas. Em pH 7,0, pressões de 50 MPa aumentaram folhas ß paralelas e estruturas desordenadas, com uma redução nas folhas ß antiparalelas. A aplicação de 100 MPa e 150 MPa reduziu ainda mais as folhas ß paralelas, mantendo estruturas desordenadas e agregados em níveis elevados, sugerindo maior flexibilidade estrutural. Em pH 11,0, pressões mais altas aumentaram as folhas ß. A hidrofobicidade de superfície (Ho) foi maior em pH 11,0, seguido de pH 7,0 e 2,0. Pressões de 50 MPa aumentaram Ho, especialmente em pH alcalino, enquanto pressões mais altas reduziram esse índice, principalmente em pH neutro. O tamanho de partícula também foi influenciado. Em pH 2,0, o tamanho médio cresceu de 57,49 nm (controle) para 70,68 nm a 50 MPa, indicando formação de agregados maiores. Em pH 7,0, o menor tamanho médio (34,73 nm) foi observado no controle, enquanto em 150 MPa chegou a 59 nm, promovendo maior uniformidade. Em pH 11,0, os maiores tamanhos (84,4 nm) foram registrados a 150 MPa, evidenciando agregação intensa. A solubilidade foi otimizada em pHs extremos (2,0 e 11,0), alcançando quase 100% a 100 MPa, enquanto em pH 7,0 manteve-se em torno de 80% com aumento em 150 MPa. As capacidades emulsificante (EAI) e de estabilidade de emulsão (ESI) foram amplificadas pela HAP. Em pH 2,0, 150 MPa atingiu os maiores valores, com EAI de 27,3 m²/g e ESI de 104,1 minutos. Em pH 7,0, 100 MPa se destacou, com EAI de 24,9 m²/g e ESI de 88,1 minutos. Já em pH 11,0, 50 MPa apresentou o maior ESI (106,3 minutos). A formação de espuma (FC) foi favorecida em pH neutro e alcalino, atingindo 84% a 50 MPa e 150 MPa em pH neutro. A estabilidade da espuma (FS) foi maior no controle, alcançando 96% após 60 minutos, e em pH ácido mostrou valores elevados (97%-99%) independente da pressão aplicada, destacando a consistência estrutural. Esses resultados evidenciam que a HAP, aliada a mudanças de pH, otimiza as propriedades do IPT, tornando-o um ingrediente versátil para produtos alimentícios funcionais e sustentáveisAbstract: High-pressure homogenization (HPH), combined with pH modification, has proven to be an effective technique for modifying the structural and techno-functional properties of lupin proteins. In this study, lupin protein isolate (LPI) was subjected to different pressure conditions (50, 100, and 150 MPa) and pH levels (2, 7, and 11). As a control, samples were maintained at atmospheric pressure (0.1 MPa) at the same pH levels. All samples were processed in duplicate, freeze-dried, and stored under refrigeration until analysis, which was performed in triplicate. The data obtained were analyzed using ANOVA and Tukey’s test, with a significance level of 5%. The resulting LPI exhibited a high protein content (86.21%) and a significant reduction in lipids and carbohydrates. Total color variation was more pronounced at extreme pH levels. HPH altered the secondary structure of proteins, with changes influenced by pH. At pH 2.0, a pressure of 150 MPa increased antiparallel ß-sheets and aggregates while reducing a-helices and random coils. At pH 7.0, a pressure of 50 MPa increased parallel ß-sheets and random coils while reducing antiparallel ß-sheets. Pressures of 100 MPa and 150 MPa further reduced parallel ß-sheets, maintaining random coils and aggregates at high levels, suggesting increased structural flexibility. At pH 11.0, higher pressures increased ß-sheet content. Surface hydrophobicity (Ho) was highest at pH 11.0, followed by pH 7.0 and 2.0. A pressure of 50 MPa increased Ho, particularly at alkaline pH, while higher pressures reduced this parameter, especially at neutral pH. Particle size was also affected. At pH 2.0, the mean size increased from 57.49 nm (control) to 70.68 nm at 50 MPa, indicating larger aggregate formation. At pH 7.0, the smallest mean size (34.73 nm) was observed in the control, while at 150 MPa, it reached 59 nm, promoting greater uniformity. At pH 11.0, the largest sizes (84.4 nm) were recorded at 150 MPa, indicating intense aggregation. Solubility was optimized at extreme pH levels (2.0 and 11.0), reaching nearly 100% at 100 MPa, while at pH 7.0, it remained around 80%, increasing at 150 MPa. Emulsifying activity index (EAI) and emulsion stability index (ESI) were enhanced by HPH. At pH 2.0, 150 MPa yielded the highest values, with an EAI of 27.3 m²/g and an ESI of 104.1 minutes. At pH 7.0, 100 MPa stood out, with an EAI of 24.9 m²/g and an ESI of 88.1 minutes. At pH 11.0, 50 MPa presented the highest ESI (106.3 minutes). Foam formation (FC) was favored at neutral and alkaline pH, reaching 84% at 50 MPa and 150 MPa at neutral pH. Foam stability (FS) was highest in the control, reaching 96% after 60 minutes, and at acidic pH, it remained high (97%-99%) regardless of applied pressure, highlighting structural consistency. These results demonstrate that HPH, combined with pH modification, optimizes LPI properties, making it a versatile ingredient for functional and sustainable food productsAbertoMestradoTecnologia de AlimentosMestra em Tecnologia de AlimentosCAPES001[s.n.]Cristianini, Marcelo, 1964-Picone, Carolina Siqueira FrancoSilva, Kívea Kassia de Paiva eUniversidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Faculdade de Engenharia de AlimentosPrograma de Pós-Graduação em Tecnologia de AlimentosUNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINASAndré, Priscilla Barbosa, 1989-20252025-03-06T00:00:00Zinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdf1 recurso online (88 p.) : il., digital, arquivo PDF.https://hdl.handle.net/20.500.12733/34492ANDRÉ, Priscilla Barbosa. Efeito do processamento de homogeneização a alta pressão e mudança de pH nas propriedades estruturais e tecno funcionais do isolado proteico de tremoço ("Lupinus albus"). 2025. 1 recurso online (88 p.) Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP), Faculdade de Engenharia de Alimentos, Campinas, SP. Disponível em: 20.500.12733/34492. Acesso em: 29 set. 2025.https://repositorio.unicamp.br/acervo/detalhe/1508863Cover: https://repositorio.unicamp.br/capa/capa?codigo=1508863Requisitos do sistema: Software para leitura de arquivo em PDFporreponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)instname:Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)instacron:UNICAMPinfo:eu-repo/semantics/openAccess2025-08-25T10:26:58Zoai::1508863Biblioteca Digital de Teses e DissertaçõesPUBhttp://repositorio.unicamp.br/oai/tese/oai.aspsbubd@unicamp.bropendoar:2025-08-25T10:26:58Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP) - Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)false |
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