Ureases de plantas e de bactérias : estudos funcionais e propriedades biológicas independentes da atividade enzimática

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2007
Autor(a) principal: Wassermann, German Enrique
Orientador(a): Carlini, Celia Regina Ribeiro da Silva
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Tese
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Não Informado pela instituição
Programa de Pós-Graduação: Não Informado pela instituição
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Palavras-chave em Português:
Link de acesso: http://hdl.handle.net/10183/17335
Resumo: Ureases são enzimas altamente homólogas, encontradas em plantas, bactérias e fungos. A urease de feijão de porco, Canavalia ensiformis, foi a primeira enzima a ser cristalizada e também a primeira cuja presença de níquel foi demonstrada. Canatoxina, uma isoforma da urease de C. ensiformis, apresenta diversas atividades biológicas, além de sua atividade ureolítica: 1) atividade inseticida; 2) efeito secretagogo e pró-agregante em plaquetas de coelho; 3) ligação a glicoconjugados que contém ácido siálico; 4) atividade pró-inflamatória. Esses efeitos são independentes de sua atividade hidrolítica sobre a uréia, e envolvem ativação do metabolismo de eicosanóides e canais de cálcio. Outras ureases compartilham algumas atividades biológicas da canatoxina, como indução de agregação plaquetária por ureases de vegetais e de Bacillus pasteurii, e efeito inseticida, uma propriedade só encontrada para as ureases de plantas. Ureases microbianas contribuem para a patogênese de cálculos urinários, pielonefrites, incrustação de cateter, úlcera péptica e, possivelmente, tumores gástricos. Helicobacter pylori, uma bactéria Gram-negativa que coloniza a mucosa gástrica, causa úlcera péptica e carcinoma gástrico distal por um mecanismo ainda não completamente elucidado até o momento. Neste trabalho ureases de bactérias são estudadas, objetivando investigar se elas apresentam alguns dos efeitos biológicos descritos para a canatoxina. Foi demonstrado que as ureases recombinante de H. pylori e nativa de B. pasteurii induzem agregação de plaquetas de coelho por um mecanismo, similar ao da canatoxina, mediado por eicosanóides derivados da via da lipoxigenase. Os efeitos pró-inflamatórios da urease de H. pylori são também similares ao apresentado pela canatoxina e mediados pelo mesmo mecanismo de sinalização. Esses resultados contribuem para o entendimento da fisiopatologia de distúrbios causados por organismos produtores de urease.
id URGS_afd709bf0a59b2c1474998d3a6434cfd
oai_identifier_str oai:www.lume.ufrgs.br:10183/17335
network_acronym_str URGS
network_name_str Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRGS
repository_id_str
spelling Wassermann, German EnriqueCarlini, Celia Regina Ribeiro da Silva2009-09-24T04:18:59Z2007http://hdl.handle.net/10183/17335000713213Ureases são enzimas altamente homólogas, encontradas em plantas, bactérias e fungos. A urease de feijão de porco, Canavalia ensiformis, foi a primeira enzima a ser cristalizada e também a primeira cuja presença de níquel foi demonstrada. Canatoxina, uma isoforma da urease de C. ensiformis, apresenta diversas atividades biológicas, além de sua atividade ureolítica: 1) atividade inseticida; 2) efeito secretagogo e pró-agregante em plaquetas de coelho; 3) ligação a glicoconjugados que contém ácido siálico; 4) atividade pró-inflamatória. Esses efeitos são independentes de sua atividade hidrolítica sobre a uréia, e envolvem ativação do metabolismo de eicosanóides e canais de cálcio. Outras ureases compartilham algumas atividades biológicas da canatoxina, como indução de agregação plaquetária por ureases de vegetais e de Bacillus pasteurii, e efeito inseticida, uma propriedade só encontrada para as ureases de plantas. Ureases microbianas contribuem para a patogênese de cálculos urinários, pielonefrites, incrustação de cateter, úlcera péptica e, possivelmente, tumores gástricos. Helicobacter pylori, uma bactéria Gram-negativa que coloniza a mucosa gástrica, causa úlcera péptica e carcinoma gástrico distal por um mecanismo ainda não completamente elucidado até o momento. Neste trabalho ureases de bactérias são estudadas, objetivando investigar se elas apresentam alguns dos efeitos biológicos descritos para a canatoxina. Foi demonstrado que as ureases recombinante de H. pylori e nativa