Peptídeos bioativos obtidos por hidrólise de proteína de soro de Leite bovino mediada por proteases de lysobacter sp. A03

• Ano de defesa: 2021
• Autor(a) principal: Millan, Gersi Cristina Lunar
• Orientador(a): Brandelli, Adriano
• Tipo de documento: Dissertação
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Palavras-chave em Português: Soro de leite; Protease; Protease microbiana psicrotolerante; Hidrolisados de proteína; Peptidio; Atividade antioxidante; Atividade anti-hipertensiva
• Palavras-chave em Inglês: Whey; Psychrotolerant microbial protease; Protein hydrolysate; Bioactive peptide; Antioxidant activity; Antihypertensive activity
• Link de acesso: http://hdl.handle.net/10183/235942

Diversas atividades biológicas tem sido relacionadas a peptídeos derivados de proteínas alimentares. Por meio da hidrólise proteica mediada por enzimas proteolíticas, essas sequencias criptografadas dentro da sequência peptídica, podem ser liberadas em sequencias mais curtas e exercer diversas atividades biológicas que podem ser úteis na conservação de alimentos e como compostos nutracêuticos. Neste estudo, hidrolisados de soro de leite bovino foram obtidos utilizando proteases de Lysobacter sp. A03, um microrganismo psicrotolerante da Antártida isolado de penas de pinguim. A partir dos hidrolisados obtidos, foram estudadas diferentes atividades biológicas como a atividade antioxidante pelos métodos ABTS (radical 2,2´-azinobis(3-etilbenzotiazolina-6-ácido sulfônico)), DPPH (2,2-difenil-1-picril-hidrazil), TBARS e capacidade quelante de ferro (2,2-difenil-1-picril-hidrazil), a atividade anti-hipertensiva (inibição da enzima conversora de angiotensina-I (ECA)) e atividade antimicrobiana contra as bactérias Listeria monocytogenes, Staphylococcus aureus, Salmonella enterica sv. Enteritidis e Escherichia coli. Os hidrolisados de soro de leite obtidos no tempo de 4 horas duplicaram suas atividades de ABTS e DPPH, alcançando valores de 46,60 ± 0,75% e 11,20 ± 1,37%, respectivamente. A capacidade quelante de ferro foi elevada para o soro não hidrolisado 69,10 ± 0,65% não havendo aumento significativas ao longo do tempo de hidrólise, sendo o valor mais alto obtido de 70,78 ± 0,09% em 3 h. Os valores de TBARS também foram similares, não ocorrendo aumento ao longo do tempo de hidrólise. Na atividade de inibição da ECA, houve um aumento significativo da atividade inicial (soro não hidrolisado), sendo o hidrolisado obtido em 2 h que apresentou maior inibição 91,16 ± 6,69%. Para a atividade antimicrobiana, não foi verificada atividade nos hidrolisados contra as cepas bacterianas estudadas. Os resultados do estudo indicam o potencial de proteases de Lysobacter A03 para produção de hidrolisados proteicos com atividade antioxidante e anti-hipertensiva.