Estudo da interação da piplartina com albumina do soro humano por técnicas espectroscópicas

• Ano de defesa: 2017
• Autor(a) principal: Contessoto, Nayara Sousa de Alcântara [UNESP]
• Orientador(a): Cornélio, Marinônio Lopes [UNESP]
• Tipo de documento: Dissertação
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Instituição de defesa: Universidade Estadual Paulista (Unesp)
• Palavras-chave em Português: Piplartina; Albumina do soro humano; Espectroscopia de fluorescência
• Palavras-chave em Inglês: Piplartine; Piperlongumine; Human serum albumin; Fluorescence spectroscopy
• Link de acesso: http://hdl.handle.net/11449/150180

Piplartina é um alcalóide amida presente em raízes e caules de diferentes espécies de pimentas do gênero Piper. Este composto apresenta várias propriedades farmacológicas promissoras, tais como: antidepressiva, ansiolítica, genotóxica, citotóxica, antiangiogênico, antimetastático, entre outras; destaca-se sua propriedade anti-cancerígena, pois este composto demonstra efeito anti-proliferativo maior em células alteradas do que em células normais. Estudos têm determinado os parâmetros farmacocinéticos da piplartina em plasma de rato, através de administração via intraperitoneal, porém, sem detalhar qualquer alvo molecular ou descrever as forças físico-químicas da interação. Este estudo foi realizado para compreender a interação entre piplartina (PPTN) e albumina do soro humano (HSA), que é a proteína predominante no plasma sanguíneo e carreadora de vários fármacos. Essa interação foi investigada através de espectroscopia de fluorescência de estado fundamental, monitorando a emissão de fluorescência do único resíduo de triptofano da HSA (Trp214). Observou-se a formação do complexo HSA-piplartina. A análise do parâmetro termodinâmico indicou que o processo ocorre espontaneamente e é entalpicamente dirigido; a constante de afinidade sugere que essa interação é reversível. As análises de deslocamento do marcador de sítio e do método função densidade de ligação indicaram que a piplartina liga sobre um único sítio da HSA, o qual foi sugerido como o subdomínio IIA.