Isolamento e caracterização de peptídeos antimicrobianos produzidos por Enterococcus spp. provenientes de amostras alimentares e ambientais

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2015
Autor(a) principal: Comerlato, Carolina Baldisserotto
Orientador(a): Frazzon, Ana Paula Guedes
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Dissertação
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Não Informado pela instituição
Programa de Pós-Graduação: Não Informado pela instituição
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Palavras-chave em Português:
Leite de búfala
Fauna marinha
Enterococcus
Bacteriocinas
Peptídeos
Antimicrobianos
Link de acesso: http://hdl.handle.net/10183/131885
Resumo: As enterocinas são compostos de natureza proteica que apresentam atividade antimicrobiana contra bactérias patogênicas e deteriorantes de alimentos. Sendo assim, 53 isolados de Enterococcus spp. de leite cru de búfala e fezes de lobos-marinhos foram triados através da técnica de dupla camada e 26 apresentaram atividade antimicrobiana contra Listeria monocytogenes. A presença dos genes entA, entB, entP e munKS foi avaliada por PCR e 10 isolados apresentaram o entB, um munKS e nenhum entA e entP. De 26 isolados foi produzido o sobrenadante livre de células para a avaliação da atividade e destes, somente E. mundtii (que apresentou o gene munKS) apresentou atividade contra L. monocytogenes. Este isolado foi suscetível aos antimicrobianos testados e foi negativo para os genes de virulência cylA, ace e asa e positivo para gelE. O sobrenadante livre de células de E. mundtii apresentou resistência a maioria dos solventes orgânicos testados, estabilidade ao aquecimento (121 °C por 15 min), a uma ampla faixa de pH e à estocagem por 30 dias a -20 °C, além do aumento da atividade com Tween 80. A sensibilidade a proteases confirmou a natureza proteica desse peptídeo. Foi realizada a curva de produção da mundticina, que começou na fase logarítmica e obteve sua atividade máxima na fase estacionária. Não foi observada a presença de plasmídeo sendo, portanto, considerado que o gene que expressa este peptídeo esteja presente no cromossomo. Os resultados obtidos nesse trabalho indicam que a mundticina possui potencial de aplicabilidade em novos estudos relacionados com bioconservantes.
id URGS_6dc6fba585f923b2c6d5580fcfeb0aeb
oai_identifier_str oai:www.lume.ufrgs.br:10183/131885
network_acronym_str URGS
network_name_str Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRGS
repository_id_str
spelling Comerlato, Carolina BaldisserottoFrazzon, Ana Paula Guedes2016-01-16T02:42:07Z2015http://hdl.handle.net/10183/131885000981806As enterocinas são compostos de natureza proteica que apresentam atividade antimicrobiana contra bactérias patogênicas e deteriorantes de alimentos. Sendo assim, 53 isolados de Enterococcus spp. de leite cru de búfala e fezes de lobos-marinhos foram triados através da técnica de dupla camada e 26 apresentaram atividade antimicrobiana contra Listeria monocytogenes. A presença dos genes entA, entB, entP e munKS foi avaliada por PCR e 10 isolados apresentaram o entB, um munKS e nenhum entA e entP. De 26 isolados foi produzido o sobrenadante livre de células para a avaliação da atividade e destes, somente E. mundtii (que apresentou o gene munKS) apresentou atividade contra L. monocytogenes. Este isolado foi suscetível aos antimicrobianos testados e foi negativo para os genes de virulência cylA, ace e asa e positivo para gelE. O sobrenadante livre de células de E. mundtii apresentou resistência a maioria dos solventes orgânicos testados, estabilidade ao aquecimento (121 °C por 15 min), a uma ampla faixa de pH e à estocagem por 30 dias a -20 °C, além do aumento da atividade com Tween 80. A sensibilidade a proteases confirmou a natureza proteica desse peptídeo. Foi realizada a curva de produção da mundticina, que começou na fase logarítmica e obteve sua atividade máxima na fase estacionária. Não foi observada a presença de plasmídeo sendo, portanto, considerado que o gene que expressa este peptídeo esteja presente no cromossomo. Os resultados obtidos nesse trabalho indicam que a mundticina possui potencial de aplicabilidade