Caracterização da atividade tríptica do copépodo harpacticoida Tisbe biminiensis

• Ano de defesa: 2007
• Autor(a) principal: FRANÇA, Renata Cristina da Penha
• Tipo de documento: Dissertação
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• dARK ID: ark:/57462/0013000007mb6
• Idioma: por
• Instituição de defesa: Universidade Federal Rural de Pernambuco; Departamento de Pesca e Aquicultura; Brasil; UFRPE; Programa de Pós-Graduação em Recursos Pesqueiros e Aquicultura
• Palavras-chave em Português: Protease alcalina; Tripsina; Tisbe biminiensis; Copépodo harpacticóide; Exogenous enzymes; Trypsin; Copepod; CIENCIAS AGRARIAS::RECURSOS PESQUEIROS E ENGENHARIA DE PESCA
• Link de acesso: http://www.tede2.ufrpe.br:8080/tede2/handle/tede2/6450

Os copépodos harpacticóides são microcrustáceos que servem como alimento vivo preferencial na natureza para diversas espécies de larvas de organismos aquáticos sendo nutricionalmente superiores quando comparados a outros alimentos vivos comumente utilizados nas larviculturas. O alimento vivo é uma importante fonte de enzimas exógenas que contribui para o processo digestivo dessas larvas que por não estarem com o sistema digestivo completamente formado, dependem das enzimas provenientes do alimento vivo para um melhor aproveitamento dos ingredientes da dieta,apresentando consequentemente melhores desempenhos na taxa de crescimento e sobrevivência. Este trabalho teve como objetivo caracterizar as proteases alcalinas do copépodo harpacticóide Tisbe biminiensis através de parâmetros cinéticos e físico-químicos como: pH e temperatura ótima, efeito de inibidores, estabilidade térmica, além da caracterização eletroforética por SDS-PAGE e zimograma. O extrato bruto do T. biminiensis apresentou uma atividade proteolítica total de 0,39 U/mg de proteínas sendo a atividade tríptica de 2,33 U/mg. A atividade enzimática apresentou uma temperatura ótima de 55ºC e pH ótimo de 9,0 e mostrou-se estável termicamente no intervalo de 25 a 50ºC. A atividade enzimática foi fortemente inibida por inibidores específicos de tripsina, TLCK (100±1%), SBTI (100±2%), benzamidina (91±10%), e não houve inibição significativa com os inibidores: EDTA (35±1%), PMSF (35±1%), b- mercaptoetanol (7±11%). Estes resultados demonstraram que a principal protease alcalina presente no extrato bruto do T. biminiensis foi a tripsina, exercendo importante papel na digestão protéica destes animais e este copépodo pode contribuir como fonte de enzimas exógenas para o processo digestivo nas larvas de organismos aquáticos.