A enzima 2-trans-enoil-ACP (COA) redutase de Mycobacterium tuberculosis : inibição por um novo composto e estudos espectroscópicos do seu mecanismo de resistência à hidrazida do ácido isonicotínico
Ano de defesa: | 2009 |
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Link de acesso: | http://hdl.handle.net/10183/18799 |
Resumo: | Tuberculosis (TB) is a neglected disease, which continue to be major cause of morbidity and mortality worldwide, killing together around 5 million people each year. Mycolic acids, the hallmark of mycobacteria, are high-molecular-weight α-alkyl, β-hydroxy fatty acids. Biochemical and genetic experimental data have shown that the product of the M. tuberculosis inhA structural gene (InhA) is the primary target of isoniazid mode of action, the most prescribed anti-tubercular agent. InhA was identified as an NADH-dependent enoyl-ACP(CoA) reductase specific for long-chain enoyl thioesters and is a member of the Type II fatty acid biosynthesis system, which elongates acyl fatty acid precursors of mycolic acids. M. tuberculosis is a target for the development of anti-tubercular agents. Here we present a brief description of the mechanism of action of, and resistance to, isoniazid. In addition, data on inhibition of mycobacterial enoyl reductase by triclosan are presented. We also describe recent efforts to develop inhibitors of M. tuberculosis enoyl reductase enzyme activity. |
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Oliveira, Jaim Simoes deSantos, Diogenes SantiagoBasso, Luiz Augusto2010-03-23T04:14:43Z2009http://hdl.handle.net/10183/18799000732064Tuberculosis (TB) is a neglected disease, which continue to be major cause of morbidity and mortality worldwide, killing together around 5 million people each year. Mycolic acids, the hallmark of mycobacteria, are high-molecular-weight α-alkyl, β-hydroxy fatty acids. Biochemical and genetic experimental data have shown that the product of the M. tuberculosis inhA structural gene (InhA) is the primary target of isoniazid mode of action, the most prescribed anti-tubercular agent. InhA was identified as an NADH-dependent enoyl-ACP(CoA) reductase specific for long-chain enoyl thioesters and is a member of the Type II fatty acid biosynthesis system, which elongates acyl fatty acid precursors of mycolic acids. M. tuberculosis is a target for the development of anti-tubercular agents. Here we present a brief description of the mechanism of action of, and resistance to, isoniazid. In addition, data on inhibition of mycobacterial enoyl reductase by triclosan are presented. We also describe recent efforts to develop inhibitors of M. tuberculosis enoyl reductase enzyme activity.application/pdfengBiologia celularMycobacterium tuberculosisA enzima 2-trans-enoil-ACP (COA) redutase de Mycobacterium tuberculosis : inibição por um novo composto e estudos espectroscópicos do seu mecanismo de resistência à hidrazida do ácido isonicotínicoinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisUniversidade Federal do Rio Grande do SulCentro de Biotecnologia do Estado do Rio Grande do SulPrograma de Pós-Graduação em Biologia Celular e MolecularPorto Alegre, BR-RS2009doutoradoinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRGSinstname:Universidade Federal do Rio Grande do Sul (UFRGS)instacron:UFRGSORIGINAL000732064.pdf000732064.pdfTexto completo (inglês)application/pdf8999671http://www.lume.ufrgs.br/bitstream/10183/18799/1/000732064.pdf0d835d3005f0fe444aa45f06066133d0MD51TEXT000732064.pdf.txt000732064.pdf.txtExtracted Texttext/plain684937http://www.lume.ufrgs.br/bitstream/10183/18799/2/000732064.pdf.txta0cc1539a70683153fa2c208dc6448acMD52THUMBNAIL000732064.pdf.jpg000732064.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1404http://www.lume.ufrgs.br/bitstream/10183/18799/3/000732064.pdf.jpga71a467b5b602946cb24c4cc230d8eb3MD5310183/187992021-05-07 04:57:21.959175oai:www.lume.ufrgs.br:10183/18799Biblioteca Digital de Teses e Dissertaçõeshttps://lume.ufrgs.br/handle/10183/2PUBhttps://lume.ufrgs.br/oai/requestlume@ufrgs.br||lume@ufrgs.bropendoar:18532021-05-07T07:57:21Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRGS - Universidade Federal do Rio Grande do Sul (UFRGS)false |
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