de B. pasteurii induzem agregação de plaquetas de coelho por um mecanismo, similar ao da canatoxina, mediado por eicosanóides derivados da via da lipoxigenase. Os efeitos pró-inflamatórios da urease de H. pylori são também similares ao apresentado pela canatoxina e mediados pelo mesmo mecanismo de sinalização. Esses resultados contribuem para o entendimento da fisiopatologia de distúrbios causados por organismos produtores de urease.Ureases are highly homologous enzymes found in plants, bacteria and fungi. Urease of the jackbean, Canavalia ensiformis, was the first enzyme ever crystallized and also the first enzyme shown to contain nickel. Canatoxin, an isoform of C. ensiformis urease, presents several other biological effects besides its ureolytic property: 1) insecticidal effect; 2) pro-aggregating activity in rabbit platelets; 3) binding to sialic acid-containing glycoconjugates; 4) pro-inflammatory activity. These effects are independent of urea hydrolysis and require activation of the eicosanoid metabolism and calcium channels. Other ureases have some of biological activities described for canatoxin, such as induction of platelet aggregation by jackbean and soybean ureases, and also Bacillus pasteurii urease, while insecticidal effects were seen only for plant-derived ureases. Microbial ureases play a role in the pathogenesis of urinary stones, pyelonephritis, urinary catheter incrustation, peptic ulceration and possibly in gastric tumors. Helicobacter pylori, a Gram-negative bacterium that colonizes the human stomach mucosa, causes gastric ulcers and cancer through a mechanism not yet fully elucidated. In this work we studied bacterial ureases to find out if they present some of the biological properties described for canatoxin. We demonstrate that a recombinant Helicobacter pylori urease and a native Bacillus pasteurii urease induce aggregation of rabbit platelets by a mechanism similar to that recruited by canatoxin, involving mediation by lipoxygenase-derived eicosanoids. H. pylori urease also induces pro-inflammatory effects similar to those presented by canatoxin and are mediated by the same signalling pathway. These findings may contribute to the enlightening of physiopathology of diseases promoted by ureaseproducing bacteria.application/pdfporCanavalia ensiformisUreaseUreases de plantas e de bactérias : estudos funcionais e propriedades biológicas independentes da atividade enzimáticainfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisUniversidade Federal do Rio Grande do SulCentro de Biotecnologia do Estado do Rio Grande do SulPrograma de Pós-Graduação em Biologia Celular e MolecularPorto Alegre, BR-RS2007doutoradoinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRGSinstname:Universidade Federal do Rio Grande do Sul (UFRGS)instacron:UFRGSORIGINAL000713213.pdf000713213.pdfTexto completoapplication/pdf3345660http://www.lume.ufrgs.br/bitstream/10183/17335/1/000713213.pdfb493038eefb585b8121c2f310020d8feMD51TEXT000713213.pdf.txt000713213.pdf.txtExtracted Texttext/plain302882http://www.lume.ufrgs.br/bitstream/10183/17335/2/000713213.pdf.txt8b190cabe1730a44902f083452156540MD52THUMBNAIL000713213.pdf.jpg000713213.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1411http://www.lume.ufrgs.br/bitstream/10183/17335/3/000713213.pdf.jpgf1502f39672e3de1be91c8df15fde94eMD5310183/173352018-10-10 08:18:14.548oai:www.lume.ufrgs.br:10183/17335Biblioteca Digital de Teses e Dissertaçõeshttps://lume.ufrgs.br/handle/10183/2PUBhttps://lume.ufrgs.br/oai/requestlume@ufrgs.br||lume@ufrgs.bropendoar:18532018-10-10T11:18:14Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRGS - Universidade Federal do Rio Grande do Sul (UFRGS)false
dc.title.pt_BR.fl_str_mv Ureases de plantas e de bactérias : estudos funcionais e propriedades biológicas independentes da atividade enzimática
title Ureases de plantas e de bactérias : estudos funcionais e propriedades biológicas independentes da atividade enzimática
spellingShingle Ureases de plantas e de bactérias : estudos funcionais e propriedades biológicas independentes da atividade enzimática
Wassermann, German Enrique
Canavalia ensiformis
Urease
title_short Ureases de plantas e de bactérias : estudos funcionais e propriedades biológicas independentes da atividade enzimática
title_full Ureases de plantas e de bactérias : estudos funcionais e propriedades biológicas independentes da atividade enzimática
