Síntese em fase sólida e estudos comformacionais de análogos contendo TOAC de um peptídeo de rã Hypsiboas albopunctatus

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2009
Autor(a) principal: Vicente, Eduardo Festozo [UNESP]
Orientador(a): Cilli, Eduardo Maffud [UNESP], Marchetto, Reinaldo [UNESP]
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Dissertação
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Universidade Estadual Paulista (Unesp)
Programa de Pós-Graduação: Não Informado pela instituição
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Palavras-chave em Português:
Biotecnologia
Fluorescencia
Ressonância paramagnética eletrônica
Dicroismo circular
Peptídeos antimicrobianos
Palavras-chave em Inglês:
Biotechnology
Link de acesso: http://hdl.handle.net/11449/88000
Resumo: Nas últimas décadas, um grande número de peptídeos antimicrobianos tem sido isolado de várias espécies de seres vivos, fazendo parte da sua imunidade inata. Estes peptídeos possuem algumas características em comum: 1) apresentam carga positiva (grande ocorrência de aminoácidos básicos); 2) possuem um porcentual considerável de aminoácidos hidrofóbicos e 3) apresentam grande tendência de adotarem estruturas secundárias anfipáticas. Devido à sua propriedade de permeabilizar e destruir membranas bacterianas, levando-as à morte, estes peptídeos são um foco de interesse no desenvolvimento de novos antibióticos. Um modo de estudo destas moléculas é por meio da adição de marcadores na seqüência peptídica, permitindo relacionar as propriedades conformacionais com a atividade biológica envolvida. Desta forma, este trabalho teve como objetivo sintetizar e avaliar 3 análogos de um novo peptídeo antimicrobiano extraído da pele da rã Hypsiboas albopunctatus de seqüência GWLDVAKKIGKAAFNVAKNF( I/L), denominado de hilina C (hyC), a fim de obter informações a respeito do seu mecanismo de ação e estruturação frente a miméticos de membrana. Os análogos possuem o composto paramagnético ácido 2,2,6,6-tetrametilpiperidina-N-oxil-4- amino-4-carboxílico (TOAC) substituindo os aminoácidos alanina na posição 13 e triptofano na posição 2, ou adicionado na extremidade N-terminal do peptídeo. Os peptídeos foram sintetizados por Síntese Peptídica em Fase Sólida (SPFS) utilizando a estratégia química Fmoc. As propriedades conformacionais dos peptídeos e as suas dinâmicas foram investigadas por dicroísmo circular (CD) e ressonância paramagnética eletrônica (RPE) em água, trifluoretanol (agente indutor de estrutura secundária), micelas zwitteriônicas (lisofosfatidilcolina - LPC) e em dois tipos de lipossomas de composições lipídicas diferentes:...
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spelling Vicente, Eduardo Festozo [UNESP]Universidade Estadual Paulista (Unesp)Costa Filho, Antonio José daNakaie, Clovis RyuichiCilli, Eduardo Maffud [UNESP]Marchetto, Reinaldo [UNESP]2014-06-11T19:23:05Z2014-06-11T19:23:05Z2009-07-24VICENTE, Eduardo Festozo. Síntese em fase sólida e estudos comformacionais de análogos contendo TOAC de um peptídeo de rã Hypsiboas albopunctatus. 2009. 110 f. Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual Paulista, Instituto de Química, 2009.http://hdl.handle.net/11449/88000000598185vicente_ef_me_araiq.pdf33004030077P094243467624604165711182251641103Nas últimas décadas, um grande número de peptídeos antimicrobianos tem sido isolado de várias espécies de seres vivos, fazendo parte da sua imunidade inata. Estes peptídeos possuem algumas características em comum: 1) apresentam carga positiva (grande ocorrência de aminoácidos básicos); 2) possuem um porcentual considerável de aminoácidos hidrofóbicos e 3) apresentam grande tendência de adotarem estruturas secundárias anfipáticas. Devido à sua propriedade de permeabilizar e destruir membranas bacterianas, levando-as à morte, estes peptídeos são um foco de interesse no desenvolvimento de novos antibióticos. Um modo de estudo destas moléculas é por meio da adição de marcadores na seqüência peptídica, permitindo relacionar as propriedades conformacionais com a atividade biológica envolvida. Desta forma, este trabalho teve como objetivo sintetizar e avaliar 3 análogos de um novo peptídeo antimicrobiano extraído da pele da rã Hypsiboas albopunctatus de seqüência GWLDVAKKIGKAAFNVAKNF( I/L), denominado de hilina C (hyC), a fim de obter informações a respeito do seu mecanismo de ação e estruturação frente a miméticos de membrana. Os análogos possuem o composto paramagnético ácido 2,2,6,6-tetrametilpiperidina-N-oxil-4- amino-4-carboxílico (TOAC) substituindo os aminoácidos alanina na posição 13 e triptofano na posição 2, ou adicionado na extremidade N-terminal do peptídeo. Os peptídeos foram sintetizados por Síntese Peptídica em Fase Sólida (SPFS) utilizando a estratégia química Fmoc. As propriedades conformacionais dos peptídeos e as suas dinâmicas foram investigadas por dicroísmo circular (CD) e ressonância paramagnética eletrônica (RPE) em água, trifluoretanol (agente indutor de estrutura secundária), micelas zwitteriônicas (lisofosfatidilcolina - LPC) e em dois tipos de lipossomas de composições lipídicas diferentes:...In recent decades, a large number of antimicrobial peptides have been isolated from several species of microorganisms as part of their innate immunity. These peptides have some particular features: 1) positive charges (high occurrence of basic amino acids), 2) a considerable percentage of hydrophobic amino acids and 3) greater tendency to adopt amphipatic secondary structures. Due to the property of permeabilizing and destroying bacterial membranes, causing cell death, these peptides are interesting regarding the development of new antibiotics. To study these molecules, markers were added in the peptide sequence, allowing conformational properties to relate with the biological activity involved. Thus, this work aimed to synthesize and evaluate 3 analogues of a new antimicrobial peptide extracted from the skin secretion of the frog Hypsiboas albopunctatus, whose sequence is GWLDVAKKIGKAAFNVAKNFI/L, called Hilina C (hyC) in order to obtain information of the mechanism of action and structure of this peptide, using membrane mimetics. The analogues have the compound paramagnetic amino acid 2,2,6,6-tetramethylpiperidine-1-oxyl-4-amino-4-carboxylic acid (TOAC) replacing the alanine at position 13 and triptofan in position 2, or added to the end of the Nterminal peptide. The peptides were synthesized by Solid Phase Peptide Synthesis (SPPS) using the Fmoc chemistry strategy. The conformational properties of peptides and their dynamics were investigated by electronic paramagnetic resonance (EPR) and circular dichroism (CD) in water, trifluorethanol (TFE) (secondary structure inducer agent), zwitterionics micelles (lysophosphatidylcholine - LPC) and two types of liposomes in different lipid compositions: PE:PA:PC and SM:PA:PC. The biological activities were examined by determining the minimal inhibitory concentration (MIC) in bacteria (two Gram-positive and two Gram-negative) and the minimal... (Complete abstract click electronic access below)Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)110 f. : il.porUniversidade Estadual Paulista (Unesp)Alephreponame:Repositório Institucional da UNESPinstname:Universidade Estadual Paulista (UNESP)instacron:UNESPBiotecnologiaFluorescenciaRessonância paramagnética eletrônicaDicroismo circularPeptídeos antimicrobianosBiotechnologySíntese em fase sólida e estudos comformacionais de análogos contendo TOAC de um peptídeo de rã Hypsiboas albopunctatusinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisinfo:eu-repo/semantics/openAccessBiotecnologia - IQBiotecnologiaBiotecnologia aplicada à saúde: síntese, estrutura e função de peptídeos bioativosUniversidade Estadual Paulista (UNESP), Instituto de Química, Araraquara942434676246041657111822516411036380599830437803[1]0000-0002-9154-3574[1]Publicationbc74a1ce-4c4c-4dad-8378-83962d76c4fdvirtual::37080-1bc74a1ce-4c4c-4dad-8378-83962d76c4fdvirtual::37080-1ORIGINALvicente_ef_me_araiq.pdfapplication/pdf1240368https://repositorio.unesp.br/bitstreams/2034b1d0-6765-4861-8c22-4c07b1e0f7d9/download4c158f3620376ae0b43bb4349588c93cMD51trueAnonymousREADTEXTvicente_ef_me_araiq.pdf.txtWritten by FormatFilter org.dspace.app.mediafilter.TikaTextExtractionFilter on 2023-10-08T06:09:35Z (GMT).Extracted texttext/plain235103https://repositorio.unesp.br/bitstreams/497f7748-321c-48d0-a898-9f8fc0988d08/download58eaf2f2a3f9e0f2f0bbe98bc2c31c68MD54falseAnonymousREADTHUMBNAILvicente_ef_me_araiq.pdf.jpgWritten by FormatFilter org.dspace.app.mediafilter.ImageMagickPdfThumbnailFilter on 2016-11-17T04:29:18Z (GMT).IM Thumbnailimage/jpeg5353https://repositorio.unesp.br/bitstreams/660720b2-ccfb-4aa7-a958-4b73db9180fb/download157374bdc08e9bdda5778e10169ef614MD53falseAnonymousREAD11449/880002026-03-11T14:44:13.650133Zopen.accessoai:repositorio.unesp.br:11449/88000https://repositorio.unesp.brRepositório InstitucionalPUBhttp://repositorio.unesp.br/oai/requestrepositoriounesp@unesp.bropendoar:29462026-03-11T14:44:13Repositório Institucional da UNESP - Universidade Estadual Paulista (UNESP)false
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