Imobilização das exoenzimas de Kluyveromyces marxianus MMIII-41 com atividade inulinolítica e pectinolítica

• Ano de defesa: 2004
• Autor(a) principal: Paz, Marcelo Fossa da
• Tipo de documento: Tese
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Instituição de defesa: Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USP
• Palavras-chave em Português: ATIVIDADE ENZIMÁTICA; ENZIMAS EXTRACELULARES; IMOBILIZAÇÃO; LEVEDURAS
• Link de acesso: https://teses.usp.br/teses/disponiveis/11/11138/tde-20191220-130346/

A levedura Kluyveromyces marxianus MMIII-41 possui atividade hidrolítica identificada com a produção das enzimas inulinase, invertase e pectinase. A atividade da invertase é mais ativa a temperaturas entre 30 e 40°C e pHs entre 4,0 e 6,0. A atividade da inulinase foi maior em temperaturas mais elevadas não apresentando diferenças significativas entre 40 e 60°C e pH em torno de 5,0. O mesmo se observa com a atividade da pectinase não apresentando diferenças significativas 30 a 40°C e pHs entre 4,0 e 7,0. Estas enzimas foram estudadas na condição de imobilização nas matrizes alginato, copolímero alginato-gel-quitosana, nylon 6®, quitina e isopor, com o objetivo de identificar dentre estas qual seria a mais adequada a estudos futuros de ampliação de escala. As respectivas atividades enzimáticas foram determinadas mediante determinação de açúcares redutores totais formados a partir dos substratos inulina, pectina e sacarose (Somogyi e Nelson, 1945). Os experimentos com as enzimas imobilizadas em cada uma das matrizes foram realizados nos sistemas descontínuo e contínuo. No sistema contínuo ficaram evidentes os problemas operacionais de cada matriz, sendo que o Nylon 6 e o isopor não apresentaram atividade já nas primeiras horas de processo. A quitina causou entupimento do sistema por compactação e as esferas de alginato em pouco tempo vieram a se desfazer. Nas condições experimentais avaliadas o copolímero alginato-gel-quitosana revelou-se a matriz com maior atividade, estabilidade e vida média. Nesta matriz a melhor atividade da inulinase aconteceu com a imobilização por ligações covalentes, enquanto que a imobilização por aprisionamento produziu melhores resultados para as atividades de pectinase e invertase.