title_fullStr Ureases de plantas e de bactérias : estudos funcionais e propriedades biológicas independentes da atividade enzimática
title_full_unstemmed Ureases de plantas e de bactérias : estudos funcionais e propriedades biológicas independentes da atividade enzimática
title_sort Ureases de plantas e de bactérias : estudos funcionais e propriedades biológicas independentes da atividade enzimática
author Wassermann, German Enrique
author_facet Wassermann, German Enrique
author_role author
dc.contributor.author.fl_str_mv Wassermann, German Enrique
dc.contributor.advisor1.fl_str_mv Carlini, Celia Regina Ribeiro da Silva
contributor_str_mv Carlini, Celia Regina Ribeiro da Silva
dc.subject.por.fl_str_mv Canavalia ensiformis
Urease
topic Canavalia ensiformis
Urease
description Ureases são enzimas altamente homólogas, encontradas em plantas, bactérias e fungos. A urease de feijão de porco, Canavalia ensiformis, foi a primeira enzima a ser cristalizada e também a primeira cuja presença de níquel foi demonstrada. Canatoxina, uma isoforma da urease de C. ensiformis, apresenta diversas atividades biológicas, além de sua atividade ureolítica: 1) atividade inseticida; 2) efeito secretagogo e pró-agregante em plaquetas de coelho; 3) ligação a glicoconjugados que contém ácido siálico; 4) atividade pró-inflamatória. Esses efeitos são independentes de sua atividade hidrolítica sobre a uréia, e envolvem ativação do metabolismo de eicosanóides e canais de cálcio. Outras ureases compartilham algumas atividades biológicas da canatoxina, como indução de agregação plaquetária por ureases de vegetais e de Bacillus pasteurii, e efeito inseticida, uma propriedade só encontrada para as ureases de plantas. Ureases microbianas contribuem para a patogênese de cálculos urinários, pielonefrites, incrustação de cateter, úlcera péptica e, possivelmente, tumores gástricos. Helicobacter pylori, uma bactéria Gram-negativa que coloniza a mucosa gástrica, causa úlcera péptica e carcinoma gástrico distal por um mecanismo ainda não completamente elucidado até o momento. Neste trabalho ureases de bactérias são estudadas, objetivando investigar se elas apresentam alguns dos efeitos biológicos descritos para a canatoxina. Foi demonstrado que as ureases recombinante de H. pylori e nativa de B. pasteurii induzem agregação de plaquetas de coelho por um mecanismo, similar ao da canatoxina, mediado por eicosanóides derivados da via da lipoxigenase. Os efeitos pró-inflamatórios da urease de H. pylori são também similares ao apresentado pela canatoxina e mediados pelo mesmo mecanismo de sinalização. Esses resultados contribuem para o entendimento da fisiopatologia de distúrbios causados por organismos produtores de urease.
publishDate 2007
dc.date.issued.fl_str_mv 2007
dc.date.accessioned.fl_str_mv 2009-09-24T04:18:59Z
dc.type.status.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.type.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/doctoralThesis
format doctoralThesis
status_str publishedVersion
dc.identifier.uri.fl_str_mv http://hdl.handle.net/10183/17335
dc.identifier.nrb.pt_BR.fl_str_mv 000713213
url http://hdl.handle.net/10183/17335
identifier_str_mv 000713213
dc.language.iso.fl_str_mv por
language por
dc.rights.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
eu_rights_str_mv openAccess
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
dc.source.none.fl_str_mv reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRGS
instname:Universidade Federal do Rio Grande do Sul (UFRGS)
instacron:UFRGS
instname_str Universidade Federal do Rio Grande do Sul (UFRGS)
instacron_str UFRGS
institution UFRGS
reponame_str Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRGS
collection Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRGS
bitstream.url.fl_str_mv http://www.lume.ufrgs.br/bitstream/10183/17335/1/000713213.pdf
http://www.lume.ufrgs.br/bitstream/10183/17335/2/000713213.pdf.txt
http://www.lume.ufrgs.br/bitstream/10183/17335/3/000713213.pdf.jpg
bitstream.checksum.fl_str_mv b493038eefb585b8121c2f310020d8fe
8b190cabe1730a44902f083452156540
f1502f39672e3de1be91c8df15fde94e
bitstream.checksumAlgorithm.fl_str_mv MD5
MD5
MD5
repository.name.fl_str_mv Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRGS - Universidade Federal do Rio Grande do Sul (UFRGS)
repository.mail.fl_str_mv lume@ufrgs.br||lume@ufrgs.br
_version_ 1816737201152589824