Avaliação do efeito de parâmetros na produção do éster galato de isoamila por esterificação em meio de solvente catalisada por lipases nas formas livres
| Ano de defesa: | 2022 |
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| Tipo de documento: | Dissertação |
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| Instituição de defesa: |
Universidade Federal de Alfenas
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| Programa de Pós-Graduação: |
Programa de Pós-graduação em Biotecnologia
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| Departamento: |
Instituto de Ciências Exatas
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| País: |
Brasil
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| Palavras-chave em Português: | |
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Resumo: | The objective of this work was the enzymatic production of an ester with antioxidant activity (isoamyl gallate) by esterification of gallic acid and isoamyl alcohol in solvent medium (terc-butanol). For such purpose, eight commercial lipases from different sources were used in their free forms (crude enzymatic extracts) as biocatalysts: Mucor javanicus (LMJ), Rhizopus niveus (LRN), Thermomyces lanuginosus (LTL), Rhizomucor miehei (LRM), Candida sp. (LCsp), Candida rugosa (LCR) e Pseudomonas fluorescens (LPF) and porcine pancreas (LPP). After selecting the lipase sources with the highest catalytic performance on the ester production, it was evaluated the influence of relevant parameters on the reaction such as temperature (35°C–60°C), biocatalyst concentration based on the catalytic activity in olive oil emulsion hydrolysis (250 U–2000 U), molar ratio acid:alcool (1:1–:2) and reaction time. In this study, esterification reactions have been performed em closed flasks containing 5 mL of reaction mixture at fixed gallic acid concentration (250 mM) and mechanical stirring (240 rpm). The progress of the reaction has been measured by determining the residual gallic acid in the reaction by titrimetric method. According to results, maximum acid conversion percentage around 55% after 105 min of reaction using LPF and 40% after 90 min of reaction catalyzed by LPP were achieved under such experimental conditions: stoichiometric molar ratio acid:alcohol (1:1 – 250 mM of each reactant), 40ºC for LPP and 55°C for LPF, 1000 U of hydrolytic activity (0.12 g of LPF and 0.19 g of LPP). These results reveal that the application of a low-cost lipase as LPP can be highly promising for producing a lipophilic ester with antioxidant properties, an important class of compounds used in the food and cosmetic formulations. |
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Passari, Gustavo Joséhttp://lattes.cnpq.br/0524540000904823Freitas, Larissa DeCarvalho, Ana Karine Furtado DePereira, Ernandes Beneditohttp://lattes.cnpq.br/93801199161508632022-04-28T13:48:55Z2022-03-04PASSARI, Gustavo José. Avaliação do efeito de parâmetros na produção do éster galato de isoamila por esterificação em meio de solvente catalisada por lipases nas formas livres. 2022. 53 f. Dissertação (Mestrado em Biotecnologia) - Universidade Federal de Alfenas, Alfenas, MG, 2022.https://repositorio.unifal-mg.edu.br/handle/123456789/1979The objective of this work was the enzymatic production of an ester with antioxidant activity (isoamyl gallate) by esterification of gallic acid and isoamyl alcohol in solvent medium (terc-butanol). For such purpose, eight commercial lipases from different sources were used in their free forms (crude enzymatic extracts) as biocatalysts: Mucor javanicus (LMJ), Rhizopus niveus (LRN), Thermomyces lanuginosus (LTL), Rhizomucor miehei (LRM), Candida sp. (LCsp), Candida rugosa (LCR) e Pseudomonas fluorescens (LPF) and porcine pancreas (LPP). After selecting the lipase sources with the highest catalytic performance on the ester production, it was evaluated the influence of relevant parameters on the reaction such as temperature (35°C–60°C), biocatalyst concentration based on the catalytic activity in olive oil emulsion hydrolysis (250 U–2000 U), molar