Estudos computacionais da degradação enzimática de poliuretanos

• Ano de defesa: 2025
• Autor(a) principal: Garcia, Thiago Antonio Valdez
• Orientador(a): Netz, Paulo Augusto
• Tipo de documento: Tese
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Palavras-chave em Português: Poliuretanos; Dinâmica molecular; Degradação enzimática
• Palavras-chave em Inglês: Polyurethane; Docking; Molecular dynamics; Enzymatic degradation; QM/MM
• Link de acesso: http://hdl.handle.net/10183/300066

A crescente preocupação ambiental associada ao acúmulo de resíduos poliméricos impulsionou a busca por estratégias eficientes de degradação de poliuretanos (PU). Nesse contexto, este estudo investigou, em nível molecular, o mecanismo de hidrólise do polímero PU-MDI (poliuretano difenilmetano diisocianato), tanto com e sem biocatalisadores, utilizando uma abordagem integrada de docking molecular, dinâmica molecular (MD, do inglês, molecular dynamics) e simulações híbridas de mecânica quântica e mecânica molecular (QM/MM, do inglês, quantum mechanics/molecular mechanics). Inicialmente, o docking molecular foi empregado para determinar a orientação mais favorável do substrato PU-MDI no sítio ativo das enzimas PueA (poliuretano esterase A), PueB (poliuretano esterase B), pulA (poliuretano lipase A) e lipase. Em seguida, as simulações de MD foram realizadas para averiguar a estabilidade dos complexos enzima-substrato (ES). Por fim, a descrição detalhada dos mecanismos de hidrólise foi obtida via simulações QM/MM, que permitiram a caracterização dos estados de transição, intermediários tetraédricos e produtos de reação, bem como o cálculo das barreiras de energia livre envolvidas nas etapas de acilação e desacilação. Os resultados sugeriram que todas as enzimas estudadas são capazes de catalisar a hidrólise do PU-MDI em duas fases principais: a acilação e a desacilação, liberando, respectivamente, um álcool e um ácido carboxílico como produtos. As barreiras energéticas variaram entre as enzimas, de, aproximadamente, 11 a 17 kcal mol-1 para a acilação e de 6 a 9 kcal mol-1 para a desacilação. Em contraste, o perfil de energia livre para a hidrólise do PU-MDI em meio aquoso, sem a presença de enzimas, apresentou uma barreira energética de 25,83 kcal mol-1, evidenciando sua resistência a degradação no meio ambiente. Este estudo fornece insights dos mecanismos catalíticos envolvidos na biodegradação de PU-MDI e destaca o potencial de aplicação biotecnológica dessas hidrolases no desenvolvimento de estratégias mais sustentáveis para o tratamento de resíduos poliméricos.