em novos estudos relacionados com bioconservantes.Enterocins are proteic compounds that exhibit antimicrobial activity against spoilage and food borne pathogenic bacteria. Therefore, 53 Enterococcus spp. of raw milk from buffalo milk and feces of fur seals were screened by double-layer assay and 26 showed antimicrobial activity against L. monocytogenes. The presence of entA, entB, entP and munKS genes was assessed by PCR and 10 isolates showed the entB, one munKS and no entA and entP. From 26 isolates was produced cell-free supernatant for evaluating the activity; and only E. mundtii (who presented munKS gene) showed activity against L. monocytogenes. This isolate was susceptible to antimicrobials tested and was negative for virulence genes cylA, ace, asa and positive for gelE. Cellfree supernatant of E. mundtii showed resistance to most organic solvents tested, stability to heat (121 °C for 15 min), to a wide range of pH and to storage for 30 days at -20 °C, in addition, increase the activity with the addition of Tween 80. The sensibility to proteases confirmed the protein nature of this peptide. Mundticin production curve was performed, which began production in log phase and obtained its maximum activity in the stationary phase. The presence of plasmid was not observed, therefore, was considered the gene that expresses this peptide is present in the chromosome. The results obtained in this study indicate that the mundticin has potential applicability in new studies related biopreservatives.application/pdfporLeite de búfalaFauna marinhaEnterococcusBacteriocinasPeptídeosAntimicrobianosIsolamento e caracterização de peptídeos antimicrobianos produzidos por Enterococcus spp. provenientes de amostras alimentares e ambientaisIsolation and characterization of antimicrobial peptides produced by Enterococcus spp. from food and environmental samples info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisUniversidade Federal do Rio Grande do SulInstituto de Ciências Básicas da SaúdePrograma de Pós-Graduação em Microbiologia Agrícola e do AmbientePorto Alegre, BR-RS2015mestradoinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRGSinstname:Universidade Federal do Rio Grande do Sul (UFRGS)instacron:UFRGSORIGINAL000981806.pdf000981806.pdfTexto completoapplication/pdf1217711http://www.lume.ufrgs.br/bitstream/10183/131885/1/000981806.pdffa2c58c11ef9787ca402d68deebb66c2MD51TEXT000981806.pdf.txt000981806.pdf.txtExtracted Texttext/plain155251http://www.lume.ufrgs.br/bitstream/10183/131885/2/000981806.pdf.txt4d8d203eb1264163394666aecfac21bdMD52THUMBNAIL000981806.pdf.jpg000981806.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1043http://www.lume.ufrgs.br/bitstream/10183/131885/3/000981806.pdf.jpg6c13afcb70fed1c3bf720da9bb0695fcMD5310183/1318852021-05-26 04:34:24.898684oai:www.lume.ufrgs.br:10183/131885Biblioteca Digital de Teses e Dissertaçõeshttps://lume.ufrgs.br/handle/10183/2PUBhttps://lume.ufrgs.br/oai/requestlume@ufrgs.br||lume@ufrgs.bropendoar:18532021-05-26T07:34:24Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRGS - Universidade Federal do Rio Grande do Sul (UFRGS)false
dc.title.pt_BR.fl_str_mv Isolamento e caracterização de peptídeos antimicrobianos produzidos por Enterococcus spp. provenientes de amostras alimentares e ambientais
dc.title.alternative.en.fl_str_mv Isolation and characterization of antimicrobial peptides produced by Enterococcus spp. from food and environmental samples
title Isolamento e caracterização de peptídeos antimicrobianos produzidos por Enterococcus spp. provenientes de amostras alimentares e ambientais
spellingShingle Isolamento e caracterização de peptídeos antimicrobianos produzidos por Enterococcus spp. provenientes de amostras alimentares e ambientais
Comerlato, Carolina Baldisserotto
Leite de búfala
Fauna marinha
Enterococcus
Bacteriocinas
Peptídeos
Antimicrobianos
title_short Isolamento e caracterização de peptídeos antimicrobianos produzidos por Enterococcus spp. provenientes de amostras alimentares e ambientais
title_full Isolamento e caracterização de peptídeos antimicrobianos produzidos por Enterococcus spp. provenientes de amostras alimentares e ambientais
title_fullStr Isolamento e caracterização de peptídeos antimicrobianos produzidos por Enterococcus spp. provenientes de amostras alimentares e ambientais
title_full_unstemmed Isolamento e caracterização de peptídeos antimicrobianos produzidos por Enterococcus spp. provenientes de amostras alimentares e ambientais
title_sort Isolamento e caracterização de peptídeos antimicrobianos produzidos por Enterococcus spp. provenientes de amostras alimentares e ambientais
author Comerlato, Carolina Baldisserotto
author_facet Comerlato, Carolina Baldisserotto
author_role author
dc.contributor.author.fl_str_mv Comerlato, Carolina Baldisserotto
dc.contributor.advisor1.fl_str_mv Frazzon, Ana Paula Guedes
contributor_str_mv Frazzon, Ana Paula Guedes
dc.subject.por.fl_str_mv Leite de búfala
Fauna marinha
Enterococcus
Bacteriocinas
Peptídeos
Antimicrobianos
topic Leite de búfala
Fauna marinha
Enterococcus
Bacteriocinas
Peptídeos
Antimicrobianos
description As enterocinas são compostos de natureza proteica que apresentam atividade antimicrobiana contra bactérias patogênicas e deteriorantes de alimentos. Sendo assim, 53 isolados de Enterococcus spp. de leite cru de búfala e fezes de lobos-marinhos foram triados através da técnica de dupla camada e 26 apresentaram atividade antimicrobiana contra Listeria monocytogenes. A presença dos genes entA, entB, entP e munKS foi avaliada por PCR e 10 isolados apresentaram o entB, um munKS e nenhum entA e entP. De 26 isolados foi produzido o sobrenadante livre de células para a avaliação da atividade e destes, somente E. mundtii (que apresentou o gene munKS) apresentou atividade contra L. monocytogenes. Este isolado foi suscetível aos antimicrobianos testados e foi negativo para os genes de virulência cylA, ace e asa e positivo para gelE. O sobrenadante livre de células de E. mundtii apresentou resistência a maioria dos solventes orgânicos testados, estabilidade ao aquecimento (121 °C por 15 min), a uma ampla faixa de pH e à estocagem por 30 dias a -20 °C, além do aumento da atividade com Tween 80. A sensibilidade a proteases confirmou a natureza proteica desse peptídeo. Foi realizada a curva de produção da mundticina, que começou na fase logarítmica e obteve sua atividade máxima na fase estacionária. Não foi observada a presença de plasmídeo sendo, portanto, considerado que o gene que expressa este peptídeo esteja presente no cromossomo. Os resultados obtidos nesse trabalho indicam que a mundticina possui potencial de aplicabilidade em novos estudos relacionados com bioconservantes.
publishDate 2015
dc.date.issued.fl_str_mv 2015
dc.date.accessioned.fl_str_mv 2016-01-16T02:42:07Z
dc.type.status.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.type.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/masterThesis
format masterThesis
status_str publishedVersion
dc.identifier.uri.fl_str_mv http://hdl.handle.net/10183/131885
dc.identifier.nrb.pt_BR.fl_str_mv 000981806
url http://hdl.handle.net/10183/131885
identifier_str_mv 000981806
dc.language.iso.fl_str_mv por
language por
dc.rights.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
eu_rights_str_mv openAccess
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
dc.source.none.fl_str_mv reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRGS
instname:Universidade Federal do Rio Grande do Sul (UFRGS)
instacron:UFRGS
instname_str Universidade Federal do Rio Grande do Sul (UFRGS)
instacron_str UFRGS
institution UFRGS
reponame_str Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRGS
collection Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRGS
bitstream.url.fl_str_mv http://www.lume.ufrgs.br/bitstream/10183/131885/1/000981806.pdf
http://www.lume.ufrgs.br/bitstream/10183/131885/2/000981806.pdf.txt
http://www.lume.ufrgs.br/bitstream/10183/131885/3/000981806.pdf.jpg
bitstream.checksum.fl_str_mv fa2c58c11ef9787ca402d68deebb66c2
4d8d203eb1264163394666aecfac21bd
6c13afcb70fed1c3bf720da9bb0695fc
bitstream.checksumAlgorithm.fl_str_mv MD5
MD5
MD5
repository.name.fl_str_mv Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRGS - Universidade Federal do Rio Grande do Sul (UFRGS)
repository.mail.fl_str_mv lume@ufrgs.br||lume@ufrgs.br
_version_ 1831315982300217344

Registros relacionados