ratio acid:alcool (1:1–:2) and reaction time. In this study, esterification reactions have been performed em closed flasks containing 5 mL of reaction mixture at fixed gallic acid concentration (250 mM) and mechanical stirring (240 rpm). The progress of the reaction has been measured by determining the residual gallic acid in the reaction by titrimetric method. According to results, maximum acid conversion percentage around 55% after 105 min of reaction using LPF and 40% after 90 min of reaction catalyzed by LPP were achieved under such experimental conditions: stoichiometric molar ratio acid:alcohol (1:1 – 250 mM of each reactant), 40ºC for LPP and 55°C for LPF, 1000 U of hydrolytic activity (0.12 g of LPF and 0.19 g of LPP). These results reveal that the application of a low-cost lipase as LPP can be highly promising for producing a lipophilic ester with antioxidant properties, an important class of compounds used in the food and cosmetic formulations.O objetivo deste trabalho consistiu na produção enzimática de um éster com atividade antioxidante (galato de isoamila) por esterificação de ácido gálico e álcool isoamílico em meio de solvente (terc-butanol). Oito lipases comerciais de diferentes fontes como Mucor javanicus (LMJ), Rhizopus niveus (LRN), Thermomyces lanuginosus (LTL), Rhizomucor miehei (LRM), Candida sp. (LCsp), Candida rugosa (LCR) e Pseudomonas fluorescens (LPF) e animal obtida de pâncreas de porco (LPP) foram avaliadas na produção do éster na forma de extratos enzimáticos brutos (lipases livres). Após a seleção das lipases com maior atividade catalítica, foram avaliadas as influências de relevantes parâmetros na reação como temperatura de reação (35°C a 60°C), concentração de biocatalisador baseada na atividade catalítica na hidrólise da emulsão de azeite de oliva (250 U a 2000 U), razão molar ácido:álcool (1:1 a 1:2) e tempo de reação. As reações foram realizadas em triplicata em frascos fechados contendo 5 mL de meio de reação empregando concentração fixa de ácido gálico no meio de reação (250 mM) e agitação mecânica (240 rpm). O progresso das reações foi determinado pelo consumo de ácido gálico na reação pelo método titulométrico. De acordo com os resultados, os máximos valores de porcentagem de conversão foi da ordem de 55% após 105 min de reação para LPF e 40% após 90 min de reação para LPP foram alcançados empregando razão estequiométrica de ácido gálico e álcool isoamílico (1:1 – 250 mM de cada reagente em meio de terc-butanol) temperatura de 40ºC para LPP e 55°C para LPF, 1000 U de atividade hidrolítica para cada enzima (0,12 g de lipase de LPF e 0,19 g de LPP). Estes resultados revelam que a aplicação de uma lipase de baixo custo (LPP) pode ser promissora na produção de ésteres com propriedades antioxidantes, uma importante classe de compostos empregados na área de alimentos e cosméticosPrograma Institucional de Bolsas de Pós-Graduação - PIB-PÓSapplication/pdfporUniversidade Federal de AlfenasPrograma de Pós-graduação em BiotecnologiaUNIFAL-MGBrasilInstituto de Ciências Exatasinfo:eu-repo/semantics/openAccesshttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/Ésteres lipofílicosÁcido gálicoEsterificaçãoLipases.Engenharia químicaAvaliação do efeito de parâmetros na produção do éster galato de isoamila por esterificação em meio de solvente catalisada por lipases nas formas livresinfo:eu-repo/semantics/masterThesisinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion-8156311678363143599600600600-34391788430682021618119421590424746971reponame:Repositório Institucional da Universidade Federal de Alfenas - RiUnifalinstname:Universidade Federal de Alfenas (UNIFAL)instacron:UNIFALPassari, Gustavo JoséLICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; 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Avaliação do efeito de parâmetros na produção do éster galato de isoamila por esterificação em meio de solvente catalisada por lipases nas formas livres Passari, Gustavo José Ésteres lipofílicos Ácido gálico Esterificação Lipases. Engenharia